Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Степанов В.М. -> "Молекулярная биология. Структура и функция белков" -> 108

Молекулярная биология. Структура и функция белков - Степанов В.М.

Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков — М.: Высшая школа, 1996. — 335 c.
ISBN 5-06-002573-Х
Скачать (прямая ссылка): strukturifunkciibelkov1996.djvu
Предыдущая << 1 .. 102 103 104 105 106 107 < 108 > 109 110 111 112 113 114 .. 140 >> Следующая

/•
Gal -+ GlcNAc —* Man Структура, типичная для белков сыворотки крови
Man GlcNAc
^ Man .1 i
„ ? ^ Man —¦ GlcNAc —» GlcNAc —¦ Aen
Man p
Gal-» GlcNAc —>Man wri
^ N-Олигосахарид овальбумина
GlcNAc
..N-Гликозилирование подвергаются лишь немногие из остатков аспарагина, имеющихся в белках. Например, в панкреатической рибо-нуклеазе из 34 остатков аспарагина гликозилируется только один, находящийся в последовательности Aen-Leu-Thr, что приводит к образованию так называемой рибонуклеазы В. Реакция протекает, как это нередко случается при посттрансляционной модификации, неполно, и значительная часть молекул фермента остается негликозилиро-ванной (рибонуклеаза А).
261
Исследование множества N-гликопротеинов показало, что присутствие оксиаминокислоты - треонина или серина через один остаток от аспарагина - служит сигналом для специфического фермента - олиго-сахаридтрансферазы, гликозилирующей аспарагин в последовательности A6n-Xaa-Ser(Thr), где Хаа - любая аминокислота. Это позволяет предсказать возможные точки N-гликозилированйя по первичной структуре белка. Фермент, катализирующий N-гликозилирование, -олигосахаридтрансфераэа - "узнает" амидную группу аспарагина, отделенного одним аминокислотным остатком от серина или треонина, если полипептидная цепь развернута. По-видимому, свертывание соответствующего участка в пространственную структуру препятствует гликозилированию. Этим объясняется отсутствие гликозилирования одного из двух остатков аспарагина в овальбумине in vivo, хотя in vitro удается присоединить олигосахариды к обоим остаткам, входящим в указанную выше характерную для N-гликозилирования последовательность.
Антибиотик туникамицин блокирует N-гликозирование белков. Фермент - гликопептидаза F - избирательно отщепляет олигосахариды от N-гликопротеинов.
N-Гликозилирование характерно для секреторных белков, попадающих в эндоплазматическнй ретикулум, хотя оно не является непременной предпосылкой секреции.
11.4.2. О-Гликопроташы
В гликопротеинах этого типа углеводный компонент присоединяется О-гликози&ной связью к оксигруппе остатка серина или треонина, причем "узловое" положение всегда занимает остаток ./V-ацетилгалакто-замина:
ОН I
| СО
io о-аь-св Ctfm или tiwm“
<?Л I.
NH |
I
СО
| N—Ацетилгалактозамин
СН;
262
В отличие . от N-r ликозилирования биосинтез 0-гликопротеинов происходит ступенчато. Вслед за присоединением "узлового" N-аце-тилгалактозамина последовательно действующие гликозилтрансферазы присоединяют ;< другие моносахаридные. звенья, образуя, например, следующую структуру: '
,¦ = 't. И s .41.
- Однозначного "сигнала" . в первичной структуре 0-гликопротеинов, который определял бы подлежащий модификации остаток серина или треонина, не обнаружено. Имеются, однако, указания на то, что глико-зилируется гидроксильная группа остатка серина или треонина, который следует за остатком пролива и входит в /9-изгиб. Это указывает на то, что глцкозилирование происходит уже после формирования пространственной структуры белка.
, О-гликозидная связь расщепляется в щелочной среде, причем углеводный компонент отделяется от белкового вместе с водородом, принадлежащим о-углеродному атому серина, оставляя в полипептидной цепи дегидроаланин:
О-Гликозилирование встречается, не столь часто в глобулярных белках, оно более свойственно муцинам (веществам, определяющим
канов. Однако в иммуноглобулинах, например, одновременно встречаются оба типа гликозилирования.,
Весьма сложен вопрос о функциональной роли углеводных компонентов в гликопротеинах. В некоторых, правда немногих, случаях удалось определить пространственную структуру гликопротеинов. Оказалось, что олигосахаридные цепочки не образуют сколько-
Gal «— NeuNAc т
I
GaLNAc <— NeuNAc
I
-Ser—

CO
CO
R
OH-
-0-CH2-C-H
¦ CH2=C
NH
NH
О-Гликозидная связь Дегидроаланин
263
Рис. 11.1. Размещение углеводных цепей, присоединенных к остаткам аспарагина Asn-297 (выделены жирными линиями) между доменами С„2 иммуноглобулина G кролика
П
Углеводные структуры образуют гидрофильную прокладку между поверхностями доменов
Предыдущая << 1 .. 102 103 104 105 106 107 < 108 > 109 110 111 112 113 114 .. 140 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed