Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка):
концентрацию его снаружи).
В. В обоих циклах "рабочий ход"-это конформационное изменение, которое
на рисунках (см. рис. 11-6, А и Б) изображено справа; "возвратный ход" в
каждом случае-это также конформационное изменение, изображенное на левой
стороне рисунков.
Литература: Eisenberg, Е.; Hill, T.L. Muscle contraction and free
energy transduction in biological systems. Science 227:999-1006, 1985.
Актиновые филаменты и клеточный кортекс
11-8
A. клеточный кортекс
Б. филамин
B. гельзолин
Г. ток цитоплазмы
Д. микроворсинки
Е. терминальная сеть
Ж. фокальные контакты (пластинки прикрепления)
3. "тредмиллинг"
И. микрошипы
К. ламеллоподии
11-9
A. Правильно.
Б. Правильно.
B. Неправильно. Ток цитоплазмы у Nitella происходит, по-видимому, с
участием поляризованного слоя актиновых филаментов.
Г. Неправильно. Актин в форме очень коротких филаментов присоединен к
спектрину, связанному с анкирином, который в свою очередь соединен с
белком полосы 3 - трансмембранным белком, непосредственно осуществляющим
контакт всех упомянутых белков с плазматической мембраной.
Д. Правильно.
Е. Неправильно. Критической называется такая концентрация актина, при
которой актиновые филаменты в среднем не растут и не укорачиваются.
Ж. Правильно.
Цитоскелет 439
3. Правильно.
И. Правильно.
К. Неправильно. Цитохалазин ингибирует цитокинез (разъединение дочерних
клеток при митозе), но совершенно не влияет ни на расхождение хромосом,
ни на деление ядра.
11-10
А. Роль гидролиза АТР в сокращении терминальной сети двоякая: 1)
фосфорилирование одной из легких цепей миозина, которое позволяет
миозиновым головкам вступить во взаимодействие с актиновыми филаментами и
произвести сокращение, и 2) обеспечение свободной энергией процесса
перемещения миозиновых филаментов относительно актиновых. ATP-y-S
способен заменить АТР в активировании миозина, так как терминальный
(тио)фосфат из ATP-y-35S (но не 1ТР-у32-Р!) может быть перенесен на
легкие цепи миозина. ITP же способен заменить АТР в обеспечении энергией
относительного перемещения филаментов актина и миозина: ITP (но не ATP-y-
S) вызывает сокращение терминальной сети в присутствии активированного
миозина.
Б. Обе эти функции АТР зависят от расщепления концевой
фосфодиэфирной связи, в то время как каждый из аналогов заменяет АТР лишь
в выполнении какой-то одной из них. Таким образом, концевая
фосфодиэфирная связь в каждом аналоге может быть гидролизована; почему же
тогда они различаются по своей способности заменять АТР в мышечном
сокращении? Причина-в разной специфичности катализирующих гидролиз
ферментов. Киназа легких цепей миозина может гидролизовать ATP-y-S, но не
ITP: по-видимому, для связывания с этим ферментом решающее значение имеет
тот участок молекулы, по которому ITP отличается от АТР. Миозин же
способен гидролизовать ITP, но не ATP-y-S, вероятно, потому, что молекула
ATP-y-S отличается от АТР по участку, влияющему на связывание нуклеотида
миозином либо на каталитическую функцию последнего.
Вообще для протеинкиназ (в частности, для киназы легких цепей
миозина) довольно характерна способность переносить на свои белки-
субстраты концевой тиофосфат с ATP-y-S, тогда как использовать ITP в
качестве донора фосфата они не могут. Напротив, ферменты, которые
гидролизуют АТР для совершения механической работы (например, миозин),
обычно могут использовать для этого ITP, a ATP-y-S для них непригоден.
Литература: Broschat, К. О.; Stidwell, P. R.; Burgess, D. R.
Phosphorylation controls brush border motility by regulating myosin
structure and association with the cytoskeleton. Cell 35:561-571, 1983.
11-11
А. Как показала электронная микроскопия, в норме мономеры актина
присоединяются к оперенному (плюс-) концу декорированных актиновых
филаментов в 4 раза быстрее, чем к заостренному (минус-) концу. Скорость
сборки на разных концах можно определить, измерив длину (т.е. подсчитав
число субъединиц на рис. 11-9) заново образованных участков актиновых
филаментов у плюс- и минус-концов.
Б. Как видно на фотомикрографии, влияние цитохалазина В на сборку
филаментов заключается в остановке полимеризации актина на плюс-конце -
основном месте присоединения новых мономере". Одним из механизмов такого
ингибирования может быть связывание цитохалазина В с плюс-концом
актинового
филамента, в результате которого ингибитор физически блокирует
присоединение новых мономеров актина.
На основе этого механизма можно объяснить результаты измерений
вязкости. Поскольку ингибирование не затрагивает минус-конца, филаменты
продолжают расти, но гораздо медленнее. Меньшая скорость роста
филаментов-это причина более медленного увеличения вязкости, а меньшее
значение вязкости на плато говорит о том, что в присутствии цитохалазина
В актино-вые филаменты имеют меньшую длину. Почему же они не вырастают в
конце концов до той же длины, что и без цитохалазина, хотя бы и с меньшей
