Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 3: структурная организация белка" -> 89

Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 3: структурная организация белка — М.: Наука, 1997. — 604 c.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat31997.djvu
Предыдущая << 1 .. 83 84 85 86 87 88 < 89 > 90 91 92 93 94 95 .. 303 >> Следующая

Конформация (/об1ц, ккал/моль
форма основной Ф ? Xi *2
цепи
R -П7 -60 -60 85 0,1
-65 -50 -80 28 3,4
-127 -59 -56 142 1,1
-113 -60 176 87 0,3
-100 -62 174 33 1,7
-99 -33 64 87 0,4
В -124 150 -61 89 0
-113 145 -49 130 1,1
-110 152 180 86 0
-109 153 180 35 1,4
-125 164 60 87 0
L 53 60 -58 90 1,3
48 60 -54 150 2,8
54 76 178 70 2,7
50 76 178 30 3,1
40 42 50 91 2,6
7,-430, 180 и 60°, составит соответственно -50, 30 и 20%. Что касается доугранного угла %2. то наиболее выгодным его значением для всех форм ^шовной цепи является -90° (см. табл. 11.14). Результаты расчета хорошо ^ргласуются с опытными данными, полученными из спектров ЯМР «роизводных фенилаланина С.Л. Портновой, В.Ф. Быстровым и соавт. ЦР0]. Из спектров следует, что положение бензольного кольца соответствует углу fa ~ 90°, угол вращения вокруг связи N-C“((p) находится в фласти -140-100° и, наконец, популяции конформаций cfa = -60, 180 и составляют 50-70, 15-30 и 5-20% соответственно. Приведенные в 1Ябл. 11.14 данные получены путем минимизации энергии по четырем ^временным (ср, у, fa, Энергия этих конформаций была затем про-НИНимизирована также при вариации валентных углов, у которых в центре ЧЧХодится атом С“. Перед обсуждением полученных результатов следует, ^ДНако, вернуться к расчету конформаций метиламидов N-ацетилглицина, Галанина, L-валина и L-пролина [20, 67] и сказать несколько слов об Шализе конформационной устойчивости валентных углов пептидных групп •углов при атоме С“.
I’ Упомянутые углы в расчете этих молекул считались наряду с двугранными углами ф и у переменными. Детальный анализ показал, что рВмеры боковых цепей аминокислот и конформация основной цепи фактически не влияют на валентные углы пептидных групп. Этот вывод %рошо согласуется с рентгеноструктурными данными о соединениях, со-
Валентные углы пептидной группы (град)
Уют Расчетные значения угла Среднее значение угла Параметры По
N-метилацетамида монопептидов (экспери линга-Кори
ментальное)
C°NC 123,7 123,8 123
NC'O 122,3 122,5 125
NC'C“ 118,6 118,6 114
C“NH 115,9 115,7 114
держащих такие группы [101]. Расчет показал, что величина угла NCaC', напротив, зависит от природы заместителя при атоме С“ и чувствительна к конформации основной цепи. С увеличением размера боковой цепи угол NC“C' уменьшается с 111,8° у Gly до 109,7° у А1а и Pro и 105,9° у Val. Такой характер изменения закономерен и является результатом отталкивания атомов основной и боковой цепей остатка, возрастающего с увеличением размера заместителя. Экспериментальные данные для различных аминокислот подтверждают результаты расчета. Так, в а-глицине угол NC“C' равен 111,8°; в гидрате никелевой соли р-аланина - 109,6°; в солянокислом L-валине - 105° и в гидробромиде L-валина - 102° [102]. Зависимость углов при атоме С“ от конформации проявляется главным образом при переходе от форм R и В к L (1—2°) и в еще большей степени к М и Н (2-4°).
В табл. 11.15 даны теоретические значения валентных углов пептидной группы, усредненные по всем оптимальным конформациям трех монопептидов (Gly, Ala, Val). Средние значения практически полностью совпадают с рассчитанными нами валентными углами N-метилацетамида и в то же время несколько отличаются от известных параметров Полинга-Кори [40]. Последние, однако, не являются универсальными для пептидных соединений и, по существу, представляют собой экспериментальные значения, полученные Э. Хьюгэсом и В. Муром для Р-глицилглицина [103]. Более поздний анализ дал иные значения углов. Например, Дж. Пиментел и О. Мак-Клеллан [101] на основании многочисленных опытных данных получили среднее значение угла NC'O в амидах 122°, что совпадает с нашим расчетным значением (122,5°) и отличается от значения JI. Полинга и Р. Кори (125°). Для всех валентных углов при атоме С“ Полинг и Кори предлагают значение 109,5°. Эксперимент и наши расчеты противоречат такому предположению. Значения валентных углов при атоме С“ следует коррелировать по крайней мере с природой заместителя при С° В последующих расчетах для длин связей были использованы параметры Полинга-Кори, а для валентных углов пептидной группы - значения, приведенные в табл. 11.15; углы при атоме Са коррелировались с природой заместителя. Оставался неясным вопрос о зависимости этих углов от природы атомных групп при атоме Ср , который и решался конформационным анализом метиламида 1Ч-ацетил-?-фенилаланина.
Предыдущая << 1 .. 83 84 85 86 87 88 < 89 > 90 91 92 93 94 95 .. 303 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed