Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 42

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 36 37 38 39 40 41 < 42 > 43 44 45 46 47 48 .. 140 >> Следующая

* * I
103
Существенно, что внутри белковой глобулы реализуется не менее 90% возможных водородных связей.
Система водородных связей наряду- с другими нековалентными взаимодействиями — ван-дер-ваалъсовыми связями и электростатическими контактами чрезвычайно важна для стабилизации компактной нативной белковой глобулы. Действительно» изменение свободной энергии и, значит, константа К равновесия пептидная цепь <—> белковая глобула в первом приближении определяется уравнением
j .
ДС^епь RTlnK = ДНцепь TAS
цепь-
(Подчеркнем, что ролью воды, окружающей белок, мы пока' пренебрегаем, рассматривая белковую молекулу как бы находящейся в вакууме,, на это и указывают индексы "цепь".)
В этом выражений величина ДНцепь отрицательна, что отражает вклад нековалентных взаимодействий, устанавливающихся внутри белковой глобулы. Для стабилизации глобулы эта величина должна компенсировать энтропийный член — TAS, который положителен, так как свертывание неупорядоченного клубка — неструктурированной ' полипептидной цепи — в глобулу упорядочивает структуру и влечет за собой убыль энтропии пептидной цепи, а с?ледовательно, AS отрицательна. Бели такая компенсаций достигнута, то К окажется равной единице и, значит, доли нативных и денатурированных молекул белка станут равными. Для того чтобы равновесие отчетливо сдвинулось в сторону образования компактной структуры, понадобится существенное превышение ДНцепь над -^TAS.
Соотношение же этих двух величин зависит прежде всего от числа Нековалентных связей, устанавливающихся при свертывании полипептидной цепи в глобулу, а значит, от длины пептидной цепи. Этим объясняется обсуждавшаяся уже граница между пептидами и белками. В то же время видно, что с ростом температуры Т член TAS рано или поздно превысит по абсолютной величине АН и пространственная структура утратит стабильность — произойдет тепловая денатурация белка.
Реальная картина, однако, существенно зависит от учета взаимодействия белка с растворителем,' обычно с водой. Действительно, вода способна образовывать водородные связи как с пептидными группировками, так и с функциональными группами белка, конкурируя с формированием внутримолекулярных связей.
Если сравнить развернутое, денатурированное состояние бет/ка со свернутым, нативным, то окажется, что при упаковке внутрь глобулы полярной группы:
104
1) последняя дает водородную связке какой-либо другой полярной
группой белка; > >
2) разрываются водородные связи, которые обе эти группы — донор и акцептор — в развернутой цепи, имел и с водой;
3) устанавливаются водородные св#зи "освободившихся" молекул воды с другими ее молекулами.
«Рассмотрим, например, ловедение двух полярных групп — гидроксила серина и амидной группы аспарагина, образующих. внутримолекулярную водородную связь при свертывании цепи в компактную структуру: I
де к
-СН20Нг..Л + 0-Н...0=С-€Н2СН2- -
Серии Н
.. ¦ ¦ j ¦ Л Из и»,
Аспарагин < , { , (
{.Водородные связи с водой в развернутой цепи.
t • —> -СН20Н...0=С^-СН2СН2- + н—о 1л
| 'NljT
NHj . ,,Nl
Внутримолекулярная водо- Межмолекулярная водородная родная связь в компакт- > связь между молекулами ном белке воды
В целом никакого выигрыша в числе водородных связей при свертывании глобулы произойти не гложет так как одновременно утрачиваются водородные связи цепь — вода. Важно, чтобы неизбежный проигрыш —снижение числа водородных связей в результате того, что при свертывании какие-то полярные группы, погрузившись в глобулу, не найдут партнера и не смогут образовывать водородной связи, —. не оказался слишком значительным (этим-то и диктуется необходимость образовать максимально высокое их число внутри глобулы: как уже отмечалось, не менее 90%). Понятно, что4 столь высокая степень насыщения глобулы водородными сцязями не может быть реализована хаотически. Гораздо эффективнее в этом смысле регулярные элементы вторичной структуры.
При свертывании глобулы убывает энтропия пептидной цепи, но одновременно происходит возрастание энтропии растворителя — воды. Последнее играет, решающую роль в стабилизации третичной структуры белка что объясняется следующими соображениями.
Как известно, вода представляет собой весьма необычный, в высо-
105
I
кой мере структурированной растворитель. Каждая ее молекула способна участвовать в образовании четырех водородных связей с Другими молекулами воды.' В результате выводе сосуществуют, находятся в динамическом равновесии со свободными молекулами относительно протяженные квазикристаллические льдоподобные структуры. Полярные соединения, в том числе полярные группы белка, относительно лег'кй включаются в такие- структуры, устанавливая водородные связи с окружающей белок водой.'
Предыдущая << 1 .. 36 37 38 39 40 41 < 42 > 43 44 45 46 47 48 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed