Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Рубин А.Б. -> "Транспорт электронов в биологических системах" -> 103

Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.

Рубин А.Б., Шинкарев В.П. Транспорт электронов в биологических системах — М.: Наука, 1984. — 322 c.
Скачать (прямая ссылка): transportelektronov1984.djvu
Предыдущая << 1 .. 97 98 99 100 101 102 < 103 > 104 105 106 107 108 109 .. 137 >> Следующая

Исходя из сопоставления рис. 58 и 60 можно сделать вывод о достаточно хорошем качественном соответствии наблюдаемой в эксперименте и теоретически рассчитанной температурной зависимости вкладов быстрого компонента в темновое восстановление пигмента при импульсном и стационарном освещении.
Приведенный нами расчет показывает, что при температурах Т > 240 К основной вклад в быстрый компонент темнового восстановления вносит константа скорости т\ переноса электронов между первичным и вторичным хинонами, а при более низких температурах основной вклад обусловлен константой скорости ко.
Заключение
Несмотря на качественное совпадение теоретических и экспериментальных результатов, имеется, однако, существенное отличие между экспериментом и теорией для области более низких температур. Наиболее сильное отличие состоит в том, что даже при очень низких температурах вклад быстрого компонента в восстановление фотоокисленного пигмента не равен единице и обычно составляет не более 70—90% [Лукашев и др., 1975; Чаморовский и др., 1977; Фабиан и др., 1980]. Согласно формуле
(12.26) в этих условиях вообще не должно наблюдаться быстрого компонента при стационарном освещении. Это несоответствие приводит к необходимости рассмотрения при низкой температуре, как минимум, двух популяций реакционных центров с различным набором констант скорости в каждой из популяций [Чаморовский и др., 1977; Шинкарев, 1978; Венедиктов и др., 1980а; Петров и др., 1980, 1983]. Существенно также, что модель отражает только электронные переходы между переносчиками, и не учитывает конформационных изменений переносчиков ФРЦ при изменении их редокс-состояний.
Действительно, если образец охлаждать при непрерывном, освещении, то после выключения света не наблюдается полного восстановления фотоокисленного пигмента [Clayton, 1962; McElroy et al., 1974; Лукашев и др., 1976; Lukashev et al., 1976]. Если же образец охладить перед освещением, то после выключения света фотоокисленный пигмент восстанавливается практически полностью, т. е. стабилизация окисленной формы пигмента не происходит.
Анализ этих данных позволяет считать, что эффект стабилизации обусловлен не только необратимой потерей фотомобилизованного электрона первичным акцептором Qi [McElroy et al., 1974], но и невозможностью возвращения электрона от Qi на Р при низкой температуре вследствие изменений конформации ФРЦ, происходящих под действием света при комнатной температуре [McElroy et al., 1974; Нокс и др., 1977]. Для реализации таких конформационных изменений существенно сохранение нативной структуры макромолекулярных компонентов ФРЦ. Так, после тепловой денатурации или глубокой дегидратации [Нокс и др., 1977] препаратов характер темнового восстановления
фотоокисленного пигмента в адаптированных к свету образцах уже не отличается от такового в образцах, адаптированных к темноте,— в обоих случаях наблюдается полное восстановление пигмента.
Исследование кинетики переноса электрона в препаратах ФРЦ, фиксированных глутаровым альдегидом, свидетельствует о существовании по крайней мере двух конформационных состояний — «темнового» и «светового», различающихся по величине констант скорости редокс-взаимодействия (Qi с ближайшими партнерами (Qn, Р). Действительно, фиксация в темноте не приводит к существенному изменению кинетики фотоиндуци-рованных превращений Р. В отличие от этого при фиксации во время освещения Р теряет способность к фотореакциям, в ряде случаев практически полностью [Нокс и др., 1977].
Различие в действии глутарового альдегида на препараты, адаптированные к темноте и свету, также свидетельствует о конформационных изменениях белка РЦ под действием света. Сходное различие наблюдается и в мечении белков ФРЦ флуорескамином, взаимодействующего с первичными аминами, при освещении и в темноте [Bachofen, 1979]. Отмечены также отличия в буферной емкости препаратов ФРЦ, инкубируемых на свету и в темноте [Фабиан и др., 1981].
Очевидно, что макромолекулярные белковые компоненты этих комплексов не являются пассивными носителями простети-ческих групп (Р, Qi, Qn). Напротив, структура центров существенно динамическая. Это отчетливо проявляется при сопоставлении изменения характера их функциональной активности, например скорости переноса электрона между Qi и Qn, определенной по формуле (12.22), с параметрами введенных в препараты спиновых, а также мёссбауэровских зондов и меток — индикаторов внутримолекулярной подвижности — при изменении температуры и степени влажности [Берг и др., 1979а, б; Кононенко, 1980; Parak et al., 1980].
Торможение локальных движений происходит синбатно с ингибированием функциональной активности ФРЦ при переходе определенного критического порога температуры или влажности. Эти эксперименты свидетельствуют о наличии взаимообусловленной связи конформационной подвижности компонентов фотосинтетического аппарата и их специфической реакционной способности.
С учетом изложенных факторов была предложена модель работы ФРЦ при высоких редокс-потенциалах среды [Нокс и Др., 1977]. Согласно этой модели появление фотохимически разделенных электрических зарядов (Р—Qi) может индуцировать конфор-мационный переход белка ФРЦ, сопровождающийся изменением активности Qi. До осуществления такой перестройки Qi может отдать электрон только Р, но не Qn. Эта перестройка невозможна, если конформационные движения белка заторможены в результате
Предыдущая << 1 .. 97 98 99 100 101 102 < 103 > 104 105 106 107 108 109 .. 137 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed