Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 84

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 78 79 80 81 82 83 < 84 > 85 86 87 88 89 90 .. 140 >> Следующая

*| 203
ских процессов. Действительно, благодаря каталитическому действию ферментов в организме становятся возможными такие реакции, которые в отсутствие эффективного катализа были бы неуловимы за разумные времена наблюдения.
¦ Таким образом, ферменты как бы создают, делают осуществимыми многие превращения веществ, не мыслимые в отсутствие биокатализа.' Более того, нередко фермент ускоряет один из нескольких термодинамически возможных путей превращения вещества, тем самым избирая его. Следовательно, ферменты выступают не только как ускорители, но и как своеобразные организаторы обменных процессов, чему также способствует и возможность регулирования их активности.
• Роль биокатализа была, выявлена еще в прошлом веке при изучении процессов брожения. Именно с брожением связаны оба установившиеся в литературе названия биокатализаторов — энзим и фермент. Из этих синониме» в русскоязычной литературе применяется лишь последний наряду, впрочем, с терминами энзимология и энзиматический. Ферменты имеют белковую природу, однако обнаружена способность некоторых форм РНК катализировать реакции, т.е. выступёть в
" качестве ферментов. Предполагают, что эта способность молекул РНК сыграла большую роль в эволюции биокатализа до того, как ферментативная функция перешла к белкам — биополимерам, более приспособленным к выполнению этой задачи. *• с ¦-
• Во многих случаях молекула белка использует в ходе биокатализа
небелковые соединения — кофакторы, в частности ионы металлов, которые выступают как компоненты каталитического центра фермента. Отделение таких кофакторов, обычно связанных с белком нековалентно, приводит к аНоферментам, комплекс же фермента и кофактора носит название голофермента. * ¦ .
, • .. ¦ . > .I' f ,.П .
10.1. СИСТЕМАТИКА ФЕРМЕНТОВ
Каждая из примерно 2—3 тыс. реакций обмена в клетке катализируется своим ферментом; следовательно, даже без учета видовых различий существует не менее 2—3 тыс. ферментов. Это число значительно вырастет, если учесть, что реакции одного и того же типа могут' катализироваться ферментами различной Природы., а также рассматривать ферменты, вовлеченные в передачу сигналов и процессы, свойственные многоклеточным (например, ферменты системы свертывания крови). Вероятно, общее число видов ферментов приближается к десяти тысячам.
Для строго обоснованной классификации столь большого числа' ферментов пока недостаточно данных. Рациональной была бы Система-204
тика, основанная на эволюционных соотношениях между ферментами, глубоком знании их структурных и функциональных особенностей. Это позволило бы объединять в таксоны соответствующих рангов ферменты, возникшие в ходе эволюции одного предшественника. Такая систематика в настоящее время создается для некоторых групп ферментов, в честности для протеиназ. ;
Однако для практического применения систематики, базирующейся на эволюционных предпосылках» требуется не только предварительное изучение множества родственных ферментов, но и получение большого объема данных о свойствах и, главное, структуре классифицируемого фермента, на что трудно рассчитывать на первых этапах исследования. Ввиду этого принятая официально классификация ферментов использует в качестве основного отличительного признака их субстратную специфичность, характер проводимых ими реакций, т.е. именно то свойство* котброе определяется первым при обнаружении и выделении фермента. Этот признак практически удобен, однако следует учитывать , что он может объединять ферменты различного происхождения, структуры и даже механизма действия.
• Международная классификация ферментов (КФ) разделяет ферменты в соответствии с типом катализируемых ими реакций на следующие шесть классов.
Оксндоредуктазы. К этому классу 'Принадлежат все ферменты,' катализирующие окислительн^восстанооительные реакции. Субстрат, подвергающийся окислению, рассматривают как донор водорода, поэтому к ферментам данного класса нередко применяют термин дегидрогеназа, хотя это название отражает только одно из двух возможных направлений реакции. Термин оксидаза употребляют только в тех случаях, когда 02 выступает как непосредственный акцептор водорода.
Трансферазы. ферменты этого класса переносят ту или иную группу от одного соединения к другому. К их числу принадлежат, например, киназы — ферменты, переносящие фосфорильный остаток АТР на различные субстраты, аминотретсферазы (трансаминазы), переносящие аминогруппу аминокислот на кетокислоты.
Гцдролааы. Эти ферменты можно рассматривать как трансферазы, переносящие ту или иную группировку на молекулу воды. Выделение их в особый класс оправдано чрезвычайно широкой распространенностью гидролаз, вовлеченных, в частности, в процессы деградации биополимеров. Известны гид рол азы, катализирующие гидролиз ОН), СН?, С~~С, О-Р и1 ряда других связей. Иногда один и тот же фермент способен катализировать гидролиз связей развой природы. Так, некоторые ripomtxinaeu, расщепляющие пептидные связи в белках, могут даже с большей эффективностью гидролизовать сложные эфиры, выступая
Предыдущая << 1 .. 78 79 80 81 82 83 < 84 > 85 86 87 88 89 90 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed