Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Уилсон Дж. -> "Молекулярная биология клетки " -> 44

Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.

Уилсон Дж., Хаит Т. Молекулярная биология клетки — М.: Мир, 1994. — 520 c.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiyakletki1994.djvu
Предыдущая << 1 .. 38 39 40 41 42 43 < 44 > 45 46 47 48 49 50 .. 308 >> Следующая

Чему равно AG0 при превращении фосфоенолпирувата в 2-фосфоглицерат?
Каково значение AG" при обратной реакции?
B. Каково значение AG0 при превращении 3-фосфоглицерата в
фосфоенолпируват (AG0 для всей реакции равно сумме значений AG0 для
последовательных реакций.)
7-7 Изучение реакций субстратного фосфорилирования, показанных на рис. 7-
2, привело к созданию концепции макроэргической фосфатной связи. Этот
термин может ввести в заблуждение, поскольку он означает не силу связи, а
лишь изменение свободной энергии
Рис. 7-2. Превращение 3-фосфоглицерата в пируват при гликолизе (задача 7-
6).
76 Глава 7
О
II
с-о-
H-C-О-(r)
н-с-он
I
н
2-фосфоглицерат
О
II
с-о~ н-с-он н-с-о-(р)
А
3-фосфоглицерат
Рис. 7-3. Превращение 3-фосфо-глицерата в пируват и фосфат двумя
различными путями (задача 7-7). Фосфатная группа обозначена буквой Р в
кружке. Вещество, указанное в квадратных скобках,-енолпируват -
неустойчивое промежуточное соединение.
Л
н,о
о
II
с-о-
с-о-(r)
II
снг
ФЕП
(c)
о
II
с-
0 II
С-0~
1
с-он
II
сн2
Енолпируват
0
II
С-О-
1
с=о
I
сн3
Пируват
о-
НрО
н
с-он
I
н-с-он
I
н
Г лицерат
(AG) при гидролизе этой связи. При превращении 3-фосфоглицера-та в
фосфоенолпируват (две первые реакции на рис. 7-2) фосфатная связь с
низкой энергией превращается в фосфатную связь с высокой энергией.
Изменение стандартной свободной энергии (.AG°) при отщеплении фосфатной
группы от фосфоглицерата npi участии воды составляет -3,3 ккал/моль, а
при отщеплении фосфата от фосфоенолпирувата (с превращением ее в пируват)
one равно -14,8 ккал/моль.
Почему перемещение фосфатной группы в положение 2 в молекуле
глицерата с отщеплением при этом одной молекулы воды, сопровождающееся
изменением стандартной свободной энергш всего на 0,4 ккал/моль, так
сильно влияет на количество свободно! энергии, высвобождающееся при
последующем гидролизе фосфатной связи?
Рассмотрим реакции, представленные на рис. 7-3.
A. Какова величина AG0 для превращения 3-фосфоглицерата в пиру ват
через фосфоенолпируват (ФЕП)? (Вспомните, что AG0 для все! реакции
является суммой величин AG0 для ее отдельных ступеней.)
Б. Какова величина AG0 для превращения 3-фосфоглицерата в пиру ват через
глицерат? Чему равна величина AG0 для превращена глицерата в пируват?
(Нужно помнить, что термодинамически величины являются функциями
состояния, т. е. они описываю! различие между начальным и конечным
состояниями и не завися! от пути перехода от одного состояния к другому.)
B. Попытайтесь объяснить, почему фосфатная связь в фосфоенол пирувате
является макроэргической, а в 3-фосфоглицерате немак роэргической.
(Считайте, что изменение стандартной свободно! энергии AG0 при отщеплении
воды от глицерата составляв - 0,5 ккал/моль.)
Г. Как показано на рис. 7-2, превращение в клетках фосфоенолпиру вата в
пируват сопряжено с синтезом АТР. Какова величина AG1 для этих
сопряженных реакций?
7-8 ADP/ATP-транслоказа, осуществляющая перенос по механизм; антипорта,
локализована во внутренней митохондриальной мем бране. Она может
обменивать АТР на АТР, ADP на ADP и АТР о ADP. Хотя в митохондрии
возможен транспорт и ADP, и АТР
Преобразование энергии: митохондрии и хлоропласты 77
гра-
|)ат-
зязь
)ГИИ
при
})ОС-
оно
оле-
)ДЫ,
)ГИИ
[НОЙ
J>ax-
иру-
всей
юй.)
ру-
;ния
кие
ают
исят
нол-
мак-
щой
ляет
РУ-
AG0
1зму лем-Р на VTP,
в фосфорилирующих условиях преимущественно происходит обмен:
ADPHapyxH-АТРвнутр. Вы предполагаете, что это обусловлено превращением
ADP в АТР внутри митохондрий. В результате образования АТР концентрация
ADP внутри митохондрий должна постоянно снижаться и тем самым должен
создаваться концентрационный градиент, способствующий поступлению ADP в
митохондрии. Тот же процесс должен приводить к увеличению внутри
митохондрий концентрации АТР, создавая соответствующие условия для выхода
АТР.
Чтобы проверить справедливость своей гипотезы, вы ставите
опыты на изолированных митохондриях. В отсутствие субстрата (когда
митохондрии не дышат и потенциала на их мембране нет) вы обнаруживаете,
что ADP и АТР поглощаются с одинаковой скоростью. При добавлении
субстрата митохондрии начинают дышать (поглощать кислород) и ADP
поступает в них гораздо быстрее, чем АТР. Как и предполагалось, когда вы
добавляете вместе с субстратом разобщитель (динитрофенол), который
разрушает градиент pH, ADP и АТР входят с одинаковой скоростью. Однако
когда вы добавляете в присутствии субстрата ингибитор АТР-синтетазы,
олигомицин, ADP поглощается гораздо быстрее, чем АТР. Ваши результаты
представлены в табл. 7-2. Вы озадачены результатом опыта с олигомицином,
так как по вашей гипотезе скорости поглощения должны быть одинаковыми.
Предыдущая << 1 .. 38 39 40 41 42 43 < 44 > 45 46 47 48 49 50 .. 308 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed