Молекулярная биология гена - Уотсон Дж.
Скачать (прямая ссылка):
БЕЛКИ БЕНС-ДЖОНСА ПРЕДСТАВЛЯЮТ СОБОЙ СПЕЦИФИЧЕСКИЕ ЛЕГКИЕ ЦЕПИ
У многих больных миеломой в моче обнаруживаются значительные количества специфических белков, называемых белками Бенс-Джонса по имени открывшего их английского врача XIX века. Их удалось обнаружить в столь давние времена, потому что в отличие от многих белков опи не осаждаются при кипячении В настоящее время стало ясно, что бейки Бенс-Джонса представляют собой не что иное, кап легкие цепи соответствующего миеломного антитела. Их вв:ведепие с мочой является следствием перепроизводства легких цепей антител клетками миеломы. Каким-то образом утрачивается регуляторное приспособление, которое в норме обеспечивает выработку равных количеств легких и тяжелых цепей, и происходит избыточный синтез легких цепей. Высокая концентрация и аномальная растворимость белков Бенс-Джонса делает их выделение весьма простои процедурой; многие важные выводы о последовательное’! я аминокислот в молекулах антител были сделаны впервые при изучении именпо этих белков.
1 ю го
Асп-Иле-Глн Мет Тре Глн-Cep -Про-Сер Тре-Лей-Сер-Ало-Сер-Вил-Гли Асп Арг Вал-Тре-30 40
Иле-Тре \Цис] Арг-Ала - Сер Глн-Cep Иле-Асн-Тре-Три Леи Ала ТриТир-Глн Гпн-Лиз-Пра-
50 GO
Гли Лиз-Ала-про Лиз Мей Лей-Мет-Тир-Лиз-Ала-Сер- Сер-Лей-Глу Сер Гли-Вал-Про-Сер
70 во
Арг- Фен-Иле-Гли-Сер-Гли Сер -Гли -Тре- Глу - Фен- Тре- Лей Тре Иле-Сер-Сер Лей-Глн Право 100
Асп Асп-Фен-Ало ТреТир Тир-Щйс\~Глн-Глн-Тир-Асн Сер Асп-Сер Лиз-Мет-Фен-Гли-Гпй-
110 120
Гли-Тре-Лиз-Вал-Глу-Вал-Лиз-Гли-Тре Вал-Ала Алп-Про-Сер-Вал Фен Иле-Фен Про-Про-
130 МО
Cep-Асп Глу -Глн -Лей-Лиз-Сер-Гли Тре Ала-Сер-Вал-Вал Jtji/cj-Jfeff Лей-Аси Асм Феи Тир
15 О КО
Про-Арг -Глу -Ала-Лаз-Вол ГлнТре-ЛизВол Аеп-Аси-Ала Лей-Глн Сер~Гли~Асн Сер Гли-170 ко
Глу-Сер-Вол-Тре Глу -Глн Асп-Сер Лиз-Асп-Сер Тре Тир Сер-Леи Сер-Сер Тре-Лей тре-190 200
Лей Сер-Лиз-Ала АспТир Тлу Лиз-Гис Лиз Вал-Тир-Ала-Щйс\-Глу Вал-Тре-Гис-Глн Гли-гю 214
Лей -Сер-Сер Про Вал-Тре Лиз-Сер-Фен Асн-Арг~Гли-Глу-\Цис\
Рпс. 19-8 Аминокислотная последовательность легкой цепи иммуноглобулина EU человека.
В ЛЕГКИХ И ТЯЖЕЛЫХ ЦЕПЯХ ГСТЬ КОНСТАНТНЫЕ И ВАРИАБЕЛЬНЫЕ ОБЛАСТИ
Определение аминокислотной последовательности в легких цепях, которые уда юсь выделить первыми, показало, что они состоят из соединенных между собой вариабельных \-концевых последовательностей (остатки 1—108, V-область), специфичных для каждого тина иммуноглобулина, и константных С-концевых областей (остатки с 109-го примерно до 214-ю, С-область) \ которые одинаковы у всех легких цепей. Совсем недавно, когда стали накапливаться сведения и о тяжелых цепях, выявились те же свойства вариабельность N-концевой области и постоянство С концевого участка. Константная обтасть у тяжелых цепей гораздо протяженнее и примерно в три раза превосходит по длине (~330 аминокислот) вариабельный участок (-—• 110 аминокислот) Поэтому, хотя тяжелые цени намного длиннее легких, днипа вариабельных участков в целях обоих видов приблизительно одинакова.
Па рис. 19-8 и 19-9 показаны аминокислотные последовательности легких и тяжелых цепей иммуноглобулина EU. Это было первое антитело, для которою удалось установить полную двумерную структуру Быт определен порядок распою-ьсния для 660 остатков; до сих пор EU остается самым крупным белком, для которого полностью расшифрована аминокислотная последовательность
1 Л — II С-об1асти — от ашл. variable — вариабельный и constant — константным (постои ныып) соответственно. — Прим персе
1 10 „ 20
ПКК-Вал-Глн -Лей-Бол-Гли—Сер—Гли-Ала-Глу—Еал-Лиз-Лиз-Про -Гли —Сер-Сер -Бал -Лиз-Вал-
30 40
Сер-\Цис\-Яиз-Ала-Сер-Гли-Гли-Тре-Фен-Сер -Арг-Сер -Ала-Иле-Иле-Тре -Вал-Арг—Глн —Алаг
50 , 60
Про-Гли— 1лн—Гли -Лей- Глу - Тре—Мет-Гли -Гни-Иле-Вал-Лро Шт-Фен—Гли—Про—Про —Аси—Тир-
70 60
