Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Рубин А.Б. -> "Транспорт электронов в биологических системах " -> 6

Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.

Рубин А.Б., Шинкарев В.П. Транспорт электронов в биологических системах — М.: Наука, 1984. — 321 c.
Скачать (прямая ссылка): transportelektronov1984.djvu
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 5 < 6 > 7 8 9 10 11 12 .. 136 >> Следующая

Использование антител к отдельным полипептидам, а также неспецифического непроникающего реагента, 358-диазобензо-сульфоната, позволило установить, что комплекс II пересекает внутреннюю мембрану митохондрий, причем полипептид, содержащий флавопротеид, обращен к матриксной, а субъединица ~15 кД — к цитоплазматической стороне [Merli et al., 1979].
Как показано для митохондрий Neurospora crassa, все субъединицы комплекса II синтезируются в цитоплазме Weiss et al.,
1979].
Недавно изолирован митохондриальный белок (QP—S) с молекулярным весом ~15 кД, который восстанавливает сукци-нат-убихинон-редуктазную активность у частично очищенной сукцинатдегидрогеназы. Предполагается, что этот белок является специфическим убихинонсвязывающим белком, необходимым для связи сукцинатдегидрогеназы с цитохромами Ъ и сi комплекса III [Yu, Yu, 1981]. Этот белок, по-видимому, идентичен одному из низкомолекулярных компонентов комплекса II. В этой
связи уместно отметить, что по крайней мере два термодинамически стабильных семихинона обнаружены в комплексе II [Ruzichka et al., 1975; Salemo et al., 1977; Gutman, 1980; Trumpower, 1981; Yu, Yu, 1981]. Анализ ЭПР спектров в ориентированных мультислоях, полученных из митохондрий, позволил установить, что кольца хинонов перпендикулярны плоскости мембраны [Salemo et al., 1977]. Оценка расстояния между семихинонами дает величину «8 A [Ruzichka et al., 1975].
Комплекс III (убихинол: цитохром с-оксидоредуктаза) катализирует перенос электронов от восстановленного убихинона (убихинола) к цитохрому с. Этот комплекс (табл. 2) состоит из 7—9 полипептидов [Rieske, 1976; Marres, Slater, 1977; Hatefi, Galante, 1978; Bell, Capaldi, 1976; Bell et al., 1979; Bill et al., 1982], содержит цитохромы b и а в соотношении 2:1, железосерный белок Риске (FeSR) и убихинон [Rieske, 1976]. Цитохромы Ъ представлены двумя формами, отличающимися спектрами поглощения, сигналами ЭПР и редокс-потенциалами [Wikstrom, 1973]; цитохром Ъш Фт или Ъь — низкопотенциальный) и цитохром ?>562 (Ьк - или Ьи - высокопотенциальный).
Данные экспериментов по химической модификации мембран митохондрий и СМЧ с помощью непроникающего реагента 5S-диазобензосульфоната [Bell et al., 1979] и сшивающих агентов [Smith et al., 1978] приводят к выводу о трансмембранном расположении комплекса III во внутренней мембране митохондрий. Этот вывод подтверждается также данными электронной микроскопии мембранных кристаллов комплекса III у Neurospora crassa [Weiss et al., 1979; Kevin et al., 1981], согласно которым большая часть комплекса расположена вне мембраны. На рис. 4 показано предполагаемое расположение комплекса III в мембране митохондрий.
Комплекс III занимает центральное место в энергетическом обмене не только в ЦЭТ митохондрий, но и у хлоропластов, хро-матофоров, а также у некоторых бактерий. В связи с этим рассмотрим более детально редокс-превращения компонентов комплекса III,
Долгое время считали, что последовательность переноса электронов в дыхательной цепи и в частности в комплексе III, является линейной [Chance, Williams, 1956; Ленинджер, 1966,
НАДН ->.»•. -V KoQ -v b сл ->• с~>... -v О... (1.1)
t
, t'
Су к цн пат
Эта схема хорошо согласуется с наблюдением, что ингибирование электронного переноса в митохондриях антимицином увеличивает восстановленность убихинона и цитохромов Ъ и уменьшает восстановленность цитохромов с и с\ [Chance, Williams, 1956].
i суки, ф!/*щн\ НАД*
'АТФ Н* н*
АДФ*Ф,{ \
Рис. 4. Предполагаемая организация электронтранспортных комплексов /—IV и АТФазы во внутренней мембране митохондрий
Перенос электронов между комплексами / и III, II и III осуществляется через убихинон (не показан), либо непосредственно, перенос электронов между комплексом III а IV с помощью цитохрома с. Размеры и приблизительная форма комплекса IV даны по работе Фуллера и др [Fuller et al., 1979], комплексов II и III— по работе Вейса и др. [Weiss et al., 1979]. СиМ— соответственно цитоплазматическая и матриксная стороны мембраны митохондрий
Вместе с тем чрезвычайно сложный характер редокс-прев-ращений цитохромов Ъ в митохондриях (см. с. 16) приводит к необходимости отказа от указанной линейной схемы или ее существенной модификации. Одним из наиболее удивительных особенностей кинетического поведения цитохромов Ъ является эффект «сверхвосстановления» цитохромов Ь под действием окислителей. Суть этого эффекта состоит в том, что в присутствии сукцината и антимицина А добавление кислорода [Rieske, 1971; Wikstrom, Berden, 1972] или феррицианида [Rieske, 1971] приводит к восстановлению цитохромов Ъ, в то время как, согласно линейной схеме (1.1), должно наблюдаться их окисление. Некоторые другие эксперименты, непосредственно не укладывающиеся в традиционную линейную схему переноса электронов, описаны ниже. Эффект «сверхвосстановления» цитохромов Ъ был объяснен Викстремом и Верденом [Wikstrom, Berden, 1972] исходя из схемы, предполагающей ступенчатое окисление убихинона. Рассматриваемая ниже схема (1.2) несколько отличается от исходной схемы Викстрема и Вердена. В ней восстановление цитохромов b осуществляется парой Q*H/Q (Q7Q), а не QH2/Q*H [Mitchell, 1976, Trumpower, 1976], как это предполагалось вначале и, кроме того, введен железосерный белок Риске, необходимый, как показано в работах [Trumpower,
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 5 < 6 > 7 8 9 10 11 12 .. 136 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed