Проблема белка. Том 3: структурная организация белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001911-9
Скачать (прямая ссылка):
растворе свернутых форм, среди которых могут быть линейно регулярные. В отличие от белков, здесь не возникает самой проблемы поиска геометрии глобальной структуры; все свойства синтетических, искусственных ¦олипептидов обусловлены их статистической природой и описываются Ргатистической физикой и равновесной термодинамикой. Следовательно, |ыбор гомополипептида для трактовки строго детерминированного Неравновесного процесса свертывания белковой цепи в стабильную Трехмерную структуру нельзя признать удачным для подтверждения |ысказанных положений. Сомнителен также введенный автором принцип •^внутренней организации участков аминокислотной последовательности, Эквидистантных в отношении середины цепи" [140. С. 200]. Согласно &тому "принципу", центр всей последовательности и центры участков при Ьоследующем кратном делении наделяются почти мистическими свойствами, не имеющими ничего общего с реальными конформационными Свойствами, как синтетических гомополипептидов, так и эволюционно Отобранных аминокислотных последовательностей.
В другом исследовании О.Б. Птицын [141] развивает тезис об отсутствии зависимости пространственного строения белковых молекул от их Химического строения и тем самым ставит под сомнение эволюционный Путь развития белка (и не только его). Так, автор пишет: "Широко распространено убеждение, что уникальная первичная структура данного белка совершенно необходима для сворачивания в определенную пространственную структуру и для его функции и является результатом направленного отбора в ходе биологической революции". В статье представлены аргументы в пользу альтернативной точки зрения, согласно Которой типичные пространственные структуры глобулярных белков Характерны уже для случайных последовательностей аминокислотных остатков. Поэтому возможно, что первичные структуры белков - в основном просто примеры случайных аминокислотных последовательностей, лишь слегка отредактированных в ходе биологической эволюции для придания им дополнительного функционального смысла [141. С. 574]. Эта мысль развивается О.Б. Птицыным и М.В. Волькенштейном в более поздней совместной работе [145].
Мысль о том, что белки представляют собой случайные аминокислотные последовательности и не требуют естественного отбора, обосновывается утверждением, что усреднение по первичным структурам белков практически не дает статистически достоверных отличий от случайного распределения аминокислотных остатков и их групп вдоль цепи. Это главный и, по существу, единственный аргумент Птицына для отрицания отмеченного выше фундаментального положения молекулярной биологии. Обоснование сделанного автором заключения не корректно, поскольку оно следует из анализа ограниченного экспериментального материала, что не дает права распространять его на все белки. Но и это не главное. Даже если в усредненной первичной структуре распределение действительно не отличается от случайного, то отсюда еще не следует, что случайна последовательность каждого конкретного белка. В понятии "усредненный белок" столько же смысла, сколько, например, в понятии "усредненный мост" или "усредненный автомобиль". Дополнительно сказанное можно
Содержание некоторых аминокислотных остатков в белках (%)
Белок Lys + Arg Asp + Glu + Asn + Gin Cys Ser + Thr
Пепсин 1,4 2,8 3,5 22,0
Химотрипсиноген 8,0 10,0 4,0 21,5
Миоглобин 17,7 24,7 0 8,0
Инсулин 5,5 25,4 11,8 7,3
Гистон 26,4 16,0 0 10,5
БПТИ 17,2 7,0 10,0 7,0
Протеиназный инги 9,8 16,9 20.0 15,5
битор Баумена-
Бирка
Р-Липотропин 16,0 15,7 0 9,8
Белки прокариотов 10,7 19,9 1,0 11,9
вирусов 10,5 19,0 2Д 14,9
позвоночных 11,4 20,2 2,5 12,6
человека 10,7 20,3 3,0 13,6
проиллюстрировать данными табл. IV.15, в которой приведено процентное содержание некоторых аминокислотных остатков в ряде белков, сопоставленное с усредненным содержанием тех же остатков в белках прокариотов, вирусов, позвоночных и человека [146]. Из таблицы видно, что даже аминокислотный состав, не говоря уже о порядке расположения остатков и длине цепи, достаточно специфичен для белков. Вывод о случайности химического строения белков не отвечает их действительной структурной организации. Противоречит он также структурно-функциональной и эволюционной организации белковых молекул.
Созданию функциональных белков предшествовало, по мнению
О.Б. Птицына [141], появление сложных аминокислотных последовательностей случайного состава и поначалу, т.е. до "редактирования", биологически бесполезных. Белки, как известно, не воспроизводят самих себя. Поэтому для появления "протяженной кооперативной структуры" необходимо предположить существование готового генетического аппарата. Так как он синтезирует случайные и функционально неспецифические аминокислотные последовательности, непонятно, каким образом и почему он возник. Но даже такой, неведомо как и зачем возникший генетический аппарат, имеющий, как и "протяженные кооперативные структуры", случайную последовательность нуклеотидов, не может не только функционировать, но и быть созданным без участия большого числа высокоспецифичных белков. Автор отказывает белкам в эволюции. Очевидно, также следует поступить и по отношению к генетическому аппарату, их производящему. Если следовать такой логике, то это приведет к отрицанию эволюции органического мира вообще, поскольку в основе эволюционного развития любого организма лежит изменение его генов, программы синтезируемых белков.
