Производство белковых продуктов из масличных семян - Щербаков В.Г.
Скачать (прямая ссылка):
Наиболее эффективная инактивация наблюдается при низких влажностях шрота и высоких давлениях экструзии. Правда, при этом наблюдается интенсивный рост окраски шрота. Повышение влажности ведет к снижению давления экструзии и снижению уровня инактивации ингибиторов трипсина.
Кроме сои ингибиторы трипсина обнаружены в семенах других масличных семян, например в арахисе.
Рицин, содержащийся в семенах клещевины, относят к глобулинам. Он локализован в ядре семян.
Альбумины клещевины нетоксичны. Содержание рицина в семенах клещевины 1-3%, азота в рицине 16,52%. Рицин, как и соин, вызывает гемагглютинацию крови.
Изменение активности трипсиновых ингибиторов соевого .шрота
при механической обработке приведено ниже [11].
Шрот
Активность трипсиновых ингибиторов, %
Шрот после лабораторной экстракции липидов 100
Тот же шрот, обработанный в экструдере при 13
10 МПа
Производственный нетостированный шрот 56,5
(после шнековых испарителей)
Тот же шрот, обработанный в экструдере
при влажности 14% и давлении 12,5 МПа 0,0
при влажности 16% и давлении 10,5 МПа 7,6
при влажности 18% и давлении 9 МПа 11,0
при влажности 21,5% и давлении 7 МПа ' 21,6
Производственный тестированный шрот 33,4
Другие белки, накапливаемые в семенах клещевины, по нетоксичное™, величине накопления и аминокислотному составу равноценны белкам других масличных культур. Токсичность семян клещевины, обусловленная содержанием белка рицина, различна для клещевины различных сортов.
Селекцией клещевины достигнуты успехи по снижению содержания рицина до минимальных значений путем выведения низкорициновых сортов.
Содержание рицина в продуктах переработки семян клещевины зависит от интенсивности тепловых воздействий на семена. Интенсивная влажно-тепловая обработка шрота приводит к инактивации рицина.
Протеолитические ферменты масличных семян, осуществляющие гидролиз белков в процессе технологической переработки, снижают свою активность уже на этапах форпрессования (табл. 17) [11].
В шроте после отгонки растворителя отмечена нулевая или близкая к нулю активность протеаз. Уреаза, расщепляющая мочевину с образованием аммиака и воды, содержится в значительных количествах в семенах сои. Присутствие активной уреазы в соевых кормовых шротах нежелательно, так как при комбинации шрота с мочевиной в комбикормах может происходить образование аммиака. Активность уреазы устойчиво остается на постоянном уровне при хранении шротов. Инактивация уреазы достигается интенсивной тепловой обработкой в тостерах и - под давлением в экструдере. Следует отметить, что на инактивацию уреазы влияет влажность шрота. При низкой влажности инактивация достигается быстрее, что может осуществляться установкой воздушной сушилки после тестирования [87, 95].
Липоксидаза (липоксигеназа) — окислительно-восстановительный фермент, катализирующий окисление молекулярным кислородом поли-ненасыщенных жирных кислот, присутствует во всех масличных семенах. Липоксидаза имеет наибольшую активность в семенах сои, значительно меньшую в семенах подсолнечника, связанную, по-видимому, с присутствием хлорогеновой кислоты. Ингибиторами липоксидазы являются токофероллы. Присутствие липоксидазы в шротах весьма
Изменение протеопитической активности ферментов метериапа при технологической переработке семян подсолнечнике на масложиркомбинатах
Протеолитическая активность (среднее)
Материал усл. ед. % от ис уел. ед. % от ис уел. ед. %от ис
ходного ходного ходного
1 2 3 4
При поступле 5,8-6,8 100 6,7---в,9 100 0,7---0,8 100
нии на вальцо 5,4-6,5 92,9---92,2 6,3-6,6 94-95 0,7 90
вые станки
(исходный)
Мятка при по
ступлении на 1,1-1,5 19,1-22,0 1,5-1,6 22,0-24,0 0,2 22
жаровни фор-
прессов
Мезга при вы
ходе из жаров 1,0-1,4 17,1-20,3 1,3-1,4 20,1 0,05 6-6,5
ни форпрессов
Жмых при вы
ходе из фор- 0,8-1,1 14,1-15,8 1,1-1,2 17,0 0,01 1,3
прессов
Форпрессовый
