Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 131

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 125 126 127 128 129 130 < 131 > 132 133 134 135 136 137 .. 253 >> Следующая

Другой челночный механизм (рис. 98, б) использует две гли-церофосфатдегидрогеназы: цитозольную, зависящую от NAD, и .митохондриальную, восстанавливающую CoQ без участия NAD [1106]. По сути дела, эта система представляет собой еще один случай свободного окисления на начальном этапе дыхательной цепи. Рассеяние энергии, по-видимому, необходимо, чтобы сделать термодинамически более выгодным окисление NADHHapy)K митохондриальной дыхательной цепью. Итак, оба шунта включают экзэргонические стадии, но способы выделения энергии различны: движение Н+ по AjIH в первом случае и свободное окисление во втором.
Неудивительно, что вышеупомянутые челночные системы жестко контролируются регуляторными системами. Они тканеспеци-фичны. Например, малатный челнок очень активен в печени, но отсутствует в сердце, где митохондрии лишены дикарбокси-латного антипортера [1106]. Глицерофосфатный челнок резко активируется тиреоидными гормонами [337]. Как уже отмечалось, терморегуляторная активация окисления внешнего NADH митохондриями печени также находится под тиреоидным контролем [64].
Другим примером пространственного разделения окислительного обмена могут быть пероксисомы. Эти органеллы окружены мембраной, напоминающей по проницаемости внешнюю митохондриальную. Она непроницаема для белков, но легко пропускает низкомолекулярные вещества. Поглощение кислорода пероксисомами обусловлено действием уратоксидазы, оксидазы /^-аминокислот и оксидазы а-оксикислот. Пероксисомы не конкурируют с сопряженным дыханием митохондрий, поскольку субстраты этих оксидаз окисляются без участия NAD(P) и дыхательной цепи. Токсический продукт реакции — перекись водорода — немедленно разлагается внутри пероксисом каталазой, самым массовым белком этих органелл.
I
6.1. Регуляция AjIH
327
Внутренняя митох ондриальная мембрана
NA0+
Внутренняя
митохондриальная
N A D 1
N А1Г
Цитозсль
Фосфодиоксиацетон
фосфат
Рнс. 98. Две челночные системы для окисления цитозольного NADH митохондриальной дыхательной цепью
восстанавливает щавелевоуксусную кислоту (ЩУК) посредством об-
a NADHHapyjK
ращения реакции, катализируемой цитозольной малатдегидрогеназой (1). Образованньш таким путем малат переносится в матрикс в обмен на а-кетоглютарат при участии антгтор-тера дикарбоксилатов (2). В матриксе малат восстанавливает NAD+ митохондриальной малатдегидрогеназой (3). Полученная ЩУК переаминируется с глютаматом, давая аспар-тат и а*кетоглютарат (4). Внутренний аспартат обменивается на внешние глютамат и Н+ при помощи аспартат2-/(глютамат2_ + Н+)-антипортера с использованием энергии ДцН (5). Внешний аспартат переаминируется с внешним а-кетоглютаратом, регенерируя внешнюю ЩУК (б). ДцН, потребляемая в реакции (5), возобновляется дыхательной цепью (7); б — внешний NADH восстанавливает фосфодиоксиацетон до глицерофосфата при помощи цитозольной НА1)+-зависимой глицерофосфатдегидрогеназы| (1). Глицерофосфат диффундирует к внешней поверхности внутренней мембраны митохондрий, где окисляется в фосфодиоксиацетон митохондриальной глицерсфосфатдегидрогеназой — флавопротеи-дом, переносящим электроны с глицерофосфата на CoQ без участия NAD (2) (по: Никольс [1106])
328 6. Регуляция, транспорт и стабилизация протонного потенциала
6.1.3. Взаимопревращение АЧ*' и АрН
Без сомнения, взаимопревращения AY и АрН могут иметь регуляторное значение. Такого типа эффект должен влиять, во-первых, на соотношение AY- и АрН-зависимых транспортных систем, во-вторых, на количество энергии, запасенной мембраной (см. ниже раздел 6.3.1), и, в-третьих, на значение pH по крайней мере с одной стороны мембраны.
Чтобы превратить АТ в АрН, достаточно электрофоретическя перенести через мембрану любой ион кроме Н+. В митохондриях есть только один крупномасштабный процесс такого рода, а именно АТРвнутр/АВР|аРуж-антипорт, питающий Н+—АТР-синтазу одним из ее субстратов. Однако в условиях, когда митохондрии синтезируют АТР, этот антипорт всегда сопровождается АрН-завпсимым стехиометрическим симпортом Н2Р04 и Н+, который поставляет в митохондрию фосфат — второй субстрат реакции образования АТР. В результате, как правило, митохондрия поддерживает А]Ш в основном в форме АТ. Тем не менее иногда AY снижается, а АрН возрастает. Такой эффект наблюдал, в частности. Кауппинен [823], измерявший AY и АрН в митохондриях перфорированного сердца in situ. Переход AY АрН наблюдался при увеличении частоты сокращений от 1,5 до 5 Гц.
Чен и соавт. [780] прокрасили метилродамином митохондрии клеток в культуре ткани. Как отмечалось в разделе 2.1.3.4, катион метилродамина электрофоретически накапливается в митохондриях и потому красит только те из них, которые имеют AY, но не АрН. На одной из фотографий можно было видеть две соседние клетки, не отличающиеся по морфологии. Однако только в одной из них митохондрии накапливали метилродамин. Добавление нигерицина, превращающего АрН в AY путем обмена Н+ на К+, вызывало окрашивание митохондрий также и во второй клетке.
Существует ряд указаний [594, 993, 1117], что митохондрии располагают своим собственным К+/Н+-антипортером, который обычно находится в латентной форме. Одно из условий для его активации — снижение концентрации Mg2J~ в матриксе [594, 993]. Согласно Мартину и соавт. [993], К+/Н+-антипортер представляет собой белок массой 82 кДа, активность которого тормозится ДЦКД и хинином.
Предыдущая << 1 .. 125 126 127 128 129 130 < 131 > 132 133 134 135 136 137 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed