Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.
Скачать (прямая ссылка):
Рис. 6-10. Расположение S—S-связеи и молекуле хшготрииеиногона.
Интокшап молекула хилтотрнпсиногена не обладает ферментативной активностью. Она становится активном после расщепления (ферментативным путем) пептидном связи между аминокислотами в положениях 15 и 1G а последующего отщешшшш остатков 14 и 15 Активный продукт поеггг название хпмотрзш-сила Трехмерная структура химотрчпсшш установлена с помощью рентгеиоструктурного аиалиаа, изучен также м механизм его ферментативного действия В активный центр химотрипсииа сходит остаток серпна в поло жении 195, остаток аспарагиновой кислоты в положении 102 и остаток гистидина в поло жении 57, поэтому цепь фермента склады вается таким образом, чтобы эти три амино кислоты сблпзи.шсь друг с другом
©-
( + )
( -у? гис
5f ' Ч )
/
/
Ь )/
Г» /
Jj 168 /
/
182 / л
-/194 191
-г#*-Ш'
Так, папример, в молекуле гемоглобина (мол. вес 64 500) имеются четыре полииептидные цепп. Число полипеитндиых цепей и порядок чередования аминокислот в цепях определяет то, что мы называем первичной структурой белка. Если в молекуле белка содержится несколько полипептид-иых цепей, то они часто удерживаются вместе вторичными связями. В других случаях (как, например, в молекуле инсулина, рис. 6-7) цепи удерживаются дисульфпдттыми связями (S—S). Дисульфидные связи также играют очень важную роль и в поддержании жесткой формы одиночной полипептидпой цепи В молекуле химотрнисипогена имеется пять дисульфидных мостиков, которые соединяют между собой определенные остатки цистеина (рис 6-10).
В молекуле некоторых белков имеется небелковая группа, от которой зависит специфическая фувкппя данного белка. Такие группы называются простетическшш. Часто роль простетических групп играют металлорга-нические соединения. Гем — простешческая группа гемоглобина и мио-глобина — представляет собой металлорганическое соединение, близкое по структуре к порфириновому компоненту хлорофилла. Способность миоглобипа и гемоглобина связывать кислород зависит имепно от гема, который соединяется с кислородом.
Характерная особенность простетических групп состоит в том, что в отсутствие полипептидного партнера их функциональная активность всегда очрпь низка. Папример, гем сам по себе может только необратимо соединяться с кислородом. Лишь когда гем входит в состав гемоглобина или миоглобина, эта реакция обратима. Гем, связаппый с белком, в условиях пониженного содержания кислорода может отщеплять присоединенный кислород
ПТ0РИЧП4Я СТРУКТУР\ БЕЛКА (СКЛАДЧАТЫЙ СЛОЙ ИЛИ СПИРАЛЬ)
Термином вторичная структура обозначают регулярные конфигурации полипептидиого остова молекулы белка По своей вторичной структуре белки разделяются на два класса. Потинептидные цепи могут быть полностью растянуты в длину и стабилизированы водородными связями, соединяющими разные цепи. Так возникает (5-структура, имеющая слоистый характер. Водородные связи образуются между группами Гч—Н 0=С двух соседних цепей (рис 05-11) Образованию таких структур благоприятствует наличие в цепи большого числа остатков глицина и аланина Эти структуры обнаружены главным образом в белках шелка.
Второй, гораздо более важный тип регулярной организации полипептид! Iой цепи возникает благодаря образованию водородных связей между разными группами одной и той же цепи Такио водородные связи закручивают полинептидиьтй остов в спираль. Важнейшим типом почи-пептидпой спирали является а-спираль, которую мы рассмотрели в гл. 4 (рис 4-13). Рентгеносгруктурпый анализ мяоглобина выявил, что большие участки полипептидиого остова этого белка имеют форму а-слирали. Имеются также данные, указывающие па наличие а-спиралеи во многих других белках.
ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА КРАЙНЕ НЕРЕГУЛЯРНА
Трехмерная структура белка называется его третичной структурой. Третичная структура часто крайне нерегулярна. Практически пи один белок не существует в фирме простой спирали, во многих белках имеются как спирализованпые, так и неспирализованные участки, а в некоторых белках спиралиаованных участков, по-видимому, вообще почти нет. Существует ряд стерео химических причин, по которым (несмотря па почти регулярное расположение водородных связей в остове) участки с конфи-гурацней а-спирали и другими регулярными конфигурациями встречаются в цепи относительно не столь часто Одна из таких причин — это неспособность пролина (который не содержит аминогруппы) к образованию водородных связей. Поэтому там, где стоит пролпн, регулярное рас-
Рис. С-11. Вытянутые по л и по пти д шло цоии образуют складчатый слой стабилизируемый водородными связями (р-конфигурация) (Pauling. Tho Nature of Iho Chemical Bond, 3rd ed., Cornell Uuiv. Press, Ithaca, N ’i , p. 501).
положение водородных связей нарушается. Другая причина состоит в образовании дисульфидных мостиков (S—S) между остатками цисгеи-па. Hot да эти остатки дисгеини принадлежат одной и той же полипептид-ной цепи, спиральная конфигурация, естественно, оказывается нарушенной
