Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка):
продемонстрировать это на модели: уложите шесть карандашей вокруг
седьмого (центрального) и скрепите их резинкой; затем сдвигайте карандаши
по очереди на некоторое расстояние так, чтобы их концы расположились по
спирали вокруг продольной оси. Если взять два таких пучка, то их легко
плотно соединить друг с другом. Для понимания геометрических принципов
сборки белков в ансамбли весьма полезно поиграть с реальными предметами,
моделирующими белковые молекулы; так гораздо легче зрительно представить
процесс сборки.
Б. Размер гладкой зоны-это расстояние между первыми головками миозина
на противоположно ориентированных спиралях (рис. 11-26). Две ближайшие
друг к другу головки будут расположены на
436 Глава 11
А.
6'
Соединение
1
Гладкая
Сужающийся
конец
f
>
>
Соединение
я?
"!>
<
>
41^
1
молекулах миозина 1 и 1' (в соответствии с нумерацией на рис. 11-2),
и расстояние между ними должно быть равно длине палочки миозина (150 нм)
плюс 1/6 часть этой длины (25 нм)-сдвиг, обусловленный спиральным
смещением (миозин 1' прилегает к миозину 6). Рассчитанный таким образом
размер гладкой зоны вполне приемлемо согласуется с ее измеренной
величиной-175 нм и 160 нм соответственно.
В. Сужение толстых филаментов миозина на концах-очевидное следствие их
спиральной структуры. Последовательные поперечные срезы на концах
филамента должны выявлять сначала 6 молекул миозина, затем 5, затем 4 и
т.д. до одной-естественное утонынение филамента к концу (рис. 11-26).
Действительно, на электронных фотомикрографиях сужение наблюдается на
последнем отрезке филамента (длиной 100-150 нм), что согласуется с данным
объяснением.
Г. Спираль, построенная из субъединиц (например, молекул миозина), не
имеет в своей структуре каких-то внутренних свойств, которые определяли
бы ее длину. Средняя длина спирали зависит от общей концентрации
субъединиц и относительных скоростей сборки и разборки на концах, однако
даже в постоянных условиях будет наблюдаться заметная вариабельность
длины. Замечательное однообразие толстых филаментов по длине в
поперечнополосатых мышцах обусловлено, по-видимому, еще чем-то, кроме
самих молекул миозина: например, некой связанной с миозиновым филаментом
молекулой, которая и определяет его длину. Действительно, подобные
молекулы известны для некоторых других спиральных биологических структур
с фиксированной длиной. В частности, длина капсида вируса табачной
мозаики и хвоста бактериофага лямбда (оба они имеют спиральную структуру)
определяется как раз такими молекулами, идущими от одного конца спирали
до другого.
В этой задаче мы попытались показать, что понимание принципов
организации белковых ансамблей позволяет лучше разобраться в
биологической структуре. Зная эти принципы, мы можем определить, где
структурное свойство прямо связано с характером сборки белковых ансамблей
(как в случае гладкой зоны и сужения конца толстого филамента), а где оно
требует наличия какого-то дополнительного компонента (на что указывает
одинаковая длина толстых филаментов в поперечнополосатых мышцах).
11-5
А.
Б.
Сужающийся
конец
Рис. 11-26. Толстый филамент миозина (ответ 11-4).
, В отсутствие Са2 + закрыты тропонин-сокращение
невоз-
Наличие АТР в омывающем буфере не приводило к сокращению, так как в
среде отсутствовали ионы Са2 + . связывающие миозин участки на актине
тропомиозиновым комплексом, поэтому можно.
Самый трудный для понимания факт-это сокращение, которое наблюдается при
удалении АТР. Действительно, если в среде нет Са2 + , то как миозин может
связаться с актином? Ключом к объяснению является низкая скорость
сокращения. "Открытые" и "закрытые" конфигурации миозин-связывающих
участков актина присутствуют в равновесных количествах; в отсутствие Са2+
равновесие сильно сдвинуто в сторону "закрытого" состояния. Тем не менее
новые "открытые" участки будут постоянно возникать именно благодаря
равновесной природе перехода, а коль скоро они появляются, с ними
свяжется комплекс миозин-ADP. После этого миозиновые головки претерпевают
конформационное изменение,
