Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка):
Упаковка «-спирали и /2-структуры. /?-Слои в белках часто закручены. Боковые группы аминокислот, входящих в такую структуру, образуют гребни — i-й остаток взаимодействует с (i + 2)-м, тот с (г + + 4)-м и т.д. Во впадину между двумя такими гребнями может укладываться любой из описанных выше гребней «-спирали. Именно так сформировано около 90% реально наблюдаемых контактов «-спираль — /^-структура, причем направления их осей параллельны.
Упаковка /3-листов. Известны два типа взаимодействия /^-листов. Один из них состоит в укладке одного листа поверх другого с поворо-
121
том на —30е, другой (так называемая ортогональная упаковка) сводится к тому, что, по существу, непрерывный /9-слой перегибается и складывается сам на себя, причем угол между его отрезками приближается к 90°. Иногда такой способ укладки описывают как барабан или цилиндр. Поверхности /^-складчатых листов, обеспечивающие контакт с другими элементами вторичной структуры, на 60—70% образованы гидрофобными боковыми цепями валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина,, аланин а. Видимо, разветвленные цепи особенно подходят для организации гидрофобных контактов.
it j ' * » t \ \ *%, !f ** ~ t
' i \ ‘ * '' V j*e * '
V I , V •*
, *
6.8. ТОПОЛОГИЯ ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ В БЕЛКАХ И КЛАССИФИКАЦИЯ ПРОСТРАНСТВЕННЫХ СТРУКТУР
Выше были рассмотрены различные способы установления нековалентных контактов между элементами вторичной структуры- Существуют Правила, которым подчиняется укладка периодических элементов вторичной структуры в пространственной структуре белков.
1. Элементы вторичной структуры, образованные соседними участ-
ками пептидной цепи, обычно соседствуют и в пространственной структуре. Типичны следующие соединения элементов вторичной структуры: аа — две антипараллельно упакованные аг-спирали;
/?/? — два антипараллельных отрезка /2-структуры; fiap — а-спираль, окруженная двумя отрезками /fl-структуры. Такие структуры — единицы свертывания — являются, по существу, первым шагом от вторичной к третичной структуре, на их долю приходится до 2/з белковой глобулы.
2. Соединения между отрезками периодической вторичной структуры в единицах свертывания типа ДВД где X — а-спираль или отрезок /^-структуры, почти неизменно являются "правыми", т.е. направлены по часовой стрелке, если смотреть по ходу пептидной цепи.
. 3. Эти соединения не пересекаются и не образуют узлов пептидной цепи.
Физические основы этих правил не вполне ясны. Возможно, сближение в пространственной структуре соседних элементов пептидной цепи объясняется энтропийными факторами.
При всем многообразии пространственных структур белков удается^ выделить относительно небольшое число типов укладки полипептид-ной цепи, причем к одному типу могут принадлежать белки, вовсе не( имеющие эволюционного родства. Очевидно, что ограниченность набора типов пространственной структуры диктуется существованием опре-
122
Рис. 6.6, Третичная струк тура миогемэритрина — белка, ' представляющего собой пучок четырех «-спиралей
Рис. 6.7. Третичная структура суперок-сиддисмутазы—/^-структурного белка
Восемь отрезков ^-структуры соединены поворотами или петлями, есть небольшой участок Qf-спирали. Кружками показано расположение ионов металлов
деленных правил, которые управляют свертыванием полипептидной цепи в компактную глобулу.
Выделены следующие главные типы пространственной структуры:
1. а-Спиралъные белки, построенные преимущественно из «-спира-
лей. Простейший структурный мотив в таких белках — пучок четырех «-спиралей, реи которых более или менее параллельны. Именно такую структуру имеют миогемэритрин (рис. 6-6), Н-субъединица ферритина. Типично «-спиральными белками являются глобины. '
2. 0-Белки, образованные преимущественно /^-складчатыми слоями. В большинстве таких белков Д-слои наложены под небольшим углом или ортогональны. Примерами таких белков могут служить пепсин и другие аспартильные протеиназы, супероксиддисмутаза (рис. 6.7), большое семейство белков—переносчиков метаболитов (например, жирных кислот).
3. а/0-Белки, в которых «-спирали и отрезки /3-структуры чередуются. Обычно это приводит к формированию центрального Д-складча-того листа, окруженного с обеих сторон «-спиралями, экранирующими его от воды. Этот тип пространственной структуры очень распространен. К нему принадлежат NAD-связывающие домены дегидрогеназ, триозофосфатизомераза (рис. 6.8) и около десятка других белков, структурно близких к этому ферменту.
123
Рис. 6.8. Третичная структура трио-зофосфатизомеразы—типичного а/Д-белка
Рис. 6.9. Третичная структура лизоцима — а + Д-беяка
O'-Спиральный и Д-структур-ный домены (последний— в левой верхней части рисунка) отчетливо разделены
