Транспорт электронов в биологических системах - Рубин А.Б.
Скачать (прямая ссылка):
Обзор данных о взаимодействии пигментов в ФРЦ пурпурных бактерий, полученных с помощью оптических методов (круговой дихроизм, фотодихроизм и линейный дихроизм ориентированных реакционных центров), приведен в работе В. А. Шувалова и А. А. Красновского [1981]. На рис. 8 показана схема взаимного расположения «фотоактивных» пигментов ФРЦ пурпурных бактерий (содержащих бактериохлорофилл а) [Шувалов, 1982].
Перенос электронов в ФРЦ
В настоящее время не совсем ясно, каким образом участвуют в первичном разделении зарядов все пигменты ФРЦ. Предполагается, что за время 1—2 пс электрон от димера бактерио-хлорофилла переходит на одну из молекул Р800, откуда через ~7 пс электрон переносится на одну из двух молекул бактериофеофитина [Holten et al., 1980; Клеваник и др., 1981; Клеваник, 1982; Шувалов,
1982]. Далее, за время 100—200 пс он переносится на первичный хинон (Qi) [Шувалов и др., 1978; Kaufmann et al., 1975; Rockley et al., 1975; Pellin et al., 1978; Шувалов, 1982].
Таким образом, последовательность переноса электронов в ФРЦ пурпурных бактерий можно представить в следующем виде [Шувалов, 1982]:
---> р В Бф Qi «-
hv 1
р* В Бф Qi
< 1 ПС
р+ В' Бф Qi
~ 7 пс
- Р+ В Бф' Qi
~ 150 пс 1
Р+ в Бф Qf ---
Окисленный бактериохлорофилл ФРЦ может, в свою очередь, получить электрон от цитохрома типа с через 0,5—20 мкс (в зависимости от вида бактерии) [Kihara, Chance, 1969; Parson, Case, 1970; Dutton, Prince, 1978; Overfield et al., 1979]. От первичного хинона электрон может быть перенесен на вторичный хинон (Qn) за время 10—200 мкс [Parson, 1969; Chammorovsky et al., 1976; Vermeglio, Clayton, 1977]. Опуская, для простоты, бактерио-хлоро-филл Р800, эти реакции могут быть представлены в следующем виде [Blankenship, Parson, 1979b]:
Qn Qn Qn Qii Q ii Qn
Qi Qi Qi Qi Qi Qi
Бф Бф Бф" Бф Бф Бф
Р hv Р -10 пс Р+ ~ 200 пс Р+ 1 - 20 мкс Р 10 - 200 мкс Р
с с с с с с
Здесь Р — димер бактериохлорофилла, являющийся первичным донором электронов; Бф — бактериофеофитин; Qb Qn — первичный и вторичный хинон, ассоциированные с железом; С — цитохром. В ряде работ дан обзор кинетики первичных стадий переноса электронов в бактериальных ФРЦ [Рубин, 1980; Шувалов, Красновский, 1981; Blankenship, Parson, 1979b; DeVault,
1980].
Хинонные переносчики электронов в бактериальном фотосинтезе
В фотоиндуцированном транспорте электронов у фотосинтезирующих бактерий участвуют, по крайней мере, четыре различных популяции хинонов [Wraight, 1979а].
1. Первичный метастабильный акцептор электронов ФРЦ (Qi).
2. Вторичный акцептор электронов ФРЦ (Qn).
3. Компонент Qz, функционирующий в Qbc2 оксидоредуктазе.
4. Большой пул хинонов (~25 молекул на ФРЦ).
После активации ФРЦ вспышкой света электрон от комплекса пигментов за 100 —200 пс [см. обзор: Blankenship, Parson, 1979b]
попадает на первичный хинон, при этом образуется Qf (Wraight, 1979а].
Эксперименты по экстракции хинонов показали, что вторичным акцептором электронов у Rp. sphaeroides, Rs. rubrum and Chr. vinosum является убихинон [Cogdell et al., 1974; Halsey, Parson, 1974; Parson, 1978]. Вторичный хинон, в отличие от первичного, может функционировать как двухэлектронный переносчик [Wraight, 1979а]. В присутствии донора электронов после продолжительной темновой адаптации в препаратах ФРЦ наблюдаются двухтактные колебания концентрации семихинонной формы Qn, индуцируемые последовательными вспышками света [Vermeglio, 1977; Wraight, 1977]: под действием нечетных вспышек света происходит образование семихинона (анион-радикала) Qn, а под действием четных
— его исчезновение, обусловленное восстановлением до хинола.
При pH меньше 8 скорости переноса электронов от Qi к Qn на четную и нечетную вспышки света близки друг к другу — около 200 мкс при pH 7,5 [Wraight, 1978; 1979Ь]. При более высоких значениях pH скорость переноса электронов на четные вспышки света меньше, чем на нечетные, и существенно зависит от pH [Wraight, 1979Ь]. При pH среды больших 6 происходит захват протонов препаратами ФРЦ после активации их единичной вспышкой света. Поскольку в этих условиях Qn находится в анион-радикальной форме, то отсюда следует, что под действием единичной вспышки света происходит протонирование некоторой группы белка [Wraight, 1978, 1979b], а не хинонных акцепторов, как это предполагалось ранее [Petty, Dutton, 1976а]. До сих пор неясна роль железа, взаимодействующего с первичным и вторичным хинонами. В ФРЦ железо находится в восстановленном (Fe2+) высокоспиновом состоянии [Debrunner et al., 1975; Butler et al., 1980; Boso et al., 1981]. С железом взаимодействуют оба хинона ФРЦ [Wraight, 1979а], образуя феррохиноновый комплекс [Ока-mura et al., 1975]. Блэнкеншип и Парсон [Blankenship, Parson, 1979а] обнаружили, что при удалении железа из ФРЦ появляются центры, в которых невозможен перенос электронов от Qi к Qn. Вместе с тем удаление железа сопровождается отщеплением тяжелой (Н) субъединицы ФРЦ [Debus et al., 1981], что не позволяет сделать однозначный вывод о функциональной роли железа. С помощью различных методов [Butler et al., 1980; Eisenberger et al., 1982; Bunker et al., 1982] было показано, что хиноны не являются непосредственными лигандами железа, поскольку удаление хинонов не меняет существенно координационной сферы железа. Были предложены модели, в которых взаимодействие железа с белком ФРЦ осуществляется за счет атомов азота имидазольного кольца гистидина [Bunker et al., 1982; Eisenberger et al., 1982].
