Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Трошин А.С. -> "Структура и функции биологических мембран " -> 71

Структура и функции биологических мембран - Трошин А.С.

Трошин А.С. Структура и функции биологических мембран — М.: Наука, 1975. — 345 c.
Скачать (прямая ссылка): strukturaifunkciibiologicheskihmembran1975.djvu
Предыдущая << 1 .. 65 66 67 68 69 70 < 71 > 72 73 74 75 76 77 .. 159 >> Следующая

Электронно-микроскопические картины периферических нервных волокон на весьма ранних стадиях миелинизации (до 14-ых суток эмбрионального развития) указывают на то, что процесс миелинизации может быть связан со сплавлением везикулярных и тубулярных структур, находящихся в цитоплазме шванновских клеток на этой стадии развития нервного волокна (Комиссарчик, 1962). Аналогичный механизм образования мембранных систем был в свое время предложен другими исследователями (De Robertis, 1956; Luse, 1956; De Robertis et al., 1958). О том, что миели-низация нервных волокон не является инертным, лишенным метаболизма процессом механического наворачивания плазматической мембраны шванновской клетки, говорят последние'работы по выявлению меченных тритием липидов и различных аминокислот в миелиновой оболочке методом электронной автографии (Elam, Agranoff, 1971а, b; Rawlins, 1973). Так, через 20 мин. после инъекции (1,2 3Н) холестерина десятисуточным мышам метка обнаруживалась только на внутренних, прилежащих к аксону, и внешних, контактирующих с цитоплазмой шванновской клетки, миелиновых слоях. Одновременно меченый холестерин выявляется в аксоне и цитоплазме шванновских клеток. Через 3 часа после инъекции холестерин
ГЛАВА 9. МИЕЛИНОВАЯ ОБОЛОЧКА — МОДЕЛЬ МЕМБРАННЫХ СТРУКТУР 165
наблюдали на всем протяжении миелиновой оболочки. Проведенные эксперименты и ряд дополнительных сведений дали основания авторам считать, что при образовании миелиновых ламелл используются вещества как цитоплазмы шванновской клетки, так и аксоплазмы.
Большое количество биохимических исследований указывает на существенные различия в химическом составе миелина и других клеточных мембран. Эти различия касаются как количественного соотношения отдельных химических компонентов, так и их качественного состава (Korn, 1966,1969). Отношение площадей, занимаемых основными компонентами миелина (белок : липид), почти на порядок отличается от этого отношени в некоторых плазматических и других клеточных мембранах. Приблизительные расчеты площадей липидйых и белковых компонентов миелина указывают на то, что если учитывать билипидную модель миелиновой мембраны, то приблизительно половина поверхности билипидного слоя не будет покрыта белком. В случае же клеточных мембран картина совершенно другая: поверхности, занимаемые монослоем белка, в несколько раз больше поверхности липида. Отличается также качественный состав липидов. В частности, один из основных липидов миелина —• цереброзид — отсутствует практически во всех изученных клеточных мембранах.
Наиболее важные различия связаны со структурой и составом белковых компонентов миелиновых и клеточных мембран. Еще в работе Шмитта с соавт. (Schmitt et al., 1941) было обращено внимание на то, что такие альтерирующие факторы, как повышенная температура, изотонический раствор СаС1а, некоторые детергенты, не вызывают существенных изменений в рентгеноструктурной картине нервных стволов, в то время как их возбудимость полностью теряется. На основании этого авторы высказали мнение о том, что белки миелиновой оболочки находятся в денатурированном состоянии. Известно, что большинство мембранных белков осуществляет энзиматические и транспортные функции клетки. Миелин же является метаболически инертной структурой, выполняющей функцию изолятора. Все изложенное свидетельствует о том, что миелиновая оболочка не может в настоящее время рассматриваться как удовлетворительная модельная система функционально активных клеточных мембран. Вместе с тем дальнейшее изучение этого уникального (для применения наиболее объективных методов структурного исследования) объекта несомненно дает новые сведения об общих принципах структурно-химической организации липопротеиновых комплексов, роль которых в биологических системах чрезвычайно велика.
ЛИТЕРАТУРА
Комиссарчик Я. Ю. 1962. Архив анатом., гистол., эмбриол., 43, 69.
Стеккениус В. 1965. В сб. Ультраструктура и функция клетки. М., стр. 200. Adams G. W., Bayliss О, В. 1967а. J. Histochem. and Cytochem., 16, И.
Adams G. W., Bayliss О. B. 1967b. J. Histochem. and Cytochem. 16, 115.
Adams G. W., Bayliss O.B. 1967c. J. Histochem. Cytochem., 16, 119.
Akers С. K., Parsons D.F. 1970. Biophys. J., 10, 101, 116.
Akers С. K., Parsons D.F. 1970b. Biophys. J., 10, 116.
BahrG.F. 1954. Exper. Cell Res., 7, 4 57.
Blaurock A. E-, Worthington C. R. 1966. Biophys. J., 6, 305.
Boyes-Watson /., Davidson E., Perutz M. F. 1947. Proc. Roy. Soc., A191, 83. Boyes-Watson Perutz M. F. 1943. Nature, 151, 714.
166 СТРУКТУРНАЯ И ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ КЛЕТОЧНЫХ МЕМБРАН
Bragg W. L., Howels Е. R., Perutz М. F. 1952. Acta crystallogr., 5, 136.
Brante G. 1949. Acta physiol, scand., 18, suppl., p. 63.
Brante G. 1957. In: Hexosamine compounds in the nervous system. London, p. 112. Burge R. E., Draper J. L. 1965. Lab. Invest., 14, 240.
Chapman D. 1965. The structure of lipids. N. Y.
Chinn P., Schmitt F. 0. 1937. J. Cell, and Compar. Physiol., 9, 289.
Criegee J. M. 1936. цит. no: Korn, 1966.
Dallam R. D. 1957. J. Histochem. and Cytochem., 5, 178.
Предыдущая << 1 .. 65 66 67 68 69 70 < 71 > 72 73 74 75 76 77 .. 159 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed