Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 32

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 26 27 28 29 30 31 < 32 > 33 34 35 36 37 38 .. 253 >> Следующая

Первичный стабильный акцептор является хиноном (PQA), который как-то связан с негемовым железом. Еще одна молекула связанного хинона (PQb) участвует в дальнейшем переносе электронов по фотосинтетической редокс-цепи. Как и у пурпурных бактерий, этот этап блокируется о-фенантролином [546, 1136, 1187, 1306].
Нет ясности в вопросе о том, что за компонент служит первичным донором электронов для Хлё80. Это гипотетическое соединение Z восстанавливает Хлё8о за времена порядка 50—500 не. Есть косвенные указания, что окисленная форма Z — это дважды прото-нированный катион семихинона ([1306]; см., однако, [448]).
В качестве восстановителя Z используется система расщепления воды С. Р. В. Она действует таким образом, что расщепление двух молекул Н20 приводит к восстановлению четырех Хл?80 через компонент Z и образованию одной молекулы 02 и четырех ионов Н+. Четыре интермедиата были постулированы в этом четырехквантовом процессе. Их природа во многом остается неизвестной.
С. Р. В. включает полипептиды с массами 34, 23 и 16 кДа и, по-видимому, еще какой-то один белок. С. Р. В. содержит четыре иона Мп2+. Последние принимают участие в переносе электронов С. Р. В. [200, 1306, 1308].
Роль цитохрома Ь569, обнаруженного в фотосистеме II, также
90
3. Первичные АцН-генераторы
остается загадкой. Есть предположение, что он участвует в особом циклическом переносе электронов вокруг фотосистемы II [4121.
Механизм генерации AJTH фотосистемой II может, по-видимому, быть описан по аналогии с более изученным комплексом бактериальных центров и фотосистемой I.
Вероятно, и в этом случае также происходит трансмембранный светозависимый перенос электронов (от Хл6*0 к PQa, расположенному по другую сторону гидрофобного барьера, как это показано на рис. 37, а).
3.3.4. PQHa -п ластоц ианин- редуктаза
Система реакций Q-цикла катализируется в хлоропластах PQH2-пластоцианин-редуктазой (комплексом b6f).
Комплекс содержит по крайней мере четыре полипептида. Три из них снабжены редокс-центрами. Это цитохром / (32 кДа), двугемовый цитохром 66 (23 кДа) и FeS-белок (20 кДа). Четвертая субъединица (17 кДа) прямо не участвует в переносе электронов [200, 385, 1193]. Субъединичный состав комплекса bj, а также фотосистем I и II приведен в табл. 3.
Таблица 3. Полипептидный состав фотосистем I, II и комплекса 66/ (по : Мерфи [1084])
Комплекс Название, функция Субъединицы (молекулярные массы в кДа)
Фотосистема I Ах и А2, связывание пигментов FeSX FeSB, FeSA Г 83,0 1 82,5 Г 18,0* 1 15,0*
Фотосистема II ? 56,0
? 52,0
Связывание пигментов, PQA, PQB ЦиТОХрОМ &55Э Г 39,5 1 39,0 Г 9,5 1 4,5
bef Цитохром / Цитохром Ьц FeSin Белок, связывающий цитохром 66 32.0 23.0 20,0* 17.0
* Молекулярные массы приведены не по данным аминокислотных последовательностей, а по электрофорезу в додецилсульфате натрия, что может приводить к ошибке до 20%.
:3.3. Нециклическая светозависимая редокс-цепь хлоропластов 91
Оба гема в цитохроме 66 характеризуются спектральным а-максимумом при 563 нм. Они отличаются по редокс-потенциалам. Гемы bt и bh имеют Ет соответственно —150 мВ и —30 мВ [386].
Сравнение аминокислотной последовательности цитохрома Ъ6 из хлоропластов шпината с таковыми цитохромов Ъ из митохондрий животных, растений и грибов выявило сходство в первых (считая от N-конца) 200 остатках [1590, 1301]. В то же время налицо и явное различие, состоящее в том, что цитохром Ьв существенно короче (211 остатков), чем митохондриальные цитохромы Ьв (380—385 остатков). При этом обнаруживается гомология между субъединицей IV (17 кДа) комплекса bj и остатками 260—353 митохондриального цитохрома Ъ [704]. Поэтому можно полагать, что некая функция, присущая С-концевой части митохондриального цитохрома Ъ, в хлоропластах выполняется субъединицей IV. Согласно Крамеру и сОавт. единый полипептид цитохрома Ъ, кодируемый одним из генов митохондрий, в хлоропластах закодирован геном, расщепленным на две части [408].
Цитохром Ъе содержит пять гистидинов, четыре из которых участвуют в координировании гемов bt и bh. Гистидины в положениях 82, 96, 183 и 198 (в митохондриях 197) полностью консервативны, т. е. встречаются как в цитохроме 6в, так и во всех цитохромах Ъ митохондрий из разных царств живых организмов. Они всегда локализованы в гидрофобных сегментах полипептидной цепи. По этим причинам названным гистидинам приписывают участие в связывании гемов bt и bh.
Анализ распределения гидрофобных и гидрофильных аминокислот вдоль полипептидной цепи цитохрома 66 выявил наличие пяти гидрофобных участков, связанных четырьмя гидрофильными отрезками. Была предложена модель трехмерной структуры цитохрома 66, согласно которой его полипептид образует пять а-спи-ральных колонн, пересекающих мембрану (рис. 38).
В этой модели четыре инвариантных гистидина локализованы во второй и пятой колоннах, считая от ./V-конца. Они занимают такое положение, что два гема оказываются в гидрофобной части мембраны, будучи ориентированы перпендикулярно ее поверхности.
Каждый гем Ъ содержит два отрицательно заряженных остатка пропионата. В рассматриваемой модели эти группы находятся против консервативных аргининовых остатков, заряженных положительно (рис. 39).
Предыдущая << 1 .. 26 27 28 29 30 31 < 32 > 33 34 35 36 37 38 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed