Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.
Скачать (прямая ссылка):
Рис 6 13 С\ема образования полимерной мазекулы на понерхиости матрицы.
Матрица
Мономер предшественник
Об ЫСТЬ, В МЛОрОИ Л1ЖЧ*Ч1Н1«.1 и рмны и
[1C /Ковлсип
иричнычн 1ВЯ1ЯМП _
и связываются друг с другом под действием общего для всех белков фермента, катализирующего образование пептидпых связей. Матрицы должны, очевидпо, обладать способностью прямо или косвенно воспроизводить самих себя. Это означает, что новые матрицы должны образовываться в результате точного копирования старых. И в этом случае мы, по-видимому, не можем допустить участия специфичных ферментов, ибо такое допущение вновь возвратило бы иас к исходному парадоксу: «Фермент не может синтезировать фермент».
взаимодействие с матрицей основано
НА ОТНОСИТЕЛЬНО СЛАБЫХ СИЛАХ
Итак, существование белков зависит от существования высокоспецифичных молекул-матриц. Волее того, сами матрицы должны быть макромолекулами по крайней мере такой же величины, как и образуемая ими полп-пептидная цепь. Это становится очевидным при рассмотрении законов, которым подчиняется избирательное связывание мопомеров матрицами Прежде всего мы убеждаемся в том, что между матрицей и мономерами не образуется ковалентных связей. Взаимодействие их основано на нефермеп-тативном образования слабых связей типа ионпых, водородных и ваи-дерваальсовых
Так кан слабые силы действуют лишь на очень коротких расстояниях (<5 А), между матрицей и мономерами необходим, очевидно, очень тесный атомный контакт Отсюда следует, что специфические контактные участки матрицы должны иметь размеры поридка размеров боковых групп аминокислоты.
ПРИТЯЖЕНИЕ ПРОТИВОПОЛОЖНОГО ИЛИ ПРИТЯЖЕНИЕ ПОДОБНОГО?
Здесь мы рассмотрим вопрос о том, может ли полипептидная цепь служить матрицей для своего собственного биосинтеза Если бы это было возможно, то это значительно упростило бы химические предпосылки жизни Пробле-
мп синтеза белка п проблема воспроизведения матриц свелись бы при этом в конечном счете к одному и тому же. Излишними оказались бы все биохимические сложности, связанные с необходимостью поддерживать существование особого класса матричных молекул. Одпако такая воображаемая схема но находит подтверждения при более тщательном знакомстве с химическими свойствами боковых груия аминокислот. Не существует, например, никаких химических причин, в ситу которых боковая группа валииа на нашей воображаемой матрице должна была бы избирательно притягивать к себе другую молекулу ватина. В сущности ни одиа из боковых групп аминокислот но проявляет специфического сродства к боковой группе другой такой же аминокислоты Гораздо легче представить себе взаимодействие можду молекулами с противоположными или комплементарными свойствами. В самом деле, отрицательно заряжеппые группы всегда притягивают положительно заряженные, а атомы водорода образуют водородные связи лншь с электроотрицательными атомами Подобно этому специфические вандерваальсовы силы притяжения могут возникать лишь между молекулами, поверхности которых подходят др>г к другу, как ключ к замку.
Остается еще один, формальный способ сиастн наши гипотетические белковые матрицы Можно было бы допустить, что существует 20 различных специфических молекул (по числу амииокислот) и что у кавчдоп такой молекулы есть две совершенно одинаковые поверхности, комплементарные (по заряду или по форме) данной аминокислоте. Тогда участие таких молекул «посредников» дало бы возможность аминокислотам выстра иваться в надлежащем порядке вдоль полипептидной матрицы Однако нет никаких экспериментальных данных, которые говорили бы в пользу существования подобных молекул-«посродникос». Зато обнаружен особый класс молекул-матриц (нуклеиновые кислоты), о котором мы еще будем говорить позднее.
ХИМИЧЕСКИЕ ДОВОДЫ ПРОТИВ СУЩЕСТВОВАНИЯ БЕЛКОВЫХ МАТРИЦ
Неспособность белков выполнять функцию матриц может зависеть от строения боковых групп амииокислот. У белиовой матрицы споцифнч пость могла бы определяться только боковыми группами а мин окис тот, а их строение иногда слишком сходно, чтобы обеспечить достаточную точность копирования, необходимую для существования клетки. Например, изотейцнн отличается от валяна. а аланин от глицина только присутствием одной дополнительной метильной группы Если копируемые структуры настолько сходны, то может ли какой-нибудь процесс копировании с достаточной точностью их различать19 Ответ на этот вопрос частично зависит от того, что понимать иод «достаточной точностью» Некоторые соображепия говорят о том, что при копировании молекулы, ответственной за наследственность, частота ошибок для каждой аминокислоты ие должна превышать 1 : 108. Вместе с тем не существует химических реакций, которые могли бы с такой большой точностью различать молекулы, отличающиеся лишь одной метитьпои группой (ошибки про исходят при этом с частотой пе пиже 1 10е) Болсс того, определяя
точность воспроизведения белков в процессе бносиптеза, мы убеждаемся в том, что для некоторых амипокислот она не превышает 69,9% Следовательно, белки не об тдают свойствами, которые необходимы молекулам, ответственным за передачу наследственных признаков.
