Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 37

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 31 32 33 34 35 36 < 37 > 38 39 40 41 42 43 .. 140 >> Следующая

П
_ Ar9Arg Ser 9 Gin phe
Рис. 5.6. Распределение гидрофильных и гидрофобных аминокислот на поверхности одной из а-спиралей аполипопро-теина С-1:
I- гидрофильная поверхность, II - гидрофобная поверхность, на которой легко проследить гребень, который образуют (снизу вверх) боковые цепи лейцина, валина, двух остатков фенилаланина, метионина и снова лейцина
90
ные, в частности заряженные, поверхности. Поэтому о-спираль - может быть чисто гидрофобной, что характерно для трансмембранных участков белков, или амфифильной, т.е. обладающей как гидрофобной, так и гидрофильной сторонами4(рис. 5.6).
1 Длина о-спиральных участков в глобулярных белках относительно невелика и обычно составляет 5—15 аминокислотных остатков, редко превышая 3—4 оборота сцирали; в фибриллярных белках она гораздо протяженнее. Иногда наблюдаются изломы о-спирали, обычно в местах включения остатков пролина, прерывающих систему водородных связей. При этом ось спирали отклоняется на 20—30°.
5.5. /? СТРУКТУРА
Набор углов, отвечающий этой структуре, соответствует на карте Рамачандрана обширной глубокой впадине. В отличие от о-спирали Р~ структура стабилизируется взаимодействиями между соседними отрезками пептидной цепи, т.е. несколько более далекими контакта^'
Рис. 5.7. Параллельная /Структура
Показана модель параллельного /^-складчатого слоя в флаводоксине. Водородные связи (пунктирные линии) образуют 10-членные циклы. Стрелки указывают направление хода пептидных цепей
91
ми. Эти отрезки могут быть направлены в одну сторону — параллельная /2-структура (угол <р = —119е, ф = +113’) -г- или в противоположную — антьпараллельная /^-структура (р = —130", ф = +135*).
Рассмотрим систему водородных связей между двумя отрезками пептидной цепи, образующими параллельную 0-структуру. В этом случае (рис. 5.7) NH-группа какого-либо остатка в отрезке А дает водородную связь с карбонильной группой г-го остатка пептидной цепи В, а карбонильная группа того же аминокислотного остатка цепи А — с NH-группой (г + 2)-го остатка в параллельной цепи В. Важно, что (г + *f 1)-й остаток цепи В при этом как бы пропущен и его NH- и карбонильная группа во взаимодействии с цепью А не участвуют. Точно так же далеко не все С=Ф- и NH-группы цепи А участвуют во взаимодействии с цепью В.
Таким образом., два отрезка параллельной /^-структуры соединяются водородными связями, что приводит к формированию больших циклов из 12 атомов. Епде раз подчеркнем, что в каждой из цепей во взаимодействии с соседней участвует только половина групп, которые могли бы образовать водородные связи. Следовательно, каждый из этих участков пептидной цепи может образовать такую же систему
Рис. 5.8. Антипараллелъная /2-структура
Показан антипараллельный /^-складчатый слой в супер оксиддисмутазе. Водородные связи (пунктирные линии) образуют чередующиеся 8- и 14-членные циклы
Ala
92
водородных связей еще с одним отрезком, тот, в свою очередь, с другими и т.д. В отличие от о-спирали, насыщенной водородными связями и не способной поэтому взаимодействовать с другими участками белка на уровне вторичной структуры, каждый отрезок пептидной цепи в /2-структуре открыт для формирования более протяженной системы водородных связей.
В антипар аллельной /^-структуре (рис. 5.8) водородные связи образуются между противоположно направленными пептидным'* группировками соседних отрезков, что приводит к чередовав 8- и 14-членных циклов. И в этом случае во взаимодействии с соседней пептидной цепью участвуют не все, а каждый второй аминокислотный остаток. Половина пептидных групп остается свободной, что дает возможность присоединить к каждому из двух антипараллельно направленных отрезков еще по одному отрезку пептидной цепи, и т.д. Таким образом, и антипараллельная /2-структура не насыщена водородными связями и'способна давать весьма протяженные образования, в которые включено несколько участков пептидной цепи. •
Число аминокислотных остатков в отрезке пептидной цепи, образующем /2-структуру, обычно колеблется от 3 до 8. Протяженная /2— структура, так называемый 0-слой, или 0-складчатый ¦ лист (рис. 5.9),
чаще всего состоит из 2—6 цепей, хотя иногда их число достигает и
десяти.
Боковые группы аминокислотных остатков, соседних в пептидной цепи, при образовании Д-структуры оказываются по разные стороны ее поверхности. Сама же поверхность имеет складчатую форму, причем складки заданы «-углеродными атомами остатков, находящихся в соседних цепях. Отходящие от о-углеродных атомов А В
боковые группы образуют „ _ л а
„1. Рис. 5.9. о-Складчатый слой своего рода гребни. Это
позволяет формировать А " ^параллельный Дчжладчатый слой; вид
"сверху"; прерывистыми линиями обозначены водо-довольно протяженные р0дные связи, зачернены /?-атомы боковых групп; поверхности, насыщенные Б - вид "сбоку"; хорошо видны складчатость и разме-однотипными (например, щение боковых групп по обе стороны слоя
Предыдущая << 1 .. 31 32 33 34 35 36 < 37 > 38 39 40 41 42 43 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed