Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка):
фосфорилирования которых может меняться без какого-либо видимого влияния
на их функции. Необходима более прямая демонстрация того, что
фосфорилирование лами-нов действительно влияет на их сборку и разборку.
Литература: Ottaviano, Y.; Gerace, L. Prosphorylation of the
nuclear lamins during interphase and mitosis. J. Biol. Chem. 260:624-632,
1985.
Организация цитоскелета
11-30
A. передний край
Б. контактное ингибирование подвижности
B. волосковые клетки
11-31
A. Неправильно. Большинство ферментов можно легко проэкстра-гировать
из клеток путем обработки последних мягкими детергентами (с целью
нарушить целостность мембраны) и буферами, имитирующими по ионному
составу цитоплазму. Если бы ферменты в цитозоле были связаны с
цитоскелетом, они бы оставались в этих условиях в клетках и не
экстрагировались.
Б. Правильно.
B. Правильно.
Г. Правильно.
Д. Неправильно. Хотя основная доля "возвращаемых" мембранных
компонентов в ползущей клетке действительно направляется к ее переднему
краю, однако интернализация и другие процессы рециклизации мембраны идут
по всей поверхности клетки.
11-32 Судя по тому, что все крючки загнуты в одну сторону, все
микротрубочки ориентированы в одном направлении. Если бы мы имели дело со
смесью противоположно ориентированных микротрубочек, то крючки на
некоторых из них были бы загнуты в другую сторону (против часовой
стрелки). (Заметим, что не стоит надеяться увидеть такую микротрубочку, у
которой одни крючки загнуты в одну сторону, а другие-в противоположную.)
11-33
А. Одна из возможных моделей, описывающих регуляцию рассеяния и
агрегации пигмента, изображена на рис. 11-32. Степень фосфорилирования
белка 57 кДа меняется в зависимости от уровня сАМР (который в свою
очередь контролируется с участием гормональных рецепторов, локализованных
в плазматической мембране). В фосфорилированном состоянии этот белок
стимулирует рассеяние гранул пигмента, а в дефосфори-лированном-их
агрегацию. Фосфорилирует его сАМР-зависи-мая протеинкиназа,
дефосфорилирует-протеинфосфатаза.
Схема на рис. 11-32 объясняет все наблюдаемые факты, кроме
эффекта ATP-y-S. Этот аналог АТР может служить субстратом для многих
протеинкиназ; вряд ли рассматриваемый случай является исключением. Но
поскольку в присутствии ATP-y-S скорость рассеяния пигмента низка,
напрашивается
Цитоскелет 451
Рис. 11-32. Возможная модель регуляции для процессов агрегации и
рассеяния пигментных гранул (ответ 11-33).
РАССЕЯНИЕ
АГРЕГАЦИЯ
предположение, что либо перенос
тиофосфата киназой на белок 57 кДа происходит более медленно, либо
тиофосфорилирован-ный белок менее активен, чем "нормально"
фосфорилирован-ный белок 57 кДа. Крайне медленная реагрегация пигментных
гранул, рассеянных в присутствии ATP-y-S, свидетельствует о том, что
сильно заторможено отщепление тиофосфата от белка 57 кДа фосфатазой.
Б. Для многих протеинкиназ ATP-y-S
является вполне пригодным субстратом, однако для ферментов, преобразующих
свободную энергию гидролиза АТР в движение, таких как динеин ресничек и
киназа легких цепей миозина, это соединение субстратом служить не может.
Рассеяние гранул пигмента, которое происходит и в присутствии ATP-y-S,
по-видимому, не нуждается в энергии гидролиза АТР. Для агрегации,
напротив, гидролиз АТР необходим, и из этого следует, что агрегация
должна быть активным процессом.
Литература: Rozdzial, М. М.;
Haimo, L. Т. Bidirectional pigment granule movements of melanophores are
regulated by protein phosphorylation and dephosphorylation. Cell 47:1061-
1070, 1986.
11-34
А. При скорости роста 40 мкм/ч за 9
сут будет покрыто расстояние в 9 мм (40 мкм/ч х 24 ч х 9 сут), что
находится в пределах значений, полученных при измерении скорости
перемещения белков по аксону (и примерно соответствует скорости миграции
белков нейрофиламентов, см. рис. 11-24).
Б. Если вы придерживаетесь того
мнения, что сборка микротрубочек происходит в теле нейрона, то подавление
роста колхицином, добавленным к концу аксона, вы могли бы объяснить его
действием на равновесие между полимером и мономерами: добавка колхицина
сдвинет равновесие на конце в сторону разборки. В этих условиях
происходящая в теле клетки сборка микротрубочек может уравновешиваться их
разборкой на конце аксона. С этой точки зрения тот факт, что нервы
перестают расти после воздействия колхицином на их концы, удивления не
вызывает, равно как и то, что при более высокой концентрации колхицина
аксоны даже укорачиваются.
Однако вы столкнулись бы с
огромными трудностями, пытаясь объяснить, почему не оказывает влияния на
