Основы сенсорной физиологии - Тамар Г.
Скачать (прямая ссылка):
Ретинали существуют в цис- и траке-конфигурации. Молекула ч«с-изомера изогнута у Сц таким образом, что конец цепи углеродных атомов Сц — С15 повернут и лежит вне плоскости главной части молекулы (рис. 5-1). В то же время вся молекула гракс-изомера лежит в одной плоскости. Такие зрительные пигменты, как родопсин палочек, состоят из 11-ч«с-ретиналя, соединенного с опсином.
Когда в глазу быка или лягушки квант света поглощается родопсином, то 11-ч«с-ретиналь переходит в гранс-ретиналь — происходит фотоизомеризация. Это характерно для всех исследованных зрительных пигментов, в том числе и для иодопсина [321].
Все зрительные системы обладают механизмом обратного превращения транс-ретин а ля в ч«с-форму. Так, в родопсиновой системе фермент ретиналь-изомераза катализирует превращение граяс-ретиналя в цис-изомер.
При помощи меченых аминокислот Холл и др. [127] показали, что у лягушки родопсин образуется постоянно.
Наружный членик палочки в глазу белой крысы содержит около 3—4Х Ю7 молекул родопсина, что обеспечивает быстрое поглощение квантов света и пропорциональную этому величину цис-транс-изомеризации. По имеющимся сведениям, простетиче-ская группа ретиналя лежит в плоскости, параллельной поперечной оси палочки [172], а измерения поглощения света показывают, что 80% экстинкции родопсина происходит в этой плоскости [305].
Подсчитано, что молекулярный вес родопсина составляет около 40 ООО, а диаметр молекулы 35—45 А. Впрочем, Миллер и др. [205], определяя аминокислоты, входящие в состав опс.ина, нашли, что молекулярный вес родопсина значительно меньше названной величины. Уолд [303] пишет, что ретиналь образует против ожиданий большую часть родопсина. По имеющимся данным, молекулярный вес этого хромофора 282, а длина — 20 А. Ацума и Кито [12] сообщают, что родопсин содержит больше кислых аминокислот, чем основных, и много гидрофобной аминокислоты фенилаланина.
356
Глава V
Исследования, проведенные на людях, показывают, что зрительный порог для темноадаптированного глаза достигается, когда в сетчатку попадают 25—75 квантов света длиной волны 507 нм. Из них только 5—15 квантов действительно поглощаются родопсином [246].
Цис-транс-превращение ретиналя — это первая ступень выцветания зрительного пурпура — родопсина, приводящая к обра-
tftow РРП
Г Родопсин
Прелюмиродопсин Ю ^
VJltCMupodonodH J /
1 //
рМетародопсин 1(478) j ^протона?) шепротонам
Л о (связывание \<высвобожде-„ / ^протона.г) ^ше протона?)!
Метародопсин 11(380) '
Метародопсин 465
(Промежуточна оран-жмый)
N-ретинилиден-опеин
(Индикаторжелтый)
Ретиналь+ опсин
Рис. 5-2. Превращения родопсина и ранние рецепторные потенциалы при выцветании у позвоночных.
Справа показаны возможные регенеративные потенциалы. Дальнейшее разложение прелюмиродопсина кончается отделением ретиналя от опсина. Последние два вещества могут снова соединиться с образованием родопсина, или же ретиналь восстановлю
еается до витамина А.
зованию интенсивно окрашенного прелюмиродопсина. При дальнейших превращениях образуются люмиродопсин и темно-оранжевый метародопсин I (рис. 5-2). Последний переходит в светло-желтый метародопсин II в результате обратимой реакции; вероятно связанной с потерей иона водорода (протона) на месте связи между ретиналем и опсином [138]. Абрамсон и Острой [1] пишут, что превращение метародопсина I в метародопсин II происходит очень быстро при температуре тела и требует существенных изменений в конфигурации белка, которые приводят к значительному развертыванию его молекулы.
Доннер и Рейтер [85] полагают, что первая фаза темновой адаптации в палочках зависит от накопления метародопсина II, но Френк и Доулинг [110] не считают, что промежуточные продукты выцветания родопсина могут влиять на чувствительность палочек.
Первичные процессы
357
После изомеризации транс-ретталъ остается связанным с опсином — во всяком случае на тех стадиях процесса выцветания родопсина, которые завершаются образованием метародопсина II.
У позвоночных метародопсин II затем гидролизуется, превращаясь в гранс-ретиналь и опсин, по схеме Мэтьюза и др. [201]. Однако Острой и др. [225] сообщают, что метародопсин II образует мета родопсин 465, который идентичен промежуточному оранжевому и который Мэтьюз и др. [201] считают побочным продуктом; метародопсин 465 в свою очередь превращается в N-ретинилидин-опсин, называемый также индикатором желтым (рис. 5-2). У позвоночных ретинилидин-опсин затем гидролизуется, образуя ретиналь и опсин. Абрамсон и Острой [1] указывают, что быстрота этого гидролиза при нейтральных pH объясняет, почему некоторые исследователи не обнаружили ретинили-дин-опсина.
На родопсине рогатого скота показано, что гидролиз метародопсина II или, вернее, ретинилидин-опсина, состоит в разрыве связи между альдегидной группой 1 Ьгракс-ретиналя и Е-аминогруппой молекулы лизина в опсине [39]. Эта связь ре-тиналя с опсином характерна для оснований Шиффа (рети-нил=СН=Ы=опсин). Далее Боундс [40] определил аминокислоты, смежные с молекулой лизина в опсине; вместе с лизином, связанным с ретиналем, они образуют декапептидный фрагмент.
