Методы очистки белков - Скоупс Р.
Скачать (прямая ссылка):
186. Ortega M. Use of nigrosine for staining proteins after electrophoresis on filter paper, Nature, 179, 1086—1087 (1957).
187. Ragland W. L., Pace J. L., Kemper D. L. Fluorometric scanning of fluoresc-amine-labelled proteins in polyacrylamide gels, Anal. Biochem., 59, 24—33 (1974).
188. Wilson С. M. Studies and critique of amido black 10B, Coomassie Blue R, and fast green FCF as stains for proteins after polyacrylamide gel electrophoresis, Anal. Biochem., t>6, 263—278 (1979).
189. Higgins R. СDahmus М. E. Rapid visualisation of protein bands in preparative SDS-polyacrylamide gels, Anal. Biochem., 93, 257—260 (1979).
190. Pace J. LKemper D. L., Ragland W. L. The relationship of molecular weight to electrophoretic mobility of fluorescamine-labeled proteins in polyacrylamide gels, Biochem. Biophys. Res. Commun., 57, 482—487 (1974).
191. Sammons D. W., Adams L. D.t Nishizawa E. E. Ultrasensitive silver-based
352
Литература
colour staining of polypeptides in polyacrylamide gels, Electrophoresis, 2, 135—140 (1981).
192. Schafer H. Scheurich P., Rathgeber G. R. A simple method of activity staining for phosphate-releasing enzymes in electrophoresis gels, Hoppe* Sevier’s, Z. Physiol. Chem., 359, 1441—1442 (1978).
193. Eaelhoch H. Spectroscopic determination of tryptophan and tyrosine in proteins, Biochemistry, 6, 1948—1954 (1967).
194. Taylor J. F., Green A. A., Cori G. 7. Crystalline aldolase, J. Biol. Chem.,
173, 591—604 (1948).
195. Scopes R. K. A simple procedure for crystallisation of marsupial muscle phosphorylase, Proc. Aust. Biochem. Soc., 7, 6 (1974).
196. McPherson A, Crystallisation of proteins from polyethylene glycol, J. BioL Chem., 251, 6300—6306 (1976).
197. Albert Т., Hartman F. C., Johnson R. М., Petsko G. A.t Tsernoglou D. Crystallisation of yeast triose phosphate isomerase from polyethylene glycol: Protein crystal formation following phase separation, J. Biol. Chem., 256, 1356—1361 (1981).
198. Kam Z., Shore H. ВFaher G. On the crystallisation of proteins, J. Mol. Biol., 123, 539—555 (1978).
199. Carter C. W., Jr., Carter C. W. Protein crystallisation using incomplete factorial experiments, J. Biol. Chem., 254, 12219—12223 (1979).
200. Weber B. H.t Godkin P. E. A modified microdiffusion procedure for the growth of single protein crystals by concentration-gradient equilibrium dialysis, Arch. Biochem. Biophys., 141, 489—498 (1970).
201. Henderson R. Crystallising membrane proteins, Nature, 287, 490 (1980).
202. Gornall A. C., Bardawill C. J., David M. M, Determination of serum proteins by means of the biuret reaction, J. Biol. Chem., 177, 751—766 (1949).
203. Leggett-Baitey J. Techniques in protein chemistry, 2nd ed., pp. 340—346, Elsevier, Amsterdam, 1967.
204. Sedmak J. J., Grossberg 5. E. A rapid, sensitive and versatile assay for
protein using Coomassie Brilliant Blue G250, Anal. Biochem., 79, 544—
552 (1977).
ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ
(Ад)сорбция «в объеме» 172, 178—
181, 190—196 Агароза 92, 147, 164, 167—170,
183—184, 186—187. См. также Сефароза
— активация 148—151 Алкогольдегидрогеназа 90, 164 Аллостерические ферменты 281 Альдолаза, адсорбция и элюция 98—
99, 136
— кристаллизация 333—334
— растворимость 64, 65 Амфолиты 113, 225—226, 229, 324 Антитела моноклональные 177—178
— поликлональные 173—175 Аффинная адсорбция хроматография 146—163
— элюция 133—146 Аффинное осаждение 187 Аффинный электрофорез 224—225
Бактерии 37, 45—46 Белки, измерение концентрации 310—315
— концентрирование 26—28
— растворимость в сульфате аммо-
ния 46
Биогель 32, 167, 200, 202, 203 Биоспецифическая элюция см. Аффинная элюция Биуретовая реакция 311, 341 Бромциан 148, 149
Буферные растворы, приготовление 247—250
Буферы, влияние ионной силы 242— 243
-----температуры 243—245
— для ионообменной хроматогра-
фии 120—123
«Всаливание» 60, 335 Высаливание 61—72. См. также
Сульфат аммония «Высаливающая» хроматография 185-187 Вязкость 50, 214, 216
— растворов сахарозы и глицерина
264
Гексокиназа, аффинная хроматография 155
— — элюция 145
— определение активности 294,
307—308
Гели фосфата кальция 178, 180—182 Гель-фильтрация 197—213
— скорость потока 212—213, 265
— среды (таблица) 202 Гемоглобин, денатурация хлороформом 44, 90
Гидроксилапатит 178, 180—182 Гидрофобность (белков) 61—62 Гидрофобные адсорбенты 182—185, 196
Глицеральдегидфосфатдегидрогеиаза
65, 89—90 Глицерин, вязкость 264
— как стабилизатор белков 258, 264 Глицерол-1-Р-дегидрогеназа 296, 297
Декстран(овые гели) 92, 107, 109,
167, 198, 219
— голубой 163—165 Денатурация 83—90, 251—252
— кислотная и щелочная 87—89
— органическими растворителями
89—90
— тепловая 84—86, 271 Диализ 28—31, 274
353
354
Предметный указатель
Диизопропилфторфосфат 257 Дитиотреитол, дитиоэритритол 253, 254
