Аффинная хроматография - Туркова Я.
Скачать (прямая ссылка):
соевых бобов Агароза-цистеамин
Агароза -гексан-тнол
Связывающая емкость ДЛЯ поли (А)
250 нмоль/мл 0,25-1,0 мг/мл
0,25-1,0 мг/мл 0,25-1,0 мг/мл
3.0-8,0 мг/мл
6-16 мг/мл
3.0-8,0 мг/мл
0,5-1,0 мг/мл
2.0-6,0 мг/мл
2.0-6,0 мг/мл
2.0-6,0 мг/мл
1.0-5,0 мкмоль/мл SH-rpynn
4.0-10,0 мкмоль/мл SH-rpynn
То же
Активация бромцианом
То же
Агароза-полирибоинози-новая кислота, обработанная полярибоцицндиловой
кислотой
Активация бромцианом
То же
Взаимодействие тиол актом а N-ацетилгомоцистеика с
аминогексан - агарозой
Содержит 0,02% азида натрия
При 4°С в виде суспензии, содержащей 0,02% азида натрия
То же
При 4 °С в виде суспензии,
содержащей 0,1 М NaCl + + 0,02 М NaaPO+
(pH 7,5)+0,02% азида натрия
При 4°С в виде пасты, содержащей 0,02% азнда натрия То же
В 50% *ном глицерине при
-20 °С
То же
При 4 "С в виде суспензии, содержащей 0,02% азида натрия То же
148
Глава 6
Таблица б.о
Специфичность связывания олигодезокситимидилат-целлюлозой (ТЗ) молекул,
содержащих полиадениловую кислоту*
Нуклеиновая кислота Связывание, %
Гомополимер полиадсниловой кислоты 97
Гомополимер полиуридиловой кислоты 1
Полиуридилован кислота-поли (А) триплекс 1
Разрезанная однонитсиая ДНК 0,1
Разрезанная двуиитевая ДНК 0.3
4S РНК из Е. coli 0,2
Полнадениловая кислота информационной РНК 98.7
а3Н меченые нуклеиновые кислоты напасали на предварительно отмытые
колонки, при-
готовленные из 0,25 Г олигодезохентимндилат-целлюлозы. Во всех случаях
наносили
<1 мкг (что соответствовало От 5 000 до 15 000 имп./мин) нуклеиновых
кислот.
единения к сукцинилированной аминододецилцеллюлозе (90- 110 мкмоль/мл,
если в колонке на 1,2-1,4 мл находится 1 г влажного сорбента). Ввиду того
что 3-аминобензилборная кислота функционирует также в качестве
ингибиторов сериновых протеи-наз, фирма рекомендует упомянутое
производное целлюлозы в качестве специфического сорбента для выделения
субтилизина и других бактериальных сериновых протеиназ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Alberts В., Herrick G., Methods Enzymol., 21D, 198-217 (1971).
2. Anfinsen С. В., Bose S., Corley L., Gureri-Rotman D., Proc. Nat. Acad.
Sci. U.S., 71, 2139-3142 (1974).
3. Bantle }. A., Maxwell I. H.t Hehn W. E" Anal. Biochem., 72,
413-427
(1976).
4. Berg R. A., Prockop D. J. Biol. Chem., 248, 1175-1182 (1973).
5. Berglund O., Eckstein E" Eur. J. Biochem., 28, 492- 496
(1972).
6. Brocklehurst K, Carlsson I., Kierstan M. P. /., Crook E. M,,
Methods hnzy-
mol., 34, 531-544 (1974).
7. Comer Af. Creven D. B., Harvey М. I., Atkinson A., Dean P. D. G., Eur.
J. Biochem., 55, 201-209 (1975).
8. Cuatrecasas P., Proc. Nat. Acad. Sci. U.S., 69, 1277-1281 (1972).
9. Cuatrecasas P., Parikh Biochemistry, 11, 2291-2299 (1972).
10. Cuatrecasas P., Wilchek М., Biochem. Biophys. Res. Comm., 33,
235-239
(1968).
If. De Larco I., Guroff G., Biochem. Biophys. Res. Comm., 50, 486-492
(1973).
12. Deutsch D. G., Fogelman D. J., von Kauila K. N" Biochem. Biophys.
Res. Comm., 50, 758-764 (1973).
13. Di Prisco G., Casola L., Biochemistry, 14, 4679-4683 (1975).
14. Doyle R, /., Birdsell D, C., Young F. E., Prep. Biochem., 3, 13-18
(1973),
15. Edetman MMethods Enzymol., 34, 499-502 (1974).
16. Edelman G. М., Rutishauser U., Methods Enzymol., 34, 195-225
(1974).
Выбор аффинных лигандов
149
17. Egorov Т. A., Svenson A., Ryden L., Carlsson J" Ргос. Nat, Acad. Sci.
U.S., 72, 3029-3033 (1975).
18. Ersson B., Aspberg K.. Porath J., Biochem. Biophys, Acla, 310, 446-
452
(1973),
19. Ersson B., Poraib J,, FEBS Lett., 48, 126-129 (1974).
20. Fritz H,, Gebhardl В. М., Fink E., Schramm W" Werle E., Hoppe-
Sayler's Z-Pliysiol. Chem., 350, 129-138 (1969).
21. Gilham P. Т., Biochemislry, 7, 2809-2813 (1968).
22. Gilham P. T" Robinson W. E., J. Am. Chem. Soc., 86, 4985-4989 (1964).
23. Gospodarowicz D., J. Biol. Chem., 247, 6491-6498 (1972).
24. Guilford H., Larsson P. 0., Mosbach K., Chem. Scr.. 2, 165-170
(1972).
25. Haugen Т., Ishaque A., Chatterjee A. K,, Preiss J., FEBS Lett., 42,
205-208
(1974).
26. Helman M" Givol D., Biochem. J., 125, 971-974 (1971).
27. Horejsl V., Kocourek /., Methods Enzymol., 34, 361-367 (1974),
28. Kato Y., Saita Т., Hashimoto Т., Shimizu A., J. Chromatogr., 134,
204-206
(1977),
29. Kristiansen Т., Methods Enzymol., 34, 331-341 (1974).
30. Krug F" Desbuquois B., Cuatrecasas P., Nature New Biol., 234, 268-270
(1971),
31. Lamed R., Levin Y., Wilchek М., Biochim. Biophys. Acta, 304, 231-235
(1973).
32. Lindberg I!., Persson Т., Eur. J. Biochem., 31. 246-254 (1972).
33. Lindberg U., Persson Т., Methods Enzymol., 34. 496-499 (1974).
34. Lis. H., Lotan R., Sharon N.. Methods Enzymol., 34, 341-346 (1974).
35. Lowe C. R., Dean P. D. G., Affinity chromatography, Wiley, New York,
London, 1974. p. 272.
36. Matthews N.. Roltand J. М.. Nairn R. C., J. Immunol. Melhods, 9, 323-
335
(1976).
37. Mosbach K., Bioclicru. Soc. Trans., 2, 1294-1296 (1974),
38. Mosbach K., Guilford H., Ohlsson R., Scott М., Biochem. J., 127, 625-
