Молекулярная биология клетки - Уилсон Дж.
ISBN 5-03-001999-5
Скачать (прямая ссылка):
поперечнополосатой мышцы в продольном разрезе. Саркомеры на этих
фотографиях находятся в двух разных стадиях сокращения.
А. Определите, где на фотографии (рис. 11-1, А) расположены:
1. Темная полоса.
2. Светлая полоса.
3. Z-диск.
4. Миозиновые филаменты.
5. Актиновые филаменты (укажите плюс- и минус-концы).
6. а-актинин.
7. Миомезин.
8. Титин.
Б. Попробуйте найти все это на другой фотографии (рис. 11-1, Б). Будьте
внимательны!
11-4
Вид сверху
Ничто лучше не иллюстрирует принципов сборки белков в ансамбли, чем
строение мышц и организация цитоскелета. Молекулы белка, участок
связывания которого комплементарен другому участку его собственной
поверхности, могут самопроизвольно собираться в комплексы. Образующаяся
структура в зависимости от геометрии и взаимного расположения
комплементарных участков может быть либо кольцевой (простейший случай-
димер), либо спиральной. Эти простые комплексы в свою очередь могут
взаимодействовать друг с другом за счет все того же принципа
комплементарного связывания, образуя более сложные структуры. Возникшие
таким путем комплексы обладают свойством геометрической симметрии,
которая вытекает из способа их построения. Вообще биологическая симметрия
довольно проста для понимания, хотя многие и считают ее необъяснимой и
даже несколько пугающей. Как бы то ни было, отмеченные принципы симметрии
позволяют создать концептуальную основу для анализа биологических
структур.
Рассмотрим в качестве примера толстый филамент миозина. Он
представляет собою биполярную спиральную структуру, образованную
одинаковыми субъединицами (палочкообразными молекулами миозина).
Гексагональная упаковка актиновых и миозино-вых филаментов в мышце
указывает на то, что головки миозина, лежащие на поверхности спирали,
должны совпадать с вершинами правильного шестиугольника-тогда их
взаимодействие с актино-выми филаментами будет оптимальным. Этому
требованию будет удовлетворять спираль, в которой на один виток
приходится шесть миозиновых молекул (рис. 11-2, А), как показано на схеме
(рис. 11-2, Б), где изображена половина биполярного толстого филамента.
На самом деле миозиновые филаменты устроены более сложно-три цепи
миозиновых молекул закручены вокруг друг друга, как жилы в канате; схема,
приведенная на рис. 11-2, облегчает восприятие и иллюстрирует важные
свойства реальной структуры.
Насколько хорошо эта упрощенная схема отображает свойства
толстого филамента миозина?
Биполярная структура толстых филаментов с гладкой зоной посе-
Рис. 11-2. Схематическое изображение отдельной молекулы миозина (А) и
спирали из миозиновых молекул (В) (задача 11-4). Две головки миозина для
простоты показаны как одно целое. Шесть молекул миозина, образующих
первый виток спирали, пронумерованы.
196 Глава 11
редине образуется в результате
соединения двух спиралей миозина по способу "конец в конец" (верхний
конец с верхним концом-см рис. 11-2, Б). Могут ли действительно
миозиновые спирали, подобные изображенным на рис. 11-2, соединяться таким
образом! Будут ли соединяющиеся концы хорошо подогнаны друг к другу!
Б. Какова протяженность гладкой зоны в
соединенных спиралях! Предположите, что гладкая зона идет от первой
головки миозина на одной спирали до первой головки миозина на
противоположно ориентированной спирали.
В. Как вы можете объяснить сужение,
наблюдаемое на обоих конца! толстого филамента миозина? (Это сужение
хорошо демонстрирует фотомикрография в МБК, рис. 11-12.)
Г. Толстые филаменты миозина
поперечнополосатых мышц, как; правило, совершенно одинаковы по длине, а
гладкая зона распо ложена точно посередине каждого филамента. Обладает ли
спираль, изображенная на рис. 11-2, каким-нибудь свойством, которое
объяснило бы, почему длина у всех толстых филаментов одна и та же?
11-5 Выполняя лабораторное задание, вы
вместе с товарищами проводите на изолированных мышечных волокнах опыты с
новый соединением, называемым "заблокированный АТР" (фоточувстви-тельный
аналог АТР, который изначально активностью АТР Htj обладает, но под
действием света разлагается с образованием; свободного АТР-см. рис. 11-
3). Поскольку такой заблокирован * ный АТР не связывается с компонентами
мышц, его можно добавлять к мышечным волокнам, не опасаясь вызвать
сокращс ние. Спустя некоторое время можно индуцировать расщеплени,
заблокированного АТР при помощи лазерного импульса и выз-1 вать этим
мгновенное освобождение АТР сразу во всем мышечном! волокне.
;
Вначале вы обрабатываете
изолированное волокно поперечно-! полосатой мышцы глицеролом, чтобы
сделать его проницаемым! для нуклеотидов. Затем в буфере, содержащем АТР,
