Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Скулачев В.П. -> "Энергетика биологических мембран" -> 104

Энергетика биологических мембран - Скулачев В.П.

Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран — М.: Наука, 1989. — 564 c.
ISBN 5-02-004027-4
Скачать (прямая ссылка): energetikabiologicheskihmembran1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 98 99 100 101 102 103 < 104 > 105 106 107 108 109 110 .. 253 >> Следующая

Экспериментальные данные свидетельствуют, однако, что стадия 3 также вносит небольшой, но измеримый вклад (около 15%) в генерацию Д'Р при движении лактозы в сторону низкой концентрации [1626]. Соответственно не только стадия 6, но и 3 оказывается электрофоретической при переносе лактозы в противоположном направлении. По-видимому, трансмембранное перемещение домена, связавшего лактозу и Н+, сопровождается смещением каких-то заряженных аминокислотных остатков нолипептидной цепи на некоторое расстояние перпендикулярно плоскости мембраны.
Найдено также, что энергия АрН тратится на стадиях 1 и 5г т. е. не там, где используется АТ [795, 1342, 1626—1628].
Механизм транслокации лактозы и Н+ внутри мембраны остается неизвестным. Может быть, это перенос сахара и протона по эстафете, от одного места связывания к другому. Альтернативная возможность предполагает существование только одного места связывания, локализованного в мобильном домене, движущемся сквозь гидрофобную сердцевину мембраны.
Так или иначе, устройство симпортера таково, что он может использовать энергию ApiH для накопления в клетке лактозы, молекула которой лишена каких-либо заряженных или протоли-тических групп. Кроме того, АрН может регулировать активность этой системы. Как показали Конингс и Робилард [873]г AjIH влияет на степень восстановленности какого-то компонен-
Рис. 85. Аминокислотная последовательность лактоза, Н+-симпортера из Е. coli (по: Бюхель п соавт. [325])
266
5. Потребители A fill
та дыхательной цепи, по-видимому, CoQ или редокс-системы, уравновешенной с CoQ. Восстановление компонента, в свою очередь, приводит к восстановлению двух S—S-связей в лактоза, Н+-сим-портере, что резко повышает его сродство к субстрату. Такая регуляция сохраняется, если включить симпортер из Е. coli в Rps. spliaeroides, что достигается путем конъюгации Rps. sphae-roides со штаммом Е. coli, несущим плазмиду с лактозным опероном [529].
5.2.7.2. Митохондриальный ATРjADP-антипортер
Среди митохондриальных транспортных систем наиболее изученным считается ATP/ADP-антипортер (синонимы: адениннуклео-тидтранслоказа, переносчик адениннуклеотидов). Это гидрофобный мембранный белок (масса 32 кДа) известной аминокислотной последовательности (рис. 87) [177]. В протеолипосомах молекулы антипортера формируют частицы массой порядка 60 кДа, как если бы они объединились в димеры.
Судя по распределению гидрофобных и гидрофильных последовательностей в полипептидной цепи, антипортер в принципе мог бы образовать по крайней мере три а-спиральных колонны, пересекающих мембрану [1554]. Однако истинное число колонн остается неясным, так как не решена проблема пространственной структуры антипортера. По мнению Клингенберга, белок образует шесть а-спиралей и одну p-структуру, пересекающие мембраны [1554].
Антипортер осуществляет обмен одной молекулы ADP на одну молекулу АТР между вне- и внутримитохондриальным пространствами. Переносчик отличается высокой специфичностью к адениннуклеотидам.
Как было показано Клингенбергом и Роттенбергом [856], катализируемое антипортером перераспределение АТР и ADP линейно зависит от АТ, образуемой дыханием. Валиномилин, разряжая АТ, уравнивает соотношение адениннуклеотидов снаружи и внутри митохондрий и меняет кинетику антипорта, в то время .как нигерицин, сбрасывающий АрН, не влияет на указанные параметры [1557]. Все эти факты свидетельствуют об электроген-ном характере обмена ATP/ADP. Поскольку, во-первых, АТР несет при нейтральном pH на один отрицательный заряд больше, чем ADP, и, во-вторых, направление АТ в митохондриях благоприятствует выбросу анионов, авторы заключили, что АТРвнутр обмениваются на АВРнаруж [856]. Этот вывод был подтвержден в опытах с протеолипосомами [1554].
Число оборота антипортера довольно мало (около 25 в секунду). В то же время количество антипортеров в мембране очень велико. Оно составляет от 5 до 10% от общего белка внутренней мембраны [1553].
-Н о ГС О 5ч О С >.о -р 3 о и и
со ш >. г-н о -н X 1Л И ?Н о ф ф LO >1 ф
> Е- < «“ о Е- г- о ОМ2 ?Д ГМ Е- сл
со С 3 3 fO fO С >1 ?Р си
?—1 I—I О о Г-Н 1—4 г—1 г—1 г—4 Ф я
< О < < о о О ? Е-*
и СЛ с ф fO и СЛ to Ф со
X >ч сл X ?—! г-Н '—1 >—1 1—1 X
р < си О < ь < ы < о
сл 3 ф гО >i 3 fO Г-Н а Г-Н
г-Н ?—4 гЧ ?—1 Г-Н ф г—4 ю со ?—1 со
•J О О Y < О 1-Д < > < О >
н ю СП с Ю W >. *-1 гз fO сл ф
о ?—1 ^4 г—4 |—! •—! X г—1 ?—1 >. X
со < < О < О < < си
о О и о 'Si СЛ о >«о СР си О и >.о ф СЛ
csJi-H Q) Г- >.(N 1—1 ^Н Г" и СЛ (N X ^н г- X >1
ы СО н. ?Д «“ О и *- < 1 < rsj Е- из CN си »-Д
« Ф Ф и >1 Г-Н 3 i-l г—4 СЛ ф СЛ
Г-Н Г-Н х >i |—4 го ф >i ю >1 X >1
< м CU Ен С > Н > си ^3
пз с *н СО и л >ч ?—4 и СП пЗ ф
г-4 1—1 Ф >1 QJ ш Г-Н <0 X Г-Н г—I
< О со СО < О > Е- < < м
г0 У) 3 а го <13 си с >1 СЛ 3
I—1 >. о W I—4 1—4 W г—4 г—4 Г-Н >ч 1—1
< < < < < О С о е>
гЧ И 0) СО 3 ю и ф ГО о а
Ю о х >1 и Г-Н о X ?—I ф СЛ
?> со си < со 04 < со си <
><о ГО ф С о 3 W о ф О с >iO
г-Н ^ i-Н U) о >iC> >1 гН ^ 1—1 пН СП
о < О си < *~ ?д ^ - И (N о сз CN Ен
Предыдущая << 1 .. 98 99 100 101 102 103 < 104 > 105 106 107 108 109 110 .. 253 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed