Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Уилсон Дж. -> "Молекулярная биология клетки " -> 261

Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.

Уилсон Дж., Хаит Т. Молекулярная биология клетки — М.: Мир, 1994. — 520 c.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiyakletki1994.djvu
Предыдущая << 1 .. 255 256 257 258 259 260 < 261 > 262 263 264 265 266 267 .. 308 >> Следующая

Цитоскелет 437
-3,6-
-1,0-2 -диск

-1,0-
V
-2,2-
ттт& i
-2,0-
Ш#1#


-1,6-

-1,3-
Рис. 11-27. Схематическое изображение саркомеров для точек, указанных
стрелками на рис. 11-5 (ответ 11-6).
за счет которого и создается напряжение. Если в среде нет АТР,
способного вызвать диссоциацию и расслабление, то образованный
актомиозиновый комплекс будет "заморожен" в таком состоянии. (Этот
комплекс известен как "окоченевший", ибо он является основной причиной
трупного окоченения.) По мере того как все новые головки миозина
вовлекаются в процесс, напряжение усиливается. По-видимому, некий фоновый
уровень связывания миозина существует и в обычной расслабленной мышце (т.
е. в отсутствие Са2+), но АТР постоянно вызывает диссоциацию миозиновых
головок, и мышца остается расслабленной.
В. Внезапное и резкое расслабление мышечного волокна при освещении его
лазерной вспышкой происходит потому, что освобожденный АТР связывается с
миозиновыми головками и приводит к диссоциации их комплекса с актином.
Разрыв всех поперечных миозиновых мостиков позволяет актиновым филаментам
вернуться в исходное, покоящееся состояние.
Литература: Goldman, Y.E.; Hibberd, M.G.; McGray, J.A.; Trentham, D.
R. Relaxation of muscle fibers by photolysis of caged ATP. Nature 300:
701-705, 1980.
11-6 Схематичное изображение саркомеров в каждой из "стрел" (см. рис. 11-
5), дано на рис. 11-27. Как показано на этих рисунках, увеличение
напряжения и уменьшение длины саркомера в сегменте
I происходит из-за увеличения числа взаимодействий между актином и
миозиновыми головками. В сегменте II актиновые волокна начинают проникать
в гладкую зону миозинового филамента, и тут развиваемое напряжение
выходит на плато, ибо число головок миозина, взаимодействующих с актином,
сохраняется постоянным. В сегменте III актиновые филаменты начинают
перекрываться друг с другом, в результате оптимальное взаимодействие
миозина и актина нарушается и напряжение в саркомере уменьшается.
Наконец, в сегменте IV промежуток между Z-диска-ми становится меньше
длины миозиновых (толстых) филаментов, те деформируются и напряжение в
мышце резко падает. Литература: Gordon, А. М.; Huxley, A. F.; Julian, F.
J. The variation in isometric tension with sarcomere length in vertebrate
muscle fibers. J. Physiol. 184:170-192, 1966.
11-7
А. Свободная химическая энергия, необходимая для совершения каждого
цикла, освобождается при гидролизе АТР. Гидролиз АТР-это самый
распространенный, но не единственный источник свободной химической
энергии. Так, при транспорте сахаров в животных клетках обычно
используется свободная энергия градиента ионов Na+, а перемещение цепей
мРНК и строящегося полипептида на рибосоме в процессе белкового синтеза
происходит за счет энергии гидролиза GTP.
Механическая работа, совершаемая при сокращении мышцы,-это
движение актиновых тонких филаментов относительно миозиновых толстых
филаментов. Механическая работа, производимая при активном транспорте
Са2+,-это выкачивание ионов против градиента их концентрации (из клетки
наружу).
Б. При мышечном сокращении в каждом цикле возникновения и разрыва
поперечных мостиков актин вначале прочно связывается, а затем
освобождается; точно так же Са2+ вначале прочно связывается, а потом
освобождается в процессе активного транспорта.
На рис. 11-6, А везде, где актин и миозин изображены в контакте
друг с другом, актин прочно связан с миозином. Связывая АТР, головка
миозина переходит в состояние низкого сродства к актину, что позволяет ей
отделиться от активного филамента и принять "вертикальную" конформацию.
(Хотя каждая из этих стадий показана на схеме раздельно, процесс
выглядит, по-видимому, так: связывание АТР вызывает конформационное
изменение, в результате которого уменьшается сродство миозина к актину;
происходит отделение актина, и конформационное изменение завершается).
На рис. 11-6, Б ионы Са2+ прочно связаны с транспортным белком,
когда они находятся внутри клетки (верхний рисунок), и связаны слабо,
когда они находятся снаружи (нижний рисунок). Различие в прочности
связывания на схеме не отражено, оно следует из концепции активного
транспорта. Действительно, поскольку насос переносит ионы Са2+ против
градиента их концентрации, он должен иметь высокое сродство к ним на
внутренней стороне клетки (чтобы эффективно связывать Са2 + при его
низкой внутриклеточной концентрации) и низкое сродство на внешней стороне
клетки (чтобы связанный Са2+ мог быть "выброшен", несмотря на высокую
Предыдущая << 1 .. 255 256 257 258 259 260 < 261 > 262 263 264 265 266 267 .. 308 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed