Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
информаций типа R самая выгодная имеет углы Х\ = -65°, %2 = 70° и ^js65°, при которых один из атомов кислорода карбоксильной группы называется сближенным со связью N-H первой по цепи пептидной группы. Возможность образования водородной связи расширяет диапазон зцачений Хз> однако при этом не создается новой, более выгодной конформации. Формы монопептида с ~ 60° в области R менее реальны, чем
с%1----из"за сильных невалентных отталкиваний В узком
диапазоне значений угла ср (от -140 до -160°) возможно образование водородной связи при Xi ~ 60, —60 и Хз ~ 100° (конформация с ?/общ =
= 1,0 ккал/моль). Тем не менее это обстоятельство не ставит под сомнение вывод о малой предпочтительности форм R с ~ 60°. В области В самой низкой энергией (?/общ = -0,4 ккал/моль) обладает конформация, в которой может реализоваться водородная связь между кислородом карбоксильной группы и водородом N-H группы второй по ходу цепи пептидной группы. Минимизация конформационной энергии без учета этой связи приводит практически к той же геометрии оптимальной конформации с относительной энергией Uo6ui = 0,4 ккал/моль. Следовательно, водородная связь не определяет данный локальный минимум, а только понижает энергию при выбранной нами параметризации на 0,8 ккал/моль. В области L реальны конформации с Xi —60°. Высокие значения ?/общ форм L (см. табл. 11.16) обусловлены невалентными взаимодействиями и торсионным вкладом.
Из полученных данных об энергетике конформационных состояний метиламида К-ацетил-/,-глутаминовой кислоты прежде всего следует отметить значительную стабильность форм R. Правда, по энергии электростатических взаимодействий в основной цепи все формы В по сравнению с Нимеют преимущество в -0,6 ккал/моль. Однако эта разница очень мала, н, кроме того, невалентные взаимодействия между основной и боковой Цепями во многих конформациях области R перекрывают его и выводят форму R основной цепи на первое место. В а-спиральной структуре ВДяипептидов дальние и ближние электростатические взаимодействия взаимно компенсируют друг друга, и поэтому преимущество формы R у остатка Glu становится более значительным. Вероятность существования Qbl в конформации L и способность образовывать левую а-спираль малы ВДедствие высокой энергии и низкой конформационной энтропии боковой
^Подобным образом нами были изучены конформационные возможно-монопептидов всех стандартных аминокислот, образующих белковые . В каждом случае получена количественная оценка общей энергии и ргии отдельных составляющих ближних взаимодействий. Для всех ©пептидов рассчитаны геометрические параметры оптимальных форм, авлены наборы наиболее предпочтительных по ближним взаимодейст-конформационных состояний и выяснена их устойчивость к природе ворителя. Результаты теоретического и экспериментального изучения анственного строения молекул свободных монопептидов приведены едством соответствующих идентификаторов в табл. II 17. Теперь :о приступить к рассмотрению самого интригующего вопроса началь-
Универсальные наборы конформационных состояний
*1
стандартных аминокислотных остатков
Число кон Амино Число кон
Амино- Конформационное форма кислотный Конформационное формацион
кислотньш состояние ционных остаток состояние ных
остаток состояний состояний
Gly См. рис. II. 10,a 4 Cys RI1- R12. R,3
Ala См. рис. 11.10,6 3 R2|. R22’ R23
Pro См. рис. 11.11 2 R31. R32. R33
Phe См. табл. 11.14 12 в,,. B12. B,3
Туг *2 12 B2l. B22> B23
Trp *3 24 B31. B32> B33
His *3 24 L22. Чз’ L33
Val Ri, R2, R3 8 Ser*5 Ri, R2, R3 9
b„b2,b3 B„B2, B3
Lj, L-2> L3 8
Пе Rll. R12' Rl3 20 Thr R j, R2. R3
R21- R22’ R23 Вj, B-?, B3
R32* R33 L|, L2, L3
Bn. B12» B,3 Asp Ru,Ri3, R21 10
B21. B22- B23 R31
B31- B32, B33 Bll" B21» Вз!
L22. L23, L32 LM, L22, L23
Leu Rll’ R12- R13 22 Asn R12’R13’R2l 66
r2|, R22. R23 R23. R31. R32
R31, R32- R33 Вц, B13, B21
B„, B12, B13 В23> B31, B33
®21> В22» B23 Lu, L23, L23
B31» B32, B33 Чз
L22. l23, l32 Glu См. табл. 11.16 20
Чз Cln’6 R11’R12’R13 38
Met*4 Ru, Rj2, R]3 20 R21 ’ R22’ R23
R2i» R22’ R23 R31, R32, R33
R31-R32> R33 Вц. BI2. В13
Вц. B12, B|3 в2„ B22, B23
