Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка):
5. Константа 10"14 — аргинин.
Первые две группы включают в себя гидрофобные аминокислоты, боковые цепи которых стремятся избежать контакта с водой. Помещение глицина в первую группу объясняется тем, что молекула водорода плохо моделирует атом водорода в глицине. В действительности при упаковке остатков глицина в белке особенно значителен вклад пептидной группировки —NH—<ЗН—СО—поэтому глицин трудно отнести к гидрофобным остаткам. Впрочем, известны случаи, когда в фиксированной третичной структуре белка метиленовая группа остатка глицина —СНг- выполняет роль гидрофобного звена.
Третья—пятая группы включают гидрофильные аминокислотные остатки. Для пролина в рамках данного подхода нельзя предложить модели, Анализ пространственных структур множества белков показывает, что указанное отнесение аминокислот к гидрофобным или гидрофильным в общем коррелирует с их распределением преимущественно внутри или на поверхности белковой глобулы (табл. 6.1, 6.2).
6.2. ГИДРОФОБНОЕ ЯДРО
Как правило, гидрофобное ядро состоит исключительно из гидрофобных боковых цепей, лишь изредка в него оказывается погруженным гидрофильный, тем более заряженный аминокислотный остаток. Принято считать, что такие исключения обусловлены какими-то функциональными требованиями.
В гидрофобное ядро, которое, как уже отмечалось, вовсе не обязательно приближается к сферической конфигурации, но более или менее компактно, обычно входит 20—30% общего числа аминокислотных остатков. В нем особенно представлены объемистые остатки лейцина, изолейцина, фенилаланина, валина. Так, ДНКаза I, полипеп-тидная цепь которой состоит из 259 аминокислотных остатков, при формировании структуры образует три гидрофобных ядра, в которых содержится 70% имеющихся в этом белке гидрофобных остатков. Тенденцию к погружению гидрофобных боковых цепей (прежде всего аланина, валина, изолейцина, лейцина, фенилаланина и метионина)
108
внутрь глобулы этого фермента, типичную и для других белков, иллюстрирует табл. 6.1. f
Таблица 6.1. Доступность для воды боковых цепей аминокислотных остатков ДНКазы I
Аминокислота Всего Недоступны Частично и Процент
остатков для воды полностью доступных
доступны
Ala 22 13 9 41
Val 25 17 8 32 .
lie 12 12 0 0
Leu 23 И 12 52
Phe 11 8 3 27
Met 4 3 1 25
Pro 9 2 7 78
Trp 3 0 3 100
Gly 9 3 6 67
Cys 4 1 3 75
Ser 31 4 27 87
Thr 14 3 11 79
Tyr 15 3 12 80
Asn 12 2 10 83
Gin 9 1 8 89
Asp 20 3 17 85
Glu 10 2 8 80
His 6 0 6 .. 100
Lys 9 0 9 100
Arg 12 1 11 92
Общность тенденции к погружению гидрофобных боковых цепей внутрь глобулы подтверждает анализ пространственных структур 9 белков, которые содержат в общей сложности 2000 аминокислотных остатков, в том числе 587 (29%) скрытых, т.е. образующих гидрофобные ядра (табл. 6.2). ч
Упаковка боковых цепей аминокислот в гидрофобном ядре, как правило, близка к плотной (рис. 6.2), что делает эффективными ван-дер-ваальсовы взаимодействия между углеводородными структурами — дополнительный фактор стабилизации пространственной структуры. У эволюционно родственных белков с однотипной третичной структурой объем гидрофобного ядра обычно меняется мало — появление более крупных боковых групп компенсируется мутациями, которые приводят
109
Таблица 6.2. Доля аминокислотных остатков, которые после свертывания белка оказываются скрытыми, практически недоступными растворителю
Аминокислота Процент скрытых остатков
от общего числа остатков от суммы скрытых
данного типа остатков
Не 65 12
Val 56 15
Met -50 2
Cys 50 2
Phe 48 5
CySH - 47 3
Leu 41 ю
Ala 38 12
Gly 37 10
