Структура и функции биологических мембран - Трошин А.С.
Скачать (прямая ссылка):
24 СТРУКТУРНАЯ И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ КЛЕТОЧНЫХ МЕМБРАН
толстый примембранный слой со стороны гиалоплазмы. Существенный интерес представляют результаты, полученные этим методом на нервных волокнах краба. С цитоплазматической стороны аксолеммы обнаруживается доходящий до 300 А слой аморфного материала (Комиссарчик, Левин, 1974). Электронно-оптическая плотность этого материала выявляется в основном за счет его взаимодействуя с катионом уранэ. Сходные результаты, указывающие на существование примембранных слоев с внутренней стороны 75 А мембраны, получены при исследовании различных клеток методом инертной дегидратации (Pease, 1967), а также при использовании метода замораживания с замещением (Zalokar, 1966).
В последние годы появилось большое количество электронно-микро-скопических исследований, в которых с помощью различных' методов препарирования объектов такого типа обнаруживаются слои на самых различных клеточных мембранах.
Заключение
Из изложенных данных видно, что традиционная модель мембраны в последние годы претерпела существенные изменения. Исследователей ультраструктуры мембран уже не удовлетворяет повсеместное обнаружение монотонной трехслойной картины 75 А мембранного комплекса, так хороню интерпретируемой в терминах* «модели Даниели — Робертсона.
Широкое использование физических методов препарирования объектов для электронно-микроскопического исследования и улучшение методов химической фиксации позволили выявить глобулярный характер срединной (гидрофобной)' области мембраны и более гидрофильные, относительно толстые, слои электронно-плотного материала, располагающегося на ее периферических участках. Такая организация мембраны удовлетворяет существующим сведениям о важной роли иеспецифических, гидрофобных взаимодействий в поддержании ее структуры и предусматривает относительную подвижность структурных компонентов при вариации факторов внешней среды. Она также не исключает определенной роли полярных взаимодействий белок — белок и белок — липид. Наличие относительно толстых, менее гидрофобных периферических областей позволяет разместить в пределах мембраны мультиэнзимные комплексы, различного рода рецепторы и другие функциональные компоненты активных биологических мембран.
ЛИТЕРАТУРА
Комиссарчик Я. Ю. 1971. В сб.: Механизмы поглощения веществ растительной клеткой. Иркутск, стр. 18.
Комиссарчик Я. Ю., Левин, С. В. 1968. Биофизика, 13, 179.
Комиссарчик Я? Ю., Левин С. В. 1974. Цитология, 16, 528.
Комиссарчик Я. Ю., Сабаляускас И. Ю., Нарушевичус 9. 1971. В сб.: Биофизика мембран. Каунас, стр. 446.
Комиссарчик Я. 10.. Снигиревская Е. С. 1973. В сб.: Структура, функция и реактивность клеток. Л., «Наука», стр. 21.
Комиссарчик Я? Ю., Уголев А. М? 1970. Докл. АН СССР, 194, 731.
Комиссарчик Я. Ю., Филатов С. Е. 1970. В сб.: Материалы научной конференции Института цитологии АН СССР. Л., «Наука», стр. 31.
ГЛАВА 1. СТРУКТУРА И ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ КЛЕТОЧНЫХ МЕМБРАН 25
Свиридов В. Е., Левин С. В., Сабаляускас И. Ю-, Комиссарчик Я. Ю., Можева Ф. И.
1973. В сб.: Биофизика мембран. Каунас, стр. 558.
Филатов С. Е., Комиссарчик Я. Ю. 1973. В сб.: Материалы IX Всесоюзной конфе*-ренции по электронной микроскопии. М., «Наука», стр. 415.
Akers С. К., Parsons D. F. 1970а. Biophys. J., 10, 101.
Akers С. К., Parsons D. F. 1970b. Biophys. J., 10, 116.
Benedetti E- L., Emmelot P. 1965. J., Cell Biol., 26, 299.
Benson A. A. 1965. J. Amer Oil Chem. Assoc., 43, 265.
Blaisie J. K., Dewey М. М., Blaurock A. E., Wort-hington C. R. 1965. J. Mol. Biol.', i4f 143.
Blaisie J. K., Worthington С. R. 1969. J. Mol. Biol., 39, 417.
Bretscher M. S. 1971. J. Mol. Biol., 59, 351.
Bretscher M. S. 1972a. Nature, New Biol., 236, 11.
Bretscher M. S. 1972b. J. Mol. Biol., 71, 523.
Bretscher M? S. 1973. Science, 181, 622.
Brown A. D. 1965. J. Mol. Biol., 12, 491.
Burge R. E., Draper J. C. 1967. J. Mol. Biol., 28, 173.
Dearner D. W-, Branton D. 1967. Science, 158, 655.
Finean J. B., Burge R. E. 1963. J. Mol. Biol., 7, 672.
Finean J. B., Coleman R., Knutton S., Limbrick A. R., Thompson J. E. 1968. J. Gen. Physiol., 51, 19.
Fleischer S., Fleischer B., Stoeckenius W. 1967. J. Cell Biol., 32, 193.
Frye L., Edidin M. 1970. J. Cell Sci., 7, 319.
Green D. E-, Allmann D. W., Bachman E., Baum H., Kapaczyk К., Korman E. F., Lip-ton S., McLennan D. H., McConnell D. <?., Perdue J. F., Rieske J. S., Tzagoloff A. 1967. Arch. Biochem. and Biophys., 119, 312.
Green D. E-, Fleischer S. 1963. Biochim. et biophys. acta, 70, 554.
Harris J. R. 1969. Biochim et biophys. acta, 229, 761.
Iterson W. 1966. Mikroskopie, 21, 107.
Ito S. 1969. Federat. Proc., 28, 12.
Janagoda М., Noda H. 1969. J. Biochem., 65, 709.
Kleining H., Dorr J., Kollman R. 1971. Protoplasma, 73, 293.
Korn E. D. 1966. Science, 153, 1491.
Кот E. D. 1969. Feder. Proc., 28, 6.
Lenard J., Singer S. J. 1966. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 56, 1828.
Lumbrick A. R., Finean J. B. 1970. J. Cell Sci., 7, 373.
Luzzati E., Hanson E. 1962. J. Cell Bol., 12, 211.
Napolitano L, Leabaron F., Scaletti J. 1967. J. Cell Biol., 34, 817.
