Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Уилсон Дж. -> "Молекулярная биология клетки " -> 190

Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.

Уилсон Дж., Хаит Т. Молекулярная биология клетки — М.: Мир, 1994. — 520 c.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка): molekulyarnayabiologiyakletki1994.djvu
Предыдущая << 1 .. 184 185 186 187 188 189 < 190 > 191 192 193 194 195 196 .. 308 >> Следующая

наружном монослое.
Литература: Rousselet, A., Guthmann, С., Matricon, J., Bienvenue,
A., Devaux, P. F. Study of the transverse diffusion of spin labeled
phospholipids in biological membranes: I. Human red blood cells. Biochim.
Biophys. Acta 426: 357-371, 1976.
Мембранные белки
6-8
A. трансмембранные
Б. периферические мембранные; интегральные мембранные
B. детергенты
Г. денатурируют
Д. векторное мечение
Е. спектрин
Ж. белок полосы 3
3. замораживание-скалывание; P-поверхность; Е-поверхность
И. бактериородопсин
К. фотосинтетический реакционный центр
Л. вращательная; латеральная; перескок (флип-флоп), или транслокация
М. гетерокарионы
Н. восстановление флуоресценции после фотовыцветания
6-9
A. Правильно.
Б. Неправильно. Одно время считалось, что это точное описание
биологических мембран, но, как теперь очевидно, многие мембранные белки
погружены непосредственно в бислой.
B. Неправильно. Более вероятно, что трансмембранные сегменты таких
белков представляют собой а-спираль. При а-спиральной структуре
образуются все возможные водородные связи между группами атомов,
удаленными друг от друга вдоль полипептидной цени, тогда как в Р-
складчатом слое около половины возможных водородных связей совсем не
образуется (см. МБК, рис. 3-25 и 3-26).
Г. Правильно.
Д. Неправильно. Эритроциты человека не имеют внутренних мембран; на
ранних стадиях своего развития эти клетки утрачивают ядра.
Е. Правильно.
Ж. Правильно.
3. Правильно.
И. Правильно.
К. Неправильно. Апикальные и базолатеральные поверхности эпителиальных
клеток, соединенных между собой плотными контактами, различаются по
составу липидов.
6-10 До сих пор в биологических мембранах обнаружено только связывание
белков по типу А, Б, Г, Д и И. Типа В, при котором углевод расположен на
цитоплазматической стороне мембраны, по-видимому, не существует.
Встраивания по типу Ж и 3, когда белки погружены либо полностью, либо
только своими концами, не обнаружено, и с теоретической точки зрения оно
маловероятно.
6-11
A. Последовательность А-реальный пронизывающий мембрану сегмент
молекулы гликофорина, трансмембранного белка эритроцитов. Это
преимущественно неполярный сегмент, хотя в нем содержатся незаряженные
полярные остатки треонина (Т) и серина (S), которые являются довольно
обычными компонентами белковых сегментов, пронизывающих плазматическую
мембрану.
Б. Последовательность Б вряд ли является сегментом белка,
пронизывающим мембрану, потому что в ней содержатся три остатка пролина
(Р), которые нарушали бы а-спиральную структуру, из-за чего группы,
образующие водородные связи, оказывались бы открытыми в неполярном
окружении внутри липидного бислоя.
B. Последовательность В также не может быть трансмембранным сегментом,
потому что она содержит три заряженных остатка-глутаминовую кислоту (Е),
аргинин (R) и аспарагиновую кислоту (D), присутствие которых в неполярном
липидном бислое будет' энергетически невыгодным.
6-12
А. Отсутствие окраски на сиаловую кислоту после обработки сиали-дазой
указывает на то, что этот углевод экспонирован на поверхности. Он
присоединен к гликофорину, следовательно, гликофорин также выступает на
наружную поверхность. Этот вывод подтверждается результатами гидролиза
полипептидной цепи про-назой, в результате которого окрашивания реактивом
Шиффа не происходит. Результаты обработки проназой показывают, что и
белок полосы 3 также выступает на поверхность клетки. В этом случае
появление новой белковой полосы с молекулярной массой около 70000 дальтон
позволяет сказать, что фрагмент белка полосы 3 с молекулярной массой
около 30000 дальтон экспонирован на поверхности. Ни в том, ни в другом
случае ферментативного гидролиза обе полосы спектрина не были затронуты,
что свидетельствует об отсутствии спектрина на наружной поверхности
мембраны.
Б. Один из вариантов экспериментальной проверки возражения вашей
коллеги состоит в том, чтобы разрушить незамкнутые тени эритроцитов до
того, как они будут подвергнуты обработке проназой. Если спектрин
устойчив к действию проназы, его подвижность при электрофорезе в
полиакриламидном геле в присутствии детергента, додецилсульфата натрия,
не должна измениться. Если, однако, спектрин локализован на
цитоплазматической поверхности мембраны и расщепляется проназой, его
подвижность должна значительно измениться. Эти контрольные эксперименты
были проделаны и показали, что спектрин чувствителен к про-назе.
Другая возможная проверка состоит в том, чтобы получить
вывернутые наизнанку тени эритроцитов и попытаться, если это возможно,
отделить спектрин от мембран, не нарушая целостности последних. Этот
подход был тоже успешно осуществлен; полученные результаты подтвердили,
что спектрин находится на внутренней,
Плазматическая мембрана 317
цитоплазматической поверхности клеточной мембраны и не погружен
целиком в мембрану.
Предыдущая << 1 .. 184 185 186 187 188 189 < 190 > 191 192 193 194 195 196 .. 308 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed