Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.
Скачать (прямая ссылка):
Электроны между комплексами переносятся с помощью подвижных переносчиков — убихинона и цитохрома с. Двигаясь диффузно через липидный слой мембраны, убихинон связывает между собой комплексы I и III, а также II и III [Грин, Флейшер, 1964; Грин, Гольдбергер, 1968; Kroger, Klingenberg, 1973; Gutman, 1980]. Цитохром с выполняет аналогичную челночную функцию на участке между комплексами III и IV, диффундируя вдоль поверхности мембраны [Грин, Гольдбергер, 1968; Chance et al., 1980]. Возможен также непосредственный перенос электронов от одного комплекса к другому [Ragan, Heron. 1978; Heron et al., 1978; Trumpower, 1981a].
Три комплекса — I, III и IV — играют роль генераторов AjiH+, сопрягающих перенос электронов с трансмембранным переносом протонов. Была показана способность этих комплексов генерировать трансмембранную разность электрохимических потенциалов ионов водорода при встраивании их в липосомы из фосфолипидов [Hinkle et al., 1972; Ragan, Hinkle, 1975; Kagawa, 1980; Рэкер, 1979].
Таблица 3. Свойства железосерных центров дыхательной цепи митохондрий
Комплекс Центр Тип * Среднеточечный pH * * * зависимость,
кластера (pH 7) ** редокс- мВ/ед pH
потенциал, мВ
I N 1 а 2Fe--- 2S -370 60
N 1в 2Fe--- 2S -245 0
N2 2Fe--- 2S -20 60
N3 4Fe--- 4S -245 0
N4 4Fe--- 4S -245 0
II S1 2Fe--- 2S 0 0
S2 2Fe--- 2S -260 0
S3 4Fe--- 4S +60 0
III «Риске» 2Fe--- 2S +280 0, рН<8 60, рН>8
* Тип кластера приведен по работе Альбрехта и Субраманиана [Albracht, Subramanian, 1977].
** Величины среднеточечных редокс-потенциалов центров N1 — N 4 приведены по следующим работам: [Ingledew, Ohnishi, 1980], центров SI, S2—[Ohnishi et al., 1976b], центра S3 — [ Ohnishi et al., 1976a], Риске—[Prince, Dutton, 1976].
*** pH-Зависимость редокс-потенциала железосерного белка Риске определена в работе [Prince, Dutton, 1976], а остальных центров — [Ingledew, Ohnishi, 1980].
Таким образом, эти комплексы не только осуществляют перенос электронов, но и являются функциональной единицей сопряжения переноса электронов с образованием АТФ. Поэтому расположение внутримембранных белков, составляющих комплекс, определяется, помимо всего прочего, необходимостью векторного переноса электронов (протонов).
Рассмотрим более подробно характеристики каждого из этих комплексов.
Комплекс I (НАДН: убихинон-оксидоредуктаза) состоит (табл. 2) из большого числа компонентов [обзор см.: Ragan, 1976; Hatefi, Galante, 1978; Рэкер, 1979; Gutman, 1980; Ragan et al., 1981]. Он катализирует перенос электронов от НАДН к убихинону, причем эта реакция специфически ингибируется ротеноном, пирицидином и др. [Ragan, 1976; Gutman, 1980]. Восстановление убихинона комплексом I требует присутствия липидов [Рэкер, 1979]. Комплекс I содержит ФМН, а также несколько железосерных центров. Основные сведения о железосерных центрах получены с помощью метода ЭПР при низких температурах (табл. 3). Имеется некоторая неопределенность относительно числа и стехиометрии ЭПР-регистрируемых центров. Центр N1 состоит из двух компонентов Nla и N1b, которые имеют сходный сигнал ЭПР, но различные редокс-потенциалы [Ohnishi, 1975]. Наиболее высокопотенциальный центр N2, по-видимому, непосредственно взаимодействует с хиноном (см. рис.2).
В литературе имеются указания на то, что редокс-потенциа-
лы некоторых центров изменяются при добавлении АТФ [Gutman et al., 1972; Ohnishi, 1975; Ingledew, Ohnishi, 1980].
Встроенный в липосому комплекс функционирует как редокс-зависимая протонная помпа [Ragan, Hinkle, 1975; Ragan, 1976] и в присутствии АТФ-синтетазного комплекса осуществляет синтез АТФ, сопряженный с окислением НАДН с помощью KoQi.
Следует отметить полную неясность механизма трансформации энергии в комплексе I, особенно с учетом определенного в последнее время соотношения Н+/2е, равного 3—4 [Lehninger et al., 1979; Coin, Hinkle, 1979; Hinkle, 1981].
Для объяснения механизма сопряжения двухэлектронных ФМН и KoQ с одноэлектронными железосерными центрами и высокого значения Н+/2е была предложена гипотеза [Hinkle, 1981] о том, что электроны в комплексе I переносятся циклически, так же, как в Q-цикле Митчела (см. описание комплекса III).
Комплекс II (сукцинат: убихинон—оксидоредуктаза), катализирующий окисление сукцината убихиноном, состоит из четырех полипептидов (табл. 2) [Capaldi et al., 1977; Hatefi, Galante, 1978]. Два из них (70 и 27 кД) представляют собой сукцинат-дегидрогеназу. Большая субъединица содержит ФАД, ковалентно связанный с белком, и 4 атома железа и кислотолабильной серы, которые образуют два железосерных центра [Ohnishi et al., 1976b]. Меньшая субъединица сукцинатдегидрогеназы представляет собой железо-серосодержащий белок [Ohnishi et al., 1976а]. Следовательно, сукцинатдегидрогеназа содержит три железо-серных центра (табл. 3): два железосерных центра типа 2Fe—2S в большой субъединице и один центр типа 4Fe—4S в малой [Capaldi et al., 1977; Ohnishi et al., 1976b; Hatefi, Galante, 1978]. Два других полипептида -13—15 кД или один из них принадлежат низкопотенциальному цитохрому 6557,5 [Hatefi, Galante, 1978]. Функция его не совсем ясна.
