Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.
Скачать (прямая ссылка):
Wikstrom М. K. F., Berden J. A. Oxidoreduction of cytochrome b in presence of antimycin.— Biochim. Biophys. Acta, 1972, vol. 283, p. 403—420.
Wikstrom М. K. F. The different cytochrome b components in the respiratory chain of animal mitochondria and their role in electron transport and energy conversion.— Biochim. Biophys. Acta, 1973, vol. 301, p. 155—193.
Wiksirom M. The prolonmotivc function of cytochrome oxidase.— In: Chemiosmotic proton circuits in biological membranes/Ed. V. P. Skulachev, P. C. Hinkle. L. etc.: Addison-Wesley Publ. Co, 1981, p. 171 — 180.
Wiksirom М. K. F, Harmon li. J., Ingledew W. J., Chance B. A revaluation of the spectral, potentiometric and energy-linked properties of cytochrome с oxidase in mitochondria.— FEBS Lett., 1976, vol. 65, N 3, p. 259—277.
Wikstrom М. K,. F, Krab K. Proton-pumping cytochrome с oxidase.— Biochim. Biophys. Acta, 1979, vol. 549, p. Ml—222.
Wiksirom М. K. F., Krab K., Saraste M. Cytochrome oxidase: A synthesis. L. etc.: Acad. Press,
1981.
Wilson D. F, Erecinska M. Thermodynamic relationships among cytochrome bk cytochrome bt and ubiquinone in mitochondria.— Arch. Biochem. and Biophys., 1975, vol. 167, p.-l 16— 128.
Wilson D. F, Erecinska M, Leigh J. S., Copelmann M. The properties of the mitochondrial succinate-cytochrome с reductase.— Arch. Biochem. and Biophys., 1972, vol. 151, p. 112—121.
Wilson D. F, Erecinska М., Ohnishi Т., Dutton P. L. Energy relationships between the redox and phosphorylation reactions in mitochondria.— Bioelectrochem. and Bioenerg., 1974, vol.
l,p. 3—13.
Witt H. T. Energy conversion in the functional membrane of photosynthesis. Analysis by light pulse and electric pulse methods. The central role of the electric field.—Biochim. Biophys. Acta, 1979, vol. 505, p. 355—429.
Wolman F. A. Determination and modification of the redox state of the secondary acceptor of photosystem II in the dark.— Biochim. Biophys. Acta, 1978, vol. 503, p. 263—273.
Wood P. M. Interchangeable copper and iron proteins in algal photosynthesis: Studies on plastocyanin and cytochrome c-552 in Chlamydomonas.— Europ. J. Biochem., 1978, vol. 87, p. 9—19.
Wood P. M. The interrelation of the two с-type cytochromes in Rhodopseudomonas sphaeroides photosynthesis.— Biochem. J., 1980, vol. 192, p. 761—764.
Wraight C. A. Electron acceptors of photosynthetic bacteria reaction centers: Direct observation of oscillatory behavior suggesting two closely equivalent ubiquinones.— Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 459, p. 525—531.
Wraight C. A. Involvement of the «protein» in redox-coupled protonation events of the quinone-acceptor-complex in bacterial photosynthetic reaction centers.— In: Frontiers of biological energetics/Ed. P. L. Dutton. N. Y.: Acad. Press, 1978, vol. 1, p. 218—226.
Wraight С. A. The role of quinones in bacterial photosynthesis.— Photochem. and PhotobioL, 1979a, vol. 30, p. 767—776.
Wraight C. A. Electron acceptors of bacterial photosynthetic reaction centers. II. H+ binding coupled to secondary electron transfer in the quinone acceptor complex.—Biochim. Biophys. Acta, 1979b, vol. 548, p. 309—327.
Wraight C. A., Stein R R Redox equilibrium in the acceptor quinone complex of isolated reaction centers and the mode of action of o-phenanthroline.— FEES Lett., 1980, vol. 113, p. 73—77.
Yu C., Yu L. Ubiquinone-binding proteins.—Biochim. Biophys. Acta, 1981, vol. 639, p. 99— 128.
Yu L., Yu C. A. Isolation and properties of the cytochrome b-c, complex from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26.— Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1982, vol. 106, p. 1285—1292.
Zhen J. Y., Tang H, Li S., Tsou C. L. The three-phasic reduction of cytochrome b in succinate-cytochrome с reductase.— Biochim. Biophys. Acta, 1981, vol. 637, p. 551—554,
Zurrer H., Snozzi M, Hanseimann K., Bachofen R Localization of the subunits of the photosynthetic reaction centers in the chromatophore membrane of Rhodospirillum rubrum.— Biochim. Biophys. Acta, 1977, vol. 460, p. 273—279.
ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ
Азид 10
Акцепторы электронов
— ФРЦ зеленых бактерий 37
— ФРЦ пурпурных бактерий 29, 37, 43
— ФРЦ фотосистемы I 34, 36, 37
— ФРЦ фотосистемы II 34, 37, 38, 43 Амитал 10
Анион-радикал 30 Антимицин А 10, 15—17, 33 АТФ 5—7, 15, 23 АТФаза 6, 7, 22, 24, 35, 40 Бактерии фотосинтезирующие 21, 22
— зеленые 21
— пурпурные 21
-----несерные 21
-----серные 21
Бактериофеофитин 5, 24, 27—29
Бактериохлорофилл 5, 21, 24, 28, 29 Белки
— железосерусодержащие 8, 12, 36
— медьсодержащие 20 Британский антилюизит (БАЛ) 5, 16 Вероятность 49
— переходная 57—63
— предельная (стационарная) 69—72 Вторичный хинон ФРЦ пурпурных
бактерий 30, 245, 259 Г ад о линий 25 Гем 8
Гем-гемовое взаимодействие 20
Генераторы AJIH+ 11, 12, 14, 19, 31—35,
39—44 Граф 77
Двойственность кинетическая 95 Двухэлектронный затвор в ФРЦ
— пурпурных бактерий 259, 275
— фотосистемы II 257, 275 Детального равновесия принцип 121, 213 Диазобензосульфонат 13, 14
