Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 107

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 101 102 103 104 105 106 < 107 > 108 109 110 111 112 113 .. 253 >> Следующая

5.2.8. Роль A fill в транспорте макромолекул
Одна из наиболее интригующих проблем мембранологии и биоэнергетики состоит в том, каким образом биологические макромолекулы (а именно белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды) переносятся через гидрофобный барьер сопрягающих мембран, непроницаемый даже для такой небольшой частицы как ион Н+.
Твердо установлено, что процессы транспорта макромолекул происходят без разрушения мембраны, поскольку найдено, что они обеспечиваются энергией Д^Ш или одной из ее составляющих. Скорость транспорта некоторых макромолекул очень высока. Как ясно из предыдущих разделов, вопрос о механизме транспорта ’низкомолекулярных соединений все еще ожидает своего решения. Однако в ряде случаев переносчики уже идентифицированы, выделены и встроены в протеолипосомы. Для некоторых из них уже выяснена аминокислотная последовательность. Применительно к транспорту макромолекул переносчики еще не идентифицированы.
Если говорить о транспорте белков через мембраны, то здесь наиболее изучены две модели: импорт в митохондрии (хлоропласты) белков, синтезируемых в цитозоле, и экспорт из бактериальной
272
5. Потребители АцН
цитоплазмы белков, предназначающихся для периплазмы и внешней мембраны.
С проблемой транспорта белков тесно связан вопрос о механизме встраивания в мембрану вновь синтезируемых трансмембранных белков. Чтобы расположиться нужным образом в мембране, определенные домены этих белков должны пересечь гидрофобный барьер.
5.2.8.1. Транспорт митохондриальных белков.
Биогенез митохондрий
Как правило, белки, синтезируемые в цитозоле и затем импортируемые в митохондрии, образуются в виде более крупных предшественников, содержащих добавочную аминокислотную последовательность с N-конца полипептидной цепи [968]. Такая последовательность, называемая лидером, может иметь массу от 0,5 до 10 кДа. Как видно из табл. 14, длина лидера не коррелирует с типом «адреса», по которому направляется белок в митохондрии: в матрикс, во внутреннюю или внешнюю мембрану либо в меж-мембранное пространство. Кроме того, различные субъединицы одного и того же ферментного комплекса могут иметь лидерные последовательности разной длины [695].
В ряде случаев выяснена аминокислотная последовательность лидера. Так, лидер субъединицы 9 фактора F0 из митохондрий нейроспоры содержит 66 аминокислот. Он гораздо оснбвнее и более гидрофилен, чем сам протеолипид. Лидер цитохром с-перо-ксидазы дрожжевых митохондрий также более основен, но в отли- i чие от лидера протеолипида он содержит гидрофобную последо- I вательность из 23 аминокислотных остатков (10 из них — аланины), которая могла бы образовать трансмембранную а-спиральную колонну. Лидер орнитинтранскарбамилазы как и в двух предыдущих случаях более основен. Он включает последовательность Leu—Arg—Не—Leu—Leu—Asn—Lys—Ala—Ala—Phe—Arg—Asn [740], гомологичную таковой в лидере (3-субъединицы фактора F1; а именно Ala—Glu—Leu—Leu—Leu—Arg—Ala—Val—Arg—
—Arg [1135]. Обе эти последовательности показательны в том отношении, что на отрезке в 10—12 остатков имеются три положительно заряженные аминокислоты и 7 гидрофобных аминокислот.
В то же время предшественник аспартатаминотрансферазы — более кислый, чем зрелый белок [695]. (О возможной причине i этого обстоятельства см. ниже раздел 5.2.8.3.)
В некоторых случаях, когда лидер отсутствует, показано, что белок-предшественник имеет иную конформацию, чем зрелый белок. Это продемонстрировано, в частности, для ATP/ADP-антипортера и одного из белков внешней митохондриальной мембраны — порина (рис. 88, случаи 1 и 3). Показано, что информация, необходимая для направления ATP/ADP-антипортера во внут-
5.2. Осмотическая работа за счет AjXH
273
Таблица 14. Некоторые митохондриальные белки и их предшественники, синтезируемые в цитоплазме (по: Хэй и соавт. [695])
Белок Организм Молекулярная масса, кДа
Предшест- венник Зрелый белок
Матрикс Ацетил-СоА-тиолаза Крыса 41 38
Ацил-СоА-дегидрогеназа общая » 41 39
жирных кислот с короткой цепью » 41 36,5-
Адренодоксин Бык 20 12
Адренодоксинредуктаза » 20 12
Синтаза 6-аминолевулиновой кислоты Крыса 51 45
Аспартатаминотрансфераза » 47 45
Фактор Fj а-субъединица Дрожжи 64 58
р.-субъединица » 56 54
7-субъединица » 40 34
Синтаза карбамоилфосфата Крыса 165 160
Цитратсинтаза Дрожжи 50 47
Эноил-СоА-гидратаза Крыса 29,5 25
Глютаматдегидрогеназа » 60 54
3-оксиацил-СоА-дегидрогеназа » 33 29,5
Синтаза 2-изопропилмалата Дрожжи 65 65
3-кетоацил-СоА-тиолаза Крыса 38 38
Малатдегидрогеназа » 38 37
Метилмалонил-СоА-мутаза » 80,5 77,6
Орнитинаминотрансфераза » 49 43
Орнитинкарбамилаза » 39,5—43,0 36—39
Пропионил-СоА-карбоксилаза а-субъединица 74,5 70
Р-субъединица » 61,5 54
Субъединица РНК-полимеразы Дрожжи 47 45
Мп2+-зависимая суиероксиддисмутаза » 26 24
Внутренняя мембрана ATP/ADP-антипортер Крыса 32 32
Субъединица 9 фактора F0 Нейроспо- 14 8
Ацетилкарнитинтрансфераза ра Крыса 69 67,5
Цитохро.м Р-450, специфичный к холе- Бык 54,5 49
стерину
274
5. Потребители A.uII
Таблица 14 (окончание)
Предыдущая << 1 .. 101 102 103 104 105 106 < 107 > 108 109 110 111 112 113 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed