Аффинная хроматография - Туркова Я.
Скачать (прямая ссылка):
631
(1972).
39. Murphy R. F., Imam A., Hughes A. F... McGucken M. Buchanan K. D.,
Conion J. М., Elmore D. Т., Biochim. Biophys. Acta, 420, 87-96 (1976).
40. Murthy B. J., Hera A., FEBS Lett., 32, 243-246 (1973),
41. Myerowitz R. L., Hanzel Z. Т., Robbins J. B., Clin. Cliiin, Acta, 39,
307-317
(1972).
42. Myerowitz R. L., Chramback A., Rodbard D., Robbins I. B., Anal.
Biochem.. 48, 394-409 (1972).
43. O'Carra P., Biochem, Soc. Trans., 2, 1289-1293 (1974).
44. Ozawa Т.. Okumura M" Yagi K., Biophym. Biophys. Res, Comm,, 65, 1102-
1107 (1975).
45. Parikh /., Cuatrecasas P., Methods Enzymol., 34, 610-619 (1974).
46. Pemberton R. F,., Liberti P., Baglionl C., Anal. Biochem,, 66, 18-28
(1975).
47. Pitarra С. C., Charm S. E., Green S., Bioteehnol. Bioeng., 17, 607-
611
(1975).
48. Porath Carlsson J., Olsson /., Belfrage G., Nature (London), 258,
598- 599 (1975),
49. Schaller H" Niisslein C.. Bonkoeffer F. Kurz C., Nietzschmann I.,
Eur. J. Biochem.. 26. 474-481 (1972).
50. Schott H , Eckstein //.. Bayer E., J. Chromatogr., 99, 31-34 (1974).
51. Schott H., Eckstein H., Gatfield I., Bayer E., Biochemistry, 14,
5541-5548 (1975).
52. Schott H . Rudloff E., Schmidt P., Roychoudhury R., Kossel H"
Biochemistry. 12, 932-938 (1973).
53. Sprinzl M. Scheit К. H., Sternback H" Von der Haar F., Cramer F.,
Biochem Biophys. Res. Comm., 51, 881-887 (1973).
150
Глава 6
54. Tosa Т., Sato Т., Sano R., Yamamoto К., Metuo Y., Chibata I.,
Biochim. Biophys. Acta, 334, 1-11 (1974).
55. Turkova J., Btdha K., Valentovd 0., Coupek J., Seijeriovd A.,
Biochim. Biophys. Acta, 427, 586-593 (1976).
56. Turkova J., Hubdlkova O., Krivdkovd M" Coupek J., Biochim. Biophys.
Acta, 322, 1-9 (1973).
57. Turkova J., Vavreinova S., Krivdkovd М., Coupek S., Biochim. Biophys.
Acta, 386, 503-508 (1975).
58. Vavreinova S., Turkova J., Biochim. Biophys. Acla, 403, 506-513
(1975).
59. Wagner A. F., Bugianest R. L" Shen T. Y., Biochem. Biophys. Res.
Comm., 45, 184-189 (1971).
60. Wetekam W., Mutlinix K. P., Deeley R. G., Kronenberg H. М., Eldrtdge
I. D., Meyers M" Gotdberger R. F., Proc. Nat. Acad. Sci. U.S., 72, 3364-
3368 (1975).
61. Wilchek М., FEBS Lett., 7, 161-163 (1970).
62. Wilchek М., Advan, Exp. Med. Biol., 42, 15-31 (1974).
63. Wilchek М., Gorecki М., FEBS Letl., 31, 149-152 (1973).
64. Wilchek М., Salomon Y., Lowe М., Selinger Z,, Biochem. Biophys.
Res. Comm.,
45, 1174-1184 (1971).
65. Wilcox GClementson J., Methods Enzymol.. 34, 368-373 (1974).
66. Winquist L" Eriksson L. C" Dallner G., FEBS Lett., 42, 27-31 (1974).
67. Yoon I. W., Kenyon A. I., Good R. A., Nature New Biol., 245, 205-207
(1973).
68. Yoshida A., J. Chromatogr., 114, 321-327 (1975).
Глава 7
Гидрофобная хроматография, ковалентная аффинная хроматография, аффинное
элюирование и родственные методы
К методам аффинной хроматографии относятся наряду с био-специфической
аффинной хроматографией также гидрофобная хроматография, ковалентная
хроматография, аффинное элюирование, аффинная пертурбация плотности,
аффинный электрофорез и металлохелатная хроматография [26, 29]. Все эти
методы имеют много общих черт; это касается также и типичной биоспеци-
фнческой аффинной хроматографии. Как правило, они основаны на образовании
специфических комплексов биологически активных веществ, причем один из
компонентов в комплексе иммобилизован на нерастворимой матрице. Методы
приготовления специфических сорбентов практически идентичны; общими
являются такие проблемы, как влияние нерастворимого носителя и
пространственная доступность иммобилизованного лиганда. Часто трудно
определить, имеет ли место типичное биоспецифическое связывание или все
же преобладают неспецифические гидрофобные взаимодействия, например если
сорбция происходит на носителе, модифицированном гидрофобной
пространственной группой. Тем не менее можно ожидать, что по крайней мере
некоторые из перечисленных разовьются в самостоятельные методы, особенно
гидрофобная хроматография, которая использует нековалентные
взаимодействия гидрофобных участков на поверхности белковых молекул с
гидрофобными лигандами, связанными с нерастворимыми носителями. Однако на
таких сорбентах можно также разделять низкомолекулярные вещества,
например пептиды. Изучение влияния концентрации подходящего связанного
лиганда и нахождение оптимальных концентраций солей в ходе сорбции и
десорбции могут привести к тому, что гидрофобная хроматография наряду с
гель- и ионообменной хроматографией станет стандартным методом очистки
различных типов соединений,
7.1. ГИДРОФОБНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
Согласно Шальтье [48], гидрофобная хроматография была первым из
используемых методов очйстки белков и других биологических молекул. Для
целей разделения можно использовать агарозу, модифицированную, например,
углеводородами, образую-
152
Глава 7
щими гомологические ряды (X{CH2)nNH- сефароза, где Х = Н, NH2, СООН, ОН,
С6Н5 и т. д.). Каждый член ряда обеспечивает лиганд гидрофобной "ножкой"
