Биология в 3 томах. Tом 2 - Тейлор Д.
ISBN 5-03-003686-5
Скачать (прямая ссылка):
tniHtiiH
HIHHIHI
ItHHtIHt Ці HIHHIIH
Рис. 18.20. Схема сокращения саркомера. Актиновые нити скользят вдоль нитей миозина. На толстых мио-фшаментах показаны миозиновые головки. (Объяснения см. в тексте.)
БОТАНИКА
ММА им. И.М. Сеченова
Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут. БИОЛОГИЯ, т. 2
386 Глава 18
но друг друга актиновых и миозиновых нитей (рис. 18.20). Ее легко понять, вдвигая пальцы одной руки между пальцами другой: если считать обе ладони эквивалентом одного саркоме-ра, то эта система будет укорачиваться, т. е. сокращаться. В пользу такого механизма говорит, в частности, тот факт, что при мышечном сокращении ширина зоны I и зоны H уменьшается, тогда как ширина зоны А не меняется. Сейчас эта гипотеза окончательно подтверждена, повсеместно признана и называется теорией скользящих нитей.
Для того чтобы понять, какие силы обеспечивают скольжение, необходимо ознакомиться со строением тонких (актиновых) и толстых (миозиновых) миофиламентов.
Миозиновые (толстые) миофиламенты
Молекула миозина состоит из двух частей: длинного палочкообразного участка («хвоста») и присоединенного к одному из его концов глобулярного участка, который представлен двумя одинаковыми «головками» (рис. 18.21, A). Mo-
A
Миозиновый хвост
Миозиновые головки
Б
F'-актин G-актин
Рис. 18.21. А. Структура миозина: видны его линейная часть (хвост) и две головки. Б. Структура актина.
лекулы миозина расположены в миозиновой нити таким образом, что головки регулярно распределяются по всей ее длине. В тех местах, где нити актина и миозина перекрываются, миозиновые головки могут прикрепляться к соседним актиновым нитям. Насколько важно такое взаимодействие, мы оценим при рассмотрении собственно механизма сокращения саркомера.
Акти новые (тонкие) миофиламенты
Каждый актиновый миофиламент образован двумя цепочками из глобулярных молекул актина (G-актина), закрученными одна вокруг дру-
гой наподобие спирали (рис. 18.21, ZT). Весь комплекс актиновых молекул называется F-акти-ном (фибриллярным актином). Полагают, что с каждой молекулой G-актина связана одна молекула АТФ.
Механизм сокращения
Схема механизма сокращения следующая. Там, где актиновые и миозиновые миофиламенты перекрываются, миозиновые головки как крючки «зацепляются» за соседние F-актиновые нити, образуя с ними поперечные мостики. Эти мостики загибаются, как пальцы, в одном направлении, протаскивая актиновые миофиламенты вдоль миозиновых. Затем головки отделяются от актина, распрямляются, соединяются с новыми его участками, и цикл повторяется. При сокращении в каждый данный момент времени примерно половина головок «тянет», а остальные возвращаются в исходное положение, что обеспечивает плавность процесса. Энергию для него дает АТФ. Молекулы АТФ гидролизуются до АДФ и фосфата под действием АТФазы, содержащейся в миозиновых головках. Происходя-
Разрушение поперечного
Смена положения миозиновой головки
Рис. 18.22. Движение актиновой нити под действием миозиновой при мышечном сокращении. Пунктирная вертикаль в левой части каждой стадии помогает заметить происходящий сдвиг.
БОТАНИКА
ММА им. И.М. Сеченова
Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут. БИОЛОГИЯ, т. 2
щие события иллюстрируются рис. 18.22. Между двумя последовательными образованиями мостиков одной головкой проходит 1/50—1/100 с. Очевидно, для этого необходимо очень интенсивное расходование АТФ. Этим объясняется наличие в мышечном волокне огромного числа митохондрий, которые восполняют запас АТФ в процессе аэробного дыхания. Саркомер способен укоротиться на 30—60% исходной длины.
18.2. Как изменяется ширина зоны А при сокращении саркомера?
Как запускается и прекращается процесс сокращения? Его активируют ионы кальция (см. ниже «Роль тропомиозина и тропонина»). Они накапливаются в саркоплазматическом рети-кулуме (специализированном эндоплазматиче-
Опорно-двигательная система животных 387
ском ретикулуме мышечного волокна), который образует расширенные цистерны вокруг линий Z (рис. 18.23). Эти цистерны контактируют с поперечными трубочками (Т-трубочками, или Т-системой), образованными впячиванием сарколеммы и пронизывающими саркоплазму (цитоплазму мышечного волокна) (рис. 18.23 и 18.18). Когда нервный импульс по мотонейрону достигает нервно-мышечного соединения на поверхности мышечного волокна, потенциал действия из области концевой пластинки волной распространяется по Т-системе, передается от нее саркоплазматическому ретикулуму и приводит к высвобождению ионов кальция в саркоплазму.
Роль тропомиозина и тропонина
Актиновые филаменты состоят из F-актина и двух вспомогательных белков — тропомиозина и тропонина. Молекулы тропомиозина образуют две
Рис. 18.23. Саркоплазмашический ретикулум и Т-система.
БОТАНИКА
ММА им. И.М. Сеченова
Д. Тейлор, Н. Грин, У. Стаут. БИОЛОГИЯ, т. 2
388 Глава 18
Рис. 18.24. Модель, иллюстрирующая изменение структуры актиновых нитей. А. «Выключенное» состояние при низком уровне Ca2^: тропомиозин блокирует участки связывания миозина с актином. Б, «Включенное» состояние при высоком уровне Ca2+: тропомиозин смещается, обнажая участки связывания с миозином (указаны стрелками). А — актин;! — тропомиозин. Тропо-нин не показан, он расположен ближе к субъединицам актина.
