Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 66

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 60 61 62 63 64 65 < 66 > 67 68 69 70 71 72 .. 253 >> Следующая

Животный, или зрительный, родопсин, открытый за сто лет до бактериального, служит светочувствительным пигментом фоторецепторных клеток глаза. Он ответствен за поглощение световых квантов и включение системы обработки светового сигнала.
Бычий родопсин содержит 348 аминокислотных остатков, что на сто остатков больше, чему бактериородопсина. Аминокислотная последовательность этого белка, расшифрованная Ю. А. Овчинниковым, Н. Г. Абдулаевыми соавт. [101, 102, 147, 1146] (рис. 67), резко отличная от таковой бактериородопсина, тем не менее хорошо подходит для формирования структуры с семью а-спираль-ными колоннами, пронизывающими мембрану. Семь гидрофобных последовательностей той же протяженности, как в бактериородопсине, связаны гидрофильными последовательностями разной длины. Дополнительные сто аминокислот, упомянутые выше, локализованы в более длинных, чем у бактериородопсина, концевых последовательностях, а также в связках между колоннами. Особенно велика петля между пятой и шестой колоннами.
Кроме весьма вероятной «семиколонной» организации мембранной части белка, бактериальный и животный родопсин имеют
180
3. Первичные A^tH-генераторы
гН О 3 О и о ПЗ о и о >1<
«3 ?чг (I) VO >1С0 «н о •Н OJ pH «
> Еч < <-1 К *“ С? ’ 1
1 гН 4-> 3 3 3 3
«3 Ф 0) Ф ф Ф
> 2 ьЛ 1 ?J ?4 1
>1 1 }Ч и С }ч и
гН Ф д: СП 0) л
О СО Е-* < со Еч 1
*4 Ф Э 3 5ч пЗ
дз Л 0) 0) л г-(
Еч А ьЗ Е-* < 1
И с а) 3 и О)
>i pH д ф >А л
А о а. ьз Еч а. 1
1 С Он с 0) ш
и и и гН Ф л
< Еч < н ьД 0* 1
и 0 0) 5ч }Ч >1
Ф М f”1 >1 гН
со а. и еч Еч а
ф '0 с и
х: гН >ч со ДС г-Н
CU СЬ < Еч
0 пЗ Ф 3 *ч D
и fH д: (У 0)
CU < а. 1 Еч ьЭ
pH 3 >i 0 а) С
пз ш г-Ч и ДГ У)
> О а. л <
и }ч 3 5ч >i If}
>1 >i & л г—f >1
Еч Еч hJ Еч и и
0) }ч ?U 0"> >1
л >i Q pH Г”1
а, Еч 2 < О и
1 с С Ф 3 Ф и
и гН 1—f ф дс х:
< О н ьз Сч 1 Еч
О 0 fH 0
5н и 0) >1 пЗ и
а, а. ьЗ > а.
пЗ со 4-> >t
pH гН Ф >1 0) pH
О < 1 2 0 1
d 0 0) (Л А) О)
гН pH д: •н д л
е> о 04 3= а. а.
и ш ?р с о гН
jc д: Ф гН Ф пЗ
е* А 2 О >
1 >< 0 >ч гН а ш
гН 1ч >i пЗ и j:
и Л Еч 1 > 1 < а.
с: и <я >ч пЗ >ч
И ф гН ДС гН >1
< со < Еч 1 с Еч
•р СП пЗ гН гН >i
ф !ч гН «3 «3 pH
S < < > > С»
I
о
<
и о 5ч О 0 о С О ф о )ч <
>i^d s: со *ч о и см А ч Ф '
и 1- Еч «- Л rs) < Л СМ СО <
1 pH Ф Ф С ф
пз А pH СП pH pH
> Оч Н | < 1 Н 0 1
pH ПЗ 5ч 54 pH с
пз pH >i А ПЗ pH
> < Еч Еч > О
pH гЧ СУ» 3 Ф с
пз ПЗ и pH pH pH
> > < и Н 0 1
5ч >i 5ч с
<н Ф pH Ф pH
Еч и СО О а
tr 4J а со 0 ПЗ
5ч а) 54 -Н м pH
< 2 Еч X Оч <
3 О >i 0 ф 03
pH fH fH 5ч pH pH
и н и а. 1 Н <
а) та 1—1 54 Ф та
fH fH та Л fH pH
1—> < > еч н <
та СП 0 и ф О
Г_ ф >i л fH
< ьЭ Еч а. О
а С 0 СО со
0 L0 и >1 •Н >»
Ц-Н < Си Еч ГС 1
л 3 0 Л pH pH
та —1 и СО ПЗ та
> О Сч < > >
pH та а) fH и
С 1—f fH pH та г;
> о < И > Еч
0 та >< ф Ф
Ф г* fH r—i х:
Л < а. л
5ч Сг со U5 -р pH
а >1 >1 ф та
со < U и 2 >
съ Ф пз М 54
5ч г; pH Ф >i ф
Еч Рч < СО Еч 1
С И Ф с
QJ со Ф >1 pH pH
tJ < 1 U I Н | 0 1
пз и оз с pH >1
pH ф pH pH ПЗ pH
< со < О > О
0) 4J 4J ?U Ф и
гН ф Ф ф Л >1
н 2 2 2 а. Еч
1 0 гН >i ^ч СО
pH и ПЗ pH ф >s
и а. > О со О
>1 аз сь 2 Ф
pH и pH pH А
С» А Еч О С» си
пз о >. о pH О }Ч о и
гЧ СО pH О ПЗ СЧ1 дс ?** JC
<С <N 1 о го > го Еч го Еч > 1 1
1 Ф С ПЗ и И
pH pH pH д: >1
Н О < | Еч 1
pH i) и pH )ч
ПЗ •н ф ПЗ Ф
> ЕС со > СО
1 ?и 54 54 4J pH
ф JC Л Ф ПЗ
S Еч в 2 >
Ф Ф со со )ч
pH дс >1 >1 д:
Н А а 1 и 1 Еч
Ф Ф 03 С 5ч
pH pH pH УЗ д:
Н Н < < Еч
pH Ц Ф CJ» )ч
ПЗ >1 дс )ч Ф
> еч а. < СО
•U ф ф Ф ПЗ
ф д д: Л pH
2 Рн а. а. <
ст. яз оЗ с
54 fH pH pH pH
< < <
5ч pH 0 а
X м >1 СЛ
Е- > а. 1 <
fH >1 ф с съ
та гН 1—1 со со
> О н 1 < 1 <
D та 54 4J >i
|-Ч (—t X Ф гН Е
< Еч 2 и С 1 1
ifi -Р 4J 1 ? о со та
Ф Ф Ш ч?1 г-
а Еч 2 2 J <
0 Ф Ф 0 С
гН 5ч Л fH и и
О 0ч а. м а. а 1 |
ПЗ 3 ф с та
pH Ф fH >1 И г-
< н Еч 1 < <
СО а 0 Ф И гЧ
>1 }ч pH >i та
Еч а. Н J >
с И >i pH >i с
pH pH ПЗ pH f"(
О О 0 1 > 0 с 1 1
и Ф ф 0 и и
X, pH д: и >л ф
Еч И а. а. U СО
1 и 3 а с И и
А Ф и и >л Л
Еч А < < U е 1 1
1 «3 Ф и 1 1 0 3
pH JC ф >1 ф г-
< А со Еч hJ и
3.5. Бактериородопсин
181
еще целый ряд общих структурных особенностей. 1. N- и С-концы полипептидной цепи находятся по разные стороны мембраны.
2. N-конец блокирован. 3. Ретиналь присоединен к белку через е-аминогруппу лизина (у животного родопсина это Lys-296), локализованного в ближайшей к С-концу (седьмой) а-спирали. (Однако в животном родопсине, в отличие от бактериального, ретиналь расположен, по-видимому, ближе к цитоплазматической поверхности мембраны [1].) 4. Шиффово основание в темноте лротонировано и т. д. [1146, 1167]. Первые этапы фотоцикла также подобны в двух родопсинах. В обоих случаях были описаны следующие последовательные спектральные сдвиги: а) очень быстрый {пикосекундный) длинноволновый сдвиг, б) его обращение в мик-росекундной шкале и в) более медленный сдвиг в коротковолновую область спектра. Как в бактериальном, так и в животном родопсинах происходит светозависимая изомеризация ретиналя, однако вместо полностью транс —> 13-^цс-изомеризации, описанной у галобактерии, в случае зрительного пигмента имеет место переход И-цис —> полностью транс (см. обзоры: [130, 1412]).
Предыдущая << 1 .. 60 61 62 63 64 65 < 66 > 67 68 69 70 71 72 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed