Клиническая диагностика с рентгенологией - Воронин Е.С.
ISBN 5-9532-0139-7
Скачать (прямая ссылка):
Определение активности ферментов. Ферменты (энзимы) — специфические белки, которые в организме выполняют роль биологических катализаторов, т. е. участвуют во всех биохимических реакциях. В каждой из них задействован определенный фермент. Многие из ферментов представлены в нескольких молекулярных формах — изоферментах (изоэнзимах). В настоящее время известно до 2000 ферментов, всех их по типу катализируемой реакции разделяют на оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Однако диагностическое значение имеют лишь несколько десятков из них.
Большая часть ферментов находится внутри клеток и появляется в сыворотке крови в большом количестве лишь при их повреж-
400
дении и разрушении. Изменения в специфических ферментативных реакциях можно идентифицировать как причину или следствие различных патологических состояний. Известны избирательные изменения ферментативной активности при ряде заболеваний у животных, что создает возможность для использования ферментативных тестов для диагностических и прогностических целей. Некоторые ферменты находятся в каком-либо органе в значительно большем количестве, чем в других, т. е. обладают высокой органной специфичностью. Изменение активности таких ферментов в крови однозначно свидетельствует о поражении конкретного органа. В ветеринарной практике с диагностической целью в комплексе с другими методами исследования можно определять в сыворотке крови активность следующих ферментов.
Активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ) значительно повышается при инфаркте миокарде (ЛДГЬ в меньшей степени ЛДГ2), при этом чем обширнее поражение, тем дольше сохраняются изменения в изоферментном спектре ЛДГ. При заболеваниях печени (гепатиты, цирроз, токсическое воздействие, метастазы) увеличивается активность фракций ЛДГ4 и ЛДГ5. При мышечной дистрофии (беломышечная болезнь молодняка, миоглобинурия лошадей) активность ЛДГ4 и ЛДГ5 заметно снижается, а ЛДГЬ ЛДГ2 и ЛДГ3 повышается. При легочной патологии (острая очаговая и крупозная пневмония, хроническая пневмония) в сыворотке крови возрастает активность ЛДГ3. При остром лейкозе обычно обнаруживают отчетливое увеличение активности ЛДГ2 и ЛДГ3.
Активность аспартатаминотрансферазы (АсАТ) наиболее резко повышается при инфаркте сердечной мышцы. При заболеваниях печени (гепатит, токсикозы, нарушение оттока желчи, метастазы) в первую очередь и наиболее значительно по сравнению с АсАТ изменяется активность аланинаминотрансферазы (АлАТ).
Активность щелочной фосфатазы (ЩФ) в сыворотке крови резко увеличивается при механической желтухе, циррозе печени, ос-теодистрофии, рахите молодняка, деформирующем остите, злокачественных новообразованиях костей; снижается — при гипофос-фатемии, выраженной анемии, гипотиреозе.
При острых и подострых заболеваниях печени с поражением ее паренхимы наиболее четким изменением служит также повышение активности в сыворотке крови сорбитдегидрогеназы и орнитинкарбомоилтрансферазы, изоцитратдегидрогеназы и аргиназы. Хронические поражения печени (цирроз), а также острые и хронические отравления инсектицидами сопровождаются снижением ферментативной активности сывороточной холинэ-стеразы.
При кровепаразитарных заболеваниях (бабезиоз, анаплазмоз) у крупного рогатого скота, лошадей, собак возрастает активность АсАТ, а при тейлериозе и франсаиелезе крупного рогатого скота — альдолазы, АсАТ и АлАТ (аланинаминотрансферазы).
26 Е. С. Воронин и др.
401
При лейкозах крупного рогатого скота и опухолях в сыворотке крови увеличивается активность ЛДГ и изменяется ее изофермент-ный спектр (повышается активность четвертой фракции), появляется активность гексокиназы, возрастает активность рибонуклеаз и дезоксирибонуклеаз.
Заболевания поджелудочной железы сопровождаются гипер-ферментемией таких энзимов, как амилаза, липаза, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза, Р-глюкуронидаза. В частности, при чуме свиней развивается острый панкреатит с резким увеличением активности амилазы в плазме крови.
Определение гемоглобина и его разновидностей. Гемоглобин — основной компонент эритроцитов, по химической природе относящийся к сложным белкам — хромопротеидам. Переносит кислород и диоксид углерода, входит в состав гемоглобиновой буферной системы крови, участвующей в регуляции кислотно-основного равновесия.
Гемоглобин состоит из белкового компонента (глобин) и про-стетической группы (гем), содержащей железо в виде двухвалентной закисной формы. Молекула гемоглобина содержит четыре гема и один глобин. Гем — это комплекс железа с протопорфири-ном, который включает в себя четыре пиррольных кольца, соединенных в кольцо через метановые мостики СН. Глобин — тетра-мер, состоит из двух пар полипептидных цепей, входит в группу гистонов — серосодержащих белков типа альбуминов. Отличие гемоглобина у разных видов животных связано не с гемом, а с особенностями белкового компонента.
Гемоглобин синтезируется путем синхронной продукции гема и глобиновых цепей в красном костном мозге, его биосинтез начинается на самых ранних стадиях эритропоэза, в период перехода базофильных нормоцитов (нормобластов) в полихроматофиль-ные.
