Курс органической химии - Каррер П.
Скачать (прямая ссылка):
Протон, освобождающийся при диссоциации карбоксильной группы какой-либо а-аминокислоты, связывается ее аминогруппой, и в ^результате внутримолекулярной нейтрализации кислотной и основной групп образуются биполярные иоиы, или «цвиттерионы»:
HoN-CHR-COOH ~t HaN®—CHR-COO9
Высокая температура плавления, легкость кристаллизации и большей частью хорошая растворимость аминокислот в воде объясняются их ионным характером. Водные растворы аминокислот обладают буферными свойствами, причем pH этих растворов несколько отличается у различных аминокислот. Поскольку каждая находящаяся в растворе частица несет при этом равные по величине отрицательный и положительный заряды, pH такого раствора называют изоэлектрической точкой (pi). Если добавлением кислоты или щелочи изменить pH, то частицы приобретут тот или иной заряд; при pH, большем, чем pi, будут преобладать анионы аминокислоты, при меньшем — ее катионы:
HBN«-CHR-COOH H3N®-CHR-COO"3 H2N-CHR-COO9
pH < pi pH = pi pH > PI
Для каждой аминокислоты характерна своя величина pi, которая определяется строением боковой цепи R (ср. табл. 20). Вследствие этого в буферном растворе с постоянным pH разные аминокислоты несут неодинаковые по величине (а иногда — и по знаку) заряды, что сказывается на скорости и направлении их движения в электрическом поле. Это явление используется для электрофоретического разделения аминокислот на бумаге или на крахмале (электрофорез на носителях). Различия в зарядах аминокислот оказывают также влияние на их способность обмениваться с другими ионами. В сочетании с эффектом
fnrnnEAS^fr,MStrtgart' ,9l° Р- Mn.G"enbcrf- А™"° Acids and Proteins, bprmgiield, 1951. M. Guggenheim, Die Biogenen Amine, New York —Basel 1951
f„ w- h0J: ?"d J-,R F°iter,V Iny°7ucti0" f? Pro„tein Chemistry, New York - London, p x , B1°,ck and K. W. Weiss, Ammo Acid Handbook, Springfield 1956 — t- J"V1)a' ,V . Frat°graPhische Methoden in der Proteinchemie, Berlin 1954. fc. Meeker, Verteilungsverfahren im Laboratorium, Weinheim 1955
Пер ii одические над а пня: Advances in Protein' Chemistry в частности J. S. Fru ton Synthesis of Peptides, 5, 1(1949) [Фруюп, Синто пептидов в книге oM>""ptW^^ М Goodman, С. W. К е n п с Syn№esis
Peptides 8 4 (19531 Г Н 1 - н ' k 3 *(' 4 Я'' ¦ F n°/V 8 е 0 f' Naturally Occuring wn on-71 „У Ci L l> H°rm°nes of Anterior Pituitary Gland 11 10? MQSfib 12 269 (19o7). W. Grassmann, E. Wunsch, Syntose von PcdvpentdenForfsch Chemie organ. Naturstoffe, XIII, 444 (1956). G. В г a u n i t z e r K^nsti^ tluriK be, Pept.dcn und Proteinen, Angeu-, Chemie, 69, 189 (1957) R sг hZ 7 er Synthese von Polypeptid-Wirkstoffen, Chimia, 12, 53 (1958) U Ь с h w у z e r«,
Аминокислоты
351
адсорбции это позволяет разделить все природные аминокислоты хроматографией па ионообменных смолах.
По величине р1 аминокислоты подразделяют на нейтральные, кислые и основные. Нейтральными называют аминокислоты, боковые цепи которых имеют нейтральный характер; у кислых аминокислот боковые цепи содержат карбоксильные группы; у основных — группы, обладающие основными свойствами.
Глицин, являющийся простейшей нейтральной аминокислотой, был выделен Браконно из гидролизата желатины еще в 1820 г. Эта аминокислота, как и многие другие (серии, фенилаланин, ?>-аланин и т. д.), имеет сладкий вкус, что отражено в ее названиях глицин и гликоколь (4X0-/6;, «глнкос» — сладкий, гликоколь — сладкий из клея). В аланине, вал и не, лейцине и из о лейцине атом водорода глицина замещен, соответственно, метильным, изопропильиым, изобутильным или бгор-бутнльным остатками; цзолейцнн имеет асимметрический атом углерода не только в а-положении, но и в боковой цепи. В проливе а-углеродный атом и аминогруппа дополнительно соединены трехутлеродной цепью, и, таким образом, эта аминокислота является ппрролпдпн-а-карбоновон кислотой. При образовании пептидной связи по Гч'Н-группе пролпна у последнего уже не остается водородного атома, способного участвовать в образовании водородных мостиков. Вследствие этого пролин и о к с и п р о л и н (в последнем карбоксильная группа и гидроксил находятся в транс-положении) могут оказывать решающее влияние на конформацию полипептида, в состав которого они входят. «Ароматические аминокислоты» — фенилаланин, тирозин и триптофан — можно рассматривать как производные аланина. Относительно низкая величина р1 тирозина объясняется слабокислыми свойствами фенольной гидроксильной группы. Серии и цистеин являются, соответственно, окси- и меркапто-производными аланина. Цистин представляет собой продукт окисления цистеина, очень чувствительного к действию кислорода воздуха, особенно в нейтральных и щелочных растворах. Т р е о н и и является гомологом серина, метионин — метиловым эфиром гомо-цистеина (см. ниже).
Аспарагин и г л ут а мин представляют собой моиоамиды (по р- и -^-карбоксильной группам) кислых аминокислот—аспарагин о в о й (а-аминоянтарпой) и глутамииовой (г-аминоглутаро-вой). Для пептидов этих аминокислот характерна хорошая растворимость в воде.
