Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 78

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 72 73 74 75 76 77 < 78 > 79 80 81 82 83 84 .. 140 >> Следующая

(^Карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, как правило, весьма многочисленны и в большинстве своем размещены в поверхностном слое белка. Как уже упоминалось, их реакционная способность существенным образом зависит от микроокружения.
188
ОН
он
Диазо сульфани-
|ловая кислота
п
I
I
сн2
сн2
I
Тирозин
Продукт азосочетания
Эта реакция также приводит к усилению кислотных свойств гид-
9.2.3. Реакция карбоксильных групп
Наиболее часто применяют следующие методы модификации этих групп.
¦ Реакция с < аминами в присутствии карбодиимидов. Эту реакцию проводят в. воде, используя водорастворимые' карбодиимиды например Р1-этил-1? '-триметиламинопропил карбодиимид:
*, C2H5-N=C=^-CH2-CH2--CH2-:+N(CH8)gI-
Реакция с этим или другими карбодиимидами протекает по следующей схеме (R|-~N=C=N—йг — карбодиимид, R3—‘NH2 — алифатический амин, часто метиловый эфир глицина):
Ri
N
II
-СН2-С00Н + с
II
N
Карбок-
сил
I
-сн2го-о-
4
I
NH
I
И2
Карбо-
диимид
r2
о-Адилизо-
мочевина
Амин
Ri
NH
I
-СН -CO-WHt* -f C=0
I
NH
I
Амид
r2
Замещенная
мочеэина
Бели провести исчерпывающее 'замещение карбоксильных групп в белке, используя в качестве амизд. метиловый эфир глицина или лучше метиловый эфир небелковой аминокислоты_, например норвали-на, то по аминокислотному составу продукта реакции можно определить число карбоксильных групп, которые в нее вступили и, следовательно, число доступных для реагента карбоксильных групп. Как правило, оно велико и скрытыми оказываются лишь единичные группы.
189
Следует иметь в виду, что продукт активации Карбоксильной группы— о-ацилизомочевина — может не только вступать в реакцию с амином., но и стабилизироваться в результате внутримолекулярного переноса ацильного остатка с атомом кислорода на азот. Это приводит-к образованию весьма стабильной N-ацилмочевины:
1-
Ri Ri
I I
NH NH
I - I
R-CO-O-C —* C=fl
II I
N R—CO-N
I I
R,2 * R2
о-Ацилмочевина N-Ацилмочевина
*
Реакции с алифатическими диазосоединениями. Стабильные алифатические диазосоединения, например производные диазоа^етамида, в присутствии ионов меди реагируют с некоторыми карбоксильными группами, например с карбоксильной группой одного из остатков аспарагиновой кислоты в активном центре пепсина или других аспар-
тильных протеиназ:
•' \
Си2+
-CH2-C00H + N2CH-C0-NH-R -СН2-С00“СН2-С(НШ-й + N2
Карбоксиль- Замещенный Замещенный эфир
ная группа диазоацетамид гликолевой кислоты
Алкилирование карбоксильных групп. В качестве агентов, алкили-рующих некоторые карбоксильные группы в белках, могут использоваться он'алоидкетоны, например р-бр ом фен ацил бром ид
Bi—СН2СО—и его аналоги, а также ачгалоидкислоты. Реакция с р-бромфенацилбромидом протекает следующим образом:
-СН2-С00Н + Вг-СНг-СО-СвЩВг —¦ -CHaCOOCHzCtHC^Br
Карбоксильная р-Бромфейацил- р-Бромфенациловый
группа (реаги- бромид 1 эфир
гует в виде аниона)
190
9.2.4. Модвфикащи остатков метионина
Остатки метионина в белках и особенно пептидах легко окисляются до люпионинсульфоксьда:
Предыдущая << 1 .. 72 73 74 75 76 77 < 78 > 79 80 81 82 83 84 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed