Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Пташне М. -> "Переключение генов. Регуляция генной активности и фаг" -> 45

Переключение генов. Регуляция генной активности и фаг - Пташне М.

Пташне М. Переключение генов. Регуляция генной активности и фаг — М.: Мир, 1989. — 160 c.
ISBN 5-03-000854-3
Скачать (прямая ссылка): pereklucheniegenov1989.djvu
Предыдущая << 1 .. 39 40 41 42 43 44 < 45 > 46 47 48 49 50 51 .. 56 >> Следующая

131
9'
39 Maurer R Meyer В J Ptashne M I 0R 3 and autogenous negative control by repressors, J Mol Biol 139 147 16! (1980)
40 McKe\ D Weber I Steitz T Structure of catabolite gene activator protein at
2 9 A-resolution, J Biol Chem, 257, 9518 9524 (1982)
41 Mever В J Kleid D G Ptashne M X repressor turns off transcription of its own gene, Proc Natl Acad Sci USA, 72 4785-4789 (1975)
42 Mever В J Maurer R Ptashne M II 0R 1, 0R 2, and 0R3 their roles in mediating the effects of repressor and cro J Mol Biol, 139, 163 194 (1980)
43 Meyer В J Ptashne M III X repressor directly activates gene transcription 1 Mol Biol 139, 195 205 (1980)
44 \cubauer Z Calef E Immunity phase-shift m defective lysogens nonmutational hereditary change of early regulation of X prophage, J Mol Biol, 51, 1 13 (1970)
4“^ Ogata R Gilbert W DNA-binding site of lac repressor probed by dimethylsulfa-te methylation of lac operator, J Mol Biol, 132, 709 728 (1979)
46 Ohlendorf D H Anderson W F Fisher R G Takeda Y Matthews В W The molecular basis of DNA-protein recognition inferred from the structure of cro repressor Nature 298 718 723 (1982)
47 Oppenheim A В Neubauer Z Calef E The antirepressor a new element in the regulation of protein synthesis, Nature, 226 31 32 (1970)
48 Pabo С О Kroiatin W Jeffrey A Sauer R T The N terminal arms of X repressor wrap around the operator DNA, Nature 298, 441 443 (1982)
49 Pabo С О Lems M The operator-binding domain of Л repressor structure and DNA recognition, Nature, 298, 443 447 (1982)
50 Pabo С О Sauei R T Sturtevant J M Ptashne M The X repressor contains two domains, Proc Natl Acad Sci USA, 76, 1608 1612 (1979)
51 Pirrotta V Chadmck P Ptashne M Active form of two cohphage repressors Nature, 227 41 44 (1970)
52 Poteete A R Ptashne M Control of transcription by the bacteriophage P22 repressor, J Mol Biol, 157, 21 48 (1982)
53 Ptashne M Isolation of the X phage repressor, Proc Natl Acad Sci USA, 57 306 313 (1967)
54 Ptashne M Specific binding of the X phage repressor to X DNA Nature, 214, 232 234 (1967)
55 Riggs A D Suzuki H Bourgeois S Lac repressor-operator interaction, J Mol Biol, 48, 67-83 (1970)
56 Roberts T M Kaeieh R Ptashne M A general method for maximizing the expression of a cloned gene, Proc Natl Acad Sci USA, 76, 760 764 (1979)
57 Roberts J W Roberts С W Mount D W Inactivation and proteolytic cleavage of phage X repressor in vitro in an ATP-dependent reaction, Proc Natl Acad Sci LSA 74 2283 2287 (1977)
^8 Sauci R T Pabo С О Meyer В J Ptashne M Backman К D Regulatory functions of X repressor reside m the ammo terminal domain, Nature 279 396 400 (1979)
59 Sauer R T Ross M J Ptashne M Cleavage of the X and P22 repressors by rec A protein, J Biol Chem, 257, 4458 4462 (1982)
60 Sauer R T Yocum R R Doolittle R F Lems M Pabo С О Homology among DNA-bindmg proteins suggests use of a conserved «uper-secondary structure Nature, 298, 447 451 (1982)
61 Siebenhst A Gilbert W Contacts between Escherichia coli RNA polymerase and an early promoter of phage T7, Proc Natl Acad Sci USA, 77, 122-126 (1980)
62 Takeda Y Specific repression of in vitro transcription by the Cro repressor of bacteriophage X, J Mol Biol, 127, 177 189 (1979)
132
63 Takeda У Folkmamv A , Echols H Cro regulatory protein specified by bacteriophage X, J Biol Chem, 252, 6177 6183 (1977)
64 Weiss M A , hliason J L , States D J Dynamic filtering by two-dimensional ‘H NMR with application to phage X repressor, Proc Natl Acad Sci USA, 81, 6019-6023 (1984)
65 Wharton R P Brown E L , Ptashne M Substituting an a-helix switches the sequence specific DNA interactions of a repressor, Cell, 38, 361-369 (1984)
66 Wharton R P Ptashne M Changing the binding specificity of a repressor by redesigning an a-helix, Nature, 316, 601 605 (1985)
Приложение 1
Конструирование белка, эффективно связывающегося с ДНК
Цель последующего обсуждения - проиллюстрировать с помощью некоторых примеров, какие факторы определяют эффективность связывания белка, узнающего ДНК, со своим операторным участком в клетке. Для удобства мы будем говорить о конкретном белке - ?i-penpeccope, хотя основные положения носят общий характер. Более глубокое и детальное обсуждение проблемы можно найти в статьях, перечисленных в конце этого приложения.
Резюме
Доля времени, в течение которого оператор бывает связан с репрессором, определяется двумя факторами: сродством репрессора к оператору и концентрацией репрессора, доступного для взаимодействия с оператором. При данном уровне сродства чем выше концентрация репрессора, тем выше степень заполнения оператора. Количество свободного репрессора в клетке может значительно уменьшаться за счет его взаимодействия с неоператорными участками. Один из способов увеличения эффективности специфического связывания репрессора состоит в том, чтобы вместо одного операторного участка использовать два или более участков, с которыми репрессор связывается кооперативно.
Предыдущая << 1 .. 39 40 41 42 43 44 < 45 > 46 47 48 49 50 51 .. 56 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed