Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Уилсон Дж. -> "Молекулярная биология клетки " -> 202

Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.

Уилсон Дж., Хаит Т. Молекулярная биология клетки — М.: Мир, 1994. — 520 c.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiyakletki1994.djvu
Предыдущая << 1 .. 196 197 198 199 200 201 < 202 > 203 204 205 206 207 208 .. 308 >> Следующая

= (-1,4 ккал/моль)logj0 --
'
AG0 = 0,54 ккал/моль.
Для обратной реакции 2-фосфоглицерат -*¦ фосфоенолпируват константа
равновесия равна [фосфоенолпируват]
[2-фосфоглицерат] и изменение стандартной свободной энергии
будет равно
AG = (-1,4 ккал/моль)log
ю
7,1
2$'
338 Г лава 7
AG° = -0,54 ккал/моль.
Таким образом, изменения стандартной свободной энергии для прямой и
обратной реакций равны по величине и противоположны по знаку.
В. Величина AG0 для суммарной реакции равна сумме величин AG0 для
отдельных его этапов; однако величины AG0 должны относиться к
соответствующему направлению реакции (т. е. направления отдельных реакций
и суммарной реакции должны быть одинаковыми). Для превращения 3-
фосфоглицерата (ЗФГ) в фосфоенолпи-руват (ФЕП):
А(?зфг->феп = АСзФГ_>2фг + А(?2фг->феп =
= 0,96 ккал/моль + ( - 0,54 ккал/моль)
AGзфГФ??п = 0,42 ккал/моль.
7-7
A. Величина AG0 для процесса превращения 3-фосфоглицерата (ЗФГ) в
пируват (ПВ) и фосфат является суммой AG0 для отдельных его этапов:
А(7зфг -+ Г1В - А<5зфг ФЕП + А(?феп -"пв
= 0,4 ккал/моль + ( -14,8
ккал/моль),
Д6зфг->пв = -14,4 ккал/моль.
Б. Величина AG0 для превращения ЗФГ в пируват и фосфат не зависит от
пути этого превращения. Таким образом, AG0 = -14,4 ккал/моль. Величину
AG0 для превращения глицерата в ПВК можно рассчитать путем вычитания AG0
для реакции превращения 3-фосфоглицерата в глицерат (Г) из суммарного
AG0:
AGr -> пв = АСзфг^пв - АСзфг г
= -14,4 ккал/моль - ( - 3,3
ккал/моль),
А(?г^пв= -11,1 ккал/моль.
B. Проведенный выше анализ показывает, что в реакции превращения
глицерата в пируват изменение стандартной свободной энергии очень велико.
Удаление воды (AG0 = -0,5 ккал/моль) не вносит большого вклада в это
изменение. Таким образом, превращение енолпирувата (ЕПВК) в пируват
сопровождается, по-видимому, большим изменением стандартной свободной
энергии (-10,6 ккал/моль). Из приведенного здесь обсуждения следует, что
большая часть изменения стандартной свободной энергии в реакции
превращения фосфоенолпирувата в пируват (-10,6 ккал/моль из -14,8
ккал/моль) относится к превращению енолпирувата в пируват и не связана с
гидролизом фосфатной связи.
Действительно, величина изменения стандартной свободной энергии
в реакции превращения фосфоенолпирувата в пируват (-14,8 ккал/моль)
близка к сумме следующих изменений: изменение свободной энергии в реакции
превращения енолпирувата в пируват (около -11 ккал/моль) и обычное
изменение стандартной свободной энергии при гидролизе простой эфирной
связи, присоединяющей остаток фосфорной кислоты (около -3,0 ккал/моль).
Таким образом, фосфатная связь в фосфоенолпирувате является
макроэргической, потому что ее гидролиз связан с термодинамически
выгодным превращением енолпирувата в пируват.
Г. Величина AG0 для сопряженных превращений фосфоенолпирувата в
пируват и ADP в АТР равна -7,5 ккал/моль. Ее можно
Преобразование
энергии: митохондрии и хлоропласты 339
вычислить путем сложения величин AG0 отдельных реакций:
фосфоенолпируват -*¦ пируват + Pj AG° = -14,8 ккал/моль,
ADP + Pj -*¦ АТР AG° = 1,3 ккал/моль.
Итого: ФЕП + ADP -> ПВ + АТР
А(ЗфЕП + ADP -> ПВ + АТР = AG(r)En -> ПВ + A(?adP -> АТР
= -14,8 ккал/моль + 7,3 ккал/моль AG(r)En + adp
-"пв + атр = -7,5 ккал/моль.
Литература: Lipmann, F. Metabolic generation and utilization of
phosphate bond energy. Adv. Enzymol. 1:99-162, 1941.
7-8 Ключ к пониманию этих результатов состоит в том, что реакция обмена
ADP на АТР электрически не нейтральна. АТР несет четыре отрицательных
заряда, a ADP-только три отрицательных заряда (рис. 7-4). В результате
каждый обмен ADP на АТР приводит к возникновению отрицательного заряда на
той стороне мембраны, которая получает АТР. В дышащей митохондрии
существует электрохимический протонный градиент на внутренней
митохондриальной мембране, в соответствии с которым наружная сторона
заряжена положительно. Результирующая протондвижу-щая сила обеспечивает
обмен ADP из цитоплазмы на АТР, находящуюся внутри митохондрий, что
связано с уменьшением положительного заряда на внешней стороне внутренней
мембраны. Результаты ваших опытов говорят о том, что обмен наружной ADP
происходит в большей степени, чем обмен наружной АТР, в условиях, когда
мембрана заряжена: если в среде присутствует субстрат и нет ингибитора
или если присутствуют субстрат и ингибитор АТР-синтетазы (табл. 7-2,
опыты 2 и 4). Когда электрохимический протонный градиент отсутствует, а
именно когда нет субстрата или когда градиент разрушается из-за того, что
мембрана становится проницаемой для протонов, АДР и АТР обмениваются с
Предыдущая << 1 .. 196 197 198 199 200 201 < 202 > 203 204 205 206 207 208 .. 308 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed