Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.
Скачать (прямая ссылка):
Рис. 6. Цитохромоксидаза как редокс-зависимая протонная помпа [Константинов, 1977]
пидов, позволили предположить, протонной помпой, функция которой заключается не только в поглощении протонов, необходимых для восстановления кислорода до воды, но и в переносе протонов из внутренней фазы наружу [Константинов, 1977; Wikstrom, Krab, 1979; Krab, Wikstrom, 1979; Wikstrom, 1981; Wikstrom et al., 1981]. Неясно пока, каким образом происходит транспорт протонов против поля. Предполагается, что наиболее гидрофобная третья субъединица цитохром-оксидазы формирует редокс-зависимый протонный канал [Azzi et al., 1979; Wikstrom, 1981; Wikstrom et al., 1981]. В пользу этого говорит факт подавления функции цитохромоксидазы как протонной помпы в присутствии ДЦКД, который избирательно связывается с третьей субъединицей [Azzi et al., 1979; Azzi, 1980; Casey et al., 1980]. Однако обнаружено [Prochaska et al., 1981] связывание ДЦКД и с другими субъединицами. Об этом же свидетельствует отсутствие переноса протонов через мембрану, если встроенная в липосомы цито-хромоксидаза лишена третьей субъединицы [Coin, Hinkle, 1979; Saraste et al., 1981; Wikstrom, 1981]. Важную роль в транслокации протона, по-видимому, играют редокс-превращения гема а [Константинов, 1977; Artzatbanov et al., 1978; Wikstrom, 1981], на что указывает чувствительность этого цитохрома к протонам матрикса и зависимость его редокс-потенциала от наличия третьей субъединицы (рис. 6).
2. Неожиданным оказалось сходство по аминокислотному составу субъединицы II цитохромоксидазы с медьсодержащими белками типа пластоцианина, субъединицы V с гемоглобином и одной из субъединиц VII — с цитохромом С555 Chlorobium limicola [Buse et al., 1978; Steffens, Buse, 1979; Azzi, 1980].
3. Обнаружено также, что изменение редокс-состояния одного из гемов влияет на редокс-потенциал второго [Malstrom, 1973; Nicolson, Peterson, 1974; Wikstrom et al.,1976; Babcock et al., 1978;
Wikstrom et al., 1981]. Молекулярная основа такого рода взаимодействия неясна.
Использование ЭПР и других методов позволило оценить расстояние между различными редокс-центрами, а также расположение комплекса IV в мембране [см. обзор: Wikstrom et al., 1981]. Как и другие комплексы, он расположен трансмембранно, причем, как и в комплексе III, большая часть его находится вне мембраны (см. рис. 4 и 6).
Расстояние между гемом а и Сиа, по данным рентгеноструктурного анализа (EXAFS), составляет более 5 А, а расстояние между гемом аз и Сиаз—3,75 A [Powers et al., 1981]. Предполагают [Chance, 1981; Powers et al., 1981], что реакционный центр цитохромоксидазы представляет собой железомедный биядер-ный комплекс (БеазСиаз).
Последовательность переходов его из одного состояния в другое при восстановлении кислорода может быть представлена в виде следующей схемы [Chance, 1981]:
S '
411'.4
2е I
А
Fe3+ О -
2е
R
/
¦Си1
Си
3+
02.
До
Fe2+
3+
Перейдем к анализу фотосинтетического переноса электронов.
1.5. ЦЭТ фотосинтезирующих бактерий
В этом параграфе кратко рассмотрен транспорт электронов у фотосинтезирующих бактерий, общая характеристика которых приведена ниже (см. [Gromet-Elhanan, 1977], а также [Кондратьева, Горленко, 1978]).
Характеристика
Типичные роды Пигменты
Используемые
доноры
электронов
Отношение к кислороду
Зеленые серные
бактерии
Chlorobiaceae
Chlorobium
Chloropseudomonas
Бактериохлорофиллы с или а
Моноциклические
каротиноиды
H2S, S, S2032 или Н2 Облигатные анаэробы
Рост в темноте Отсутствует
Пурпурные бактерии серные несерные
Chromatiaceae
Chromatium
Thiospirillum
Rhodospirillaceae
Rhodospirillum
Rhodopseudomonas
Бактериохлорофиллы а или b Ациклические каротиноиды
H2S, S, S2032\ H2 и органические соединения
Облигатные анаэробы
Отсутствует
Органические соединения (у некоторых видов Н2)
Многие виды являются факультативными аэробами
Происходит в присутствии кислорода
Некоторые представители фотосинтезирующих бактерий (в основном принадлежащие Rhodospirillaceae) способны не только к фотосинтезу, но и к дыханию, причем ЦЭТ в ряде случаев, по набору переносчиков электронов [Baccarini-Melandri, Zannoni, 1978; Родова, 1980], их ориентации в мембране [Prince et al., 1975; Takemoto, Beckman, 1979], чувствительности транспорта электронов к ингибиторам [Dutton, Prince, 1978; Bowyer et al.,
1980; Bowyer, Crofts, 1981], способности к образованию Дм#+ [Либерман, Цофина, 1969; Liberman, Skulachev, 1970; Скулачев, 1972; Остроумов и др., 1979; Самуилов, 1982] очень напоминает таковую у митохондрий.
Локализация некоторых ферментов во внутренней мембране митохондрий и в мембранах фотосинтезирующих бактерий
Фермент Местоположение* Литературный
источник **
митохондрии хроматофоры Fi-АТФаза М М Reed et al., 1975;
Takemoto, Beckman, 1979
