Биосенсоры: основы и приложения - Тёрнер Э.
Скачать (прямая ссылка):
клетки иммобилизованной ткани остаются неповрежденными. Модель III
предполагает наличие специфических транспортных белков, помогающих
субстрату проходить через клеточную мембрану. В модели IV помимо
транспортного белка требуется наличие внутри клетки источника энергии,
затрачиваемой в процессе переноса. Необходимость источника энергии делает
последнюю модель маловероятной, поскольку жизнеспособность клеток в
биосенсорных системах вызывает весьма серьезные сомнения.
В настоящее время имеется мало сведений о предложенных здесь механизмах.
Мы рассматриваем эти модели как отправную точку для исследования
механизма формирования сигнала тканевых сенсоров.
Как показано в этой главе, в разработке биочувствительных датчиков на
основе тканей достигнуты заметные успехи. В будущем в этом направлении
можно ожидать появления новых сенсоров для различных биологически важных
соединений. Предстоит еще изучить возможности применения новых классов
тканевых материалов, например тканей насекомых или водорослей. Совершенно
необходимы фундаментальные исследования строения биокаталитических слоев
из фрагментов тканей. Наконец, необходимо рассмотреть возможность
применения тканевых биокатализаторов в сочетании и с другими методами
анализа. Действительно, основные преимущества тканевых слоев -
стабильность и высокая биокаталитическая активность-существенны и в
других аналитических методах, включающих биокатализ.
ЛИТЕРАТУРА
1. Arnold М. A. An introduction to biocatalytic membrane electrodes.
Amer. Lab., 15, 34-40 (1983).
2. Arnold M.A. Tissue-based biocatalytic membrane electrodes. Ph. D.
Dissertation, University of Delaware, Section I, 1982.
3. Arnold M.A. Tissue-based biocatalytic membrane electrodes. Ph. D.
Dissertation, University of Delaware, Section II, 1982.
4. Arnold M.A., Fiocchi J.A. Rabbit muscle acetone powder as biocatalyst
for adenosine 5'-monop-hosphate biosensor. Anal. Lett., 17, 2091-109
(1984).
5. Arnold M.A., Glazier S. A. Jack bean meal as biocatalyst for urea
biosensors. Biotech. Lett., 6, 313-18 (1984).
6. Arnold M.A., Meyerhoff M.E. Ion-selective electrodes. Anal. Chem., 56,
20R-48R (1984).
7. Arnold M. A., Rechnitz G. A. Determination of glutamine in
cerebrospinal fluid with a tissue-based membrane electrode. Anal. Chim.
Acta, 113, 351 -4 (1980).
8. Arnold M. A. Comparison of bacterial, mitochondrial, tissue and enzyme
biocatalysts for glutamine selective membrane electrodes. Anal. Chem.,
52, 1170-4 (1980).
9. Arnold M. A. Selectivity enhancement of a tissue-based adenosine
sensing membrane electrode. Anal. Chem., 53, 515 8 (1981).
10. Arnold M. A. High activity membrane electrode for adenosine 5'-
monophosphate using rabbit muscle tissue as biocatalyst. Anal. Chem., 53,
1837-42 (1981).
11. Arnold M.A. Optimization of a tissue-based membrane electrode for
guanine. Anal. Chem., 54, 777-82 (1982).
12. Arnold M.A. Substrate consumption by biocatalytic potentiometric
membrane electrodes. Anal. Chem., 54, 2315-17 (1982).
13. Carr P. W., Bowers L.D. Immobilized enzymes in analytical and
clinical chemistry. Wiley, New York, 1980.
14. Conway E..J.. Cooke R. The deaminases of adenosine and adenylic acid
in blood and tissues. Biochem. J., 33, 479-92 (1939).
15. Crompton М., McGivan J.D., Chappel J.B. The intramitochondrial
location of the glutaminase isoenzymes in pig kidney. Biochem. J., 132,
27-34 (1973).
16. Dixon M" Kleppe K. D-amino acid oxidase; II. Specificity, competitive
inhibition, and reaction sequence. Biochim. Biophys. Acta, 96, 368 82
(1965).
56
Глава 3
17. Dixon М., Webb Е.С. Enzymes (2nd ed.). Academic Press, New York,
1964.
18. Felix H. Permeabilized cells. Anal. Biochem., 120, 211-34 (1982).
19. Fernley H. H., Walker P. G. Studies on alkaline phosphatase;
inhibition by phosphate derivatives and
the substrate specificity. Biochem. J., 104, 10118 (1967).
20. Fishman W. //.. Green S., Inglis N. I. L-phenylalanine: an organ
specific, stereospecific inhibitor of
human intestinal alkaline phosphatase. Nature (London), 198, 685-86
(1963).
21. Ghosh N.K., Fishman W.H. On the mechanism of inhibition of intestial
alkaline phosphatase by L-phenylalanine; I. Kinetic studies. J. Biol.
Chem., 241, 2516-22 (1966).
22. Guilbault G.G. Analytical uses of immobilized enzymes. Marcel Dekker,
New York, 1984.
23. Guilbault G. G., Hrabankova E. New enzyme electrode probes for D-
amino acids and asparagine. Anal. Chim. Acta, 56, 285-90 (1971).
24. Guilbault G. G., Smith R. K., Montalvo J. G., Jr. Use of ion
selective electrodes in enzymic analysis; cation electrodes for deaminase
enzyme systems. Anal. Chem., 41, 600-605.
25. IUPAC Analytical Chemistry Division. Recommendations for nomenclature
of ion-selective electrodes. Pure Appl. Chem., 48, 127-32 (1976).
26. Johr.son D., Lardy H. Isolation of liver or kidney mitochondria. In
Methods in Enzymology (eds. R. W. Estabrook, M.E. Pullman), vol. X.
