Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
69. Китайгородский А.И. //Там же. 1961. Т. 137. С. 116-122.
70.Kitaygorodski A.I. //Tetrahedron. 1960. Vol. 9. P. 183-193.
71. Kitaygorodsi A.I. // Ibid, 1961. Vol. 14.P. 230-236.
72. Илиел Э., Аллинжер H., Энжиал С., Моррисон Г. Конформационный анализ. М.: Мир, 1969.
73. Pitzer K.S. // Adv. Chem. Phys. 1959. Vol. 2. P. 59-102.
74. Уэстгеймер Ф. Пространственные эффекты в органической химии. М.: Изд-во иностр. лит., 1960.
75. Китайгородский А.И. //Успехи физ. наук. 1979. Т. 127. С. 391 —420.
76. Китайгородский А.И. Молекулярные кристаллы. М.: Наука, 1971.
77. Scheraga НА. II Adv. Phys. and Org. Chem. 1968. Vol. 6. P. 103-184.
78. Ramachandran G.N., Sasisekharan V. // Advances in protein chemistry. N.Y.; L.: Acad, press, 1968. P. 283-437.
79. Полозов P.В. Метод полуэмпирического силового поля в конформационном анализе биополимеров. М.: Наука, 1981.
80. Дашевский В.Г. Конформационный анализ органических молекул. М.: Химия, 1982.
81. Hill T.L. II J. Chem. Phys. 1948. Vol. 16. P. 399^05.
82. Kreevoy M.M., Mason E.A. II J. Amer. Chem. Soc. 1957. Vol. 79. P. 4851-4854.
83. Hendrickson J.B. // Ibid. 1961. Vol, 83. P. 4537-4543.
84. Momany F.A., McGuire R.F., Burgess A.W., Scheraga HA. H J. Phys, Chem. 1975. Vol. 79. P. 2361-2381.
85. Scott R.A., Scheraga НА. II J. Chem. Phys. 1966. Vol. 45. P. 2091-2101.
86. Brant D.A., Flory PJ. // J, Amer. Chem. Soc. 1966. Vol. 87. P. 2791-2799.
87. De Santis P., Giglio E., Liguori A.M., Ripamonti A. // Nature. 1965. Vol. 206. P. 456-460.
88. Коулсон Ч. Валентность. М.: Мир, 1965.
89. Bixon М., Lifson S. // Tetrahedron. 1967. Vol. 23. P. 769-784,
90. Jeans J.H. Mathematical theory of electricity and magnetism. 5th ed. Cambridge: Univ. press, 1933.
91. Kirkwood J.G., Westheimer F.H. II J. Chem. Phys, 1938. Vol. 6. P. 506-513.
92. Kurland RJ., Wilson E.B. // Ibid. 1957. Vol. 27. P. 585-592.
93. Poland D., Scheraga НА. II Biochemistry. 1967. Vol, 6. P. 3791-3800.
94. Попов E.M., Желтова B.H. // Журн. прикл. спектроскопии. 1971. Т. 14. С. 122-128.
95. Krimm S., Mark J. // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1968. Vol. 60. P. 1122-1128.
96.Липкинд Г.М., Архипова С.Ф., Попов Е.М. //Журн. структур, химии. 1970. Т. 11. С. 121-126.
97. Ebert L. // Dipolmoment und chemische Structure. Leipzig: Leipziger Vortrage, 1929.
S. 44-47.
98. Eyring H. // J. Amer. Chem. Soc, 1932. Vol. 54. P. 3191-3203.
99. Kempl J.D., Pitzer K.S. // J. Chem. Phys. 1936. Vol. 4. P. 749-752.
!00. Kistiakowsky G.B., Lacker JR., Sniff F. // Ibid. 1938. Vol. 6. P. 407-411.
*01. Smith L.G. II Ibid. 1949. Vol. 17. P. 139-167.
102. Мидзусима С. Строение молекул и внутреннее вращение. М.: Изд-во иностр. лит., 1957
103. Kohlrausch К W. // Ztschr. phys. Chem. 1932. Bd. 18B. S. 61-72.
104. Edgell W.F., Glocker G. 11 J. Chem. Phys. 1941, Vol. 9. P. 375-376.
105. Rew J.T., Gwinn W.D. // Ibid. 1950. Vol. 18. P. 1642-1652.
106. Herzberg G. Infrared and Raman spectra of polyatomic molecules. N.Y.: Acad, press, 1945.
107. Beach J Y„ Palmer KJ. // J. Chem. Phys. 1938. Vol. 6. P. 639-644.
108. Ainsworth J., KerleJ. // Ibid. 1952. Vol. 20. P. 425-427.
109. Milberg M.E., Lipcomb WN. // Acta crystallogr. 1951. Vol. 4. P. 369-373.
110. Wilson Е В. // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1957. Vol. 43. P. 816-820.
111. Langseth A., Bernstein H.J., Bak B. // J. Chem. Phys. 1940. Vol. 8. P. 415-418.
112. Pauling L. // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1958. Vol. 44. P. 211-216.
113. Полинг Л. II Теоретическая органическая химия. И.: Изд-во иностр. лит., 1963 С. 7-16.
114. IUPAC-IUB Joint Commision on biochemical nomenclature // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 260 P. 14-42.
115. Pauling L. / Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1928. Vol. 14. P. 359-363.
116. Lennard-Jones J., Pople J.A. II Proc. Roy. Soc. London A. 1951. Vol. 205. P. 155-166.
117. Fyfe W.S. II J. Chem. Phys. 1953, Vol. 21. P. 2-5.
118. Schneider WG. // Ibid. 1955. Vol. 23. P. 26-31.
119. Murray F.E., Schneider W.G. // Canad. J. Chem. 1955. Vol. 33. P. 797-804.
120. Пиментел Дж., Мак-Клеллан О. Водородная связь. М.: Мир, 1964.
121. Соколов НД. II Докл. АН СССР. 1947. Т. 58. С. 611-617.
122. Соколов Н.Д. И Там же. 1948. Т. 60. С. 825-831.
123. Соколов НД. II Успехи физ. наук. 1955. Т. 57. С. 205-235.
124. Lippincott E.R., Schroeder R. // J. Chem. Phys. 1955. Vol. 23. P. 1131-1137.
125. Schroeder R., Lippincott E.R И S. Phys. Chem. 1957. Vol. 61. P. 921-926.
126. Moulton W.G., Kromhout R.A. // J. Chem. Phys. 1956. Vol. 24. P. 34—40.
127. Stockmayer W.H. // Ibid. 1941. Vol. 9. P. 398-405.
128. Попов E.M., Дашевский В.Г., Липкинд Г.М., Архипова С.Ф. // Молекуляр. биология 1968. Т. 2. С. 612-620.
129. Morse P.M. // Phys. Rev. 1929. Vol. 34. P. 57-64.
130. Pauling L. II Symp. on protein structure analysis. L.; N.Y.: Methuen-Wiley,1957. P. 5-7,
Часть II ПРОСТЕЙШИЕ ПЕПТИДЫ
В решении проблемы структурной организации белков изучение взаимодействий между валентно-несвязанными атомами в свободных аминокислотных остатках представляет особый интерес. Эти взаимодействия определяют у каждого стандартного остатка его конформационную потенций), которая при укладке белковой цепи в нативную трехмерную структуру реализуется в виде определенного конформационного состояния. Знание максимальных конформационных возможностей свободного звена полипептидной цепи является исходным в последующем изучении средних и дальних межостаточных невалентных взаимодействий, благодаря чему оно составляет основу метода структурного анализа пептидов и белков.
