Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка" -> 95

Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка — М.: Наука, 1996. — 480 c.
ISBN 5-02-001697-7
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat21996.djvu
Предыдущая << 1 .. 89 90 91 92 93 94 < 95 > 96 97 98 99 100 101 .. 232 >> Следующая

Подобный принцип структурной организации диктуется, по-видимому, трансмембранным характером осуществляемых этими белками функций. Основная роль внутримембранного сегмента состоит в удерживании белка в соответствующей ориентации в липидном матриксе мембран. Внемембранные домены содержат в своем составе центры связывания субстратов, эффекторов, переносимых ионов и т.п. и, тем самым, обеспечивают возможность тонкой химической регуляции их функциональной активности.
Нельзя не отметить, что аналогичные заключения об основных чертах пространственной структуры мембранных белков могут быть сделаны, по-видимому, на основе результатов их изучения только химическими методами. Однако представляется неразумным ограничиваться построением умозрительных моделей, имея возможность увидеть как объект исследования выглядит в действительности.
Несмотря на относительно низкое разрешение (15—20 А), модели пространственной структуры дают уникальную возможность не только определять форму и геометрические параметры молекул или их комплексов, но и исследовать их топографию: количество и относительное расположение доменов или субъединиц, локализацию определенных
2)4
маркеров и т.п. Эффективность электронно-микроскопических методов щожет быть проиллюстрирована на примере ацетилхолинового рецептора. Первоначально этот мембранный белок был подробно исследован методами электронного микроскопирования и цифрового процессинга непериодических изображений. На основе полученных проекций, данных о химическом строении и свойствах белка была предложена гипотетическая модель его пространственной структуры. Однако только исследование двухмерных кристаллов позволило показать, что молекуле присуща поворотная симметрия пятого порядка относительно оси, перпендикулярной плоскости мембраны. Это означает, что молекула рецептора образована пятью идентичными по форме полипеп-тидными цепями, пересекающими мембрану.
Разрешение 20 А не является предельным для электронно-микроскопических методов. Рекордное по разрешению исследование было выполнено для бактериородопсина. Высокая упорядоченность кристаллов и уникальная радиационная стабильность позволили получить модель пространственной структуры белка с разрешением 7 А. Это дало возможность не только выявить внешнюю форму молекулы, но и описать ее внутреннюю структуру, а использование низкотемпературных микроскопов — собрать набор экспериментальных данных до разрешения 3 А в плоскости мембраны и, в конечном итоге, рассчитать атомную модель структуры белка.
Можно надеяться, что дальнейшее развитие таких исследований и широкое распространение низкотемпературных микроскопов сделают электронную микроскопию столь же информативной, как и рентгеноструктурный анализ.
ЛИТЕРАТУРА
1. Мейер К.Г., Марк Г. Строение высокополимерных органических естественных соединений. JI.: Госхимиздат, 1932.
2. Meyer К.Н. // Biochem. Ztschr. 1929. Bd. 214. S. 253—261.
3. Meyer K.H. // Ibid. 1930. Bd. 217. S. 433-^142.
4. Проблема белка: Т. 1. Химическое строение белка / Ред. В.Т. Иванов, Е.М. Попов. М.: Наука, 1995.
5. Herzog R.O., Jancke W. // Вег. Dt. chem. Ges. 1920. Bd. 53. S. 2162—2169.
6. Herzog R.O., Jancke W. // Ibid. 1921. Bd. 9. S. 320—331.
7. Herzog R.O., Jancke W. // Naturwissenschaften. 1926. Bd. 14. S. 1223—1230.
8. Brill R. // Liebigs Ann. 1923. Bd. 434. S. 204—210.
9. Meyer K.H., Mark H. // Ber. Dt. chem. Ges. 1928. Bd. 61. S. 1932-1938.
10. Bernal J. // Bioorg. Mem. Fellows Roy. Soc. 1963. Vol. 9. P. 29—31.
11. Astbury W.T., Street A. // Philos. Trans. Roy. Soc. London A. 1933. Vol. 29. P. 193—210.
12. Astbury W.T. // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 1934. Vol. 2. P. 15—19.
13. Astbury W.T., Street A. // Philos. Trans. Roy. Soc. London A. 1931. Vol. 230. P. 75—85.
14. Astbury W.T., Woods HJ. // Ibid. 1933. Vol. 232. P. 333—350.
15. Astbury W.T. // Kolloid Ztschr. 1934. Bd. 69. S. 340—350.
16. Astbury W.T., Dickinson S. // Nature. 1935. Vol. 135. P. 75—78.
17. Astbury W.T., Dickinson S. // Ibid. P. 765—769.
18. Astbury W.T. // Trans. Faraday Soc. 1940. Vol. 36. P. 871—883.
19. Astbury W.T. // Chem. and Industry 1941. Vol. 60. P. 41—53.
20. Astbury W.T, Bell O. // Nature. 1940. Vol. 145. P. 421—425.
21. Astbury W.T., Bell O. // Ibid. 1941. Vol. 147. P. 696—699.
215
22. Astbury W.T. // J. Intern. Soc. Leather Trades' Chem. 1940. Vol. 24. P. 69—83.
23. Astbury W.T. //Trans. Faraday Soc. 1938. Vol. 34. P. 378—390.
24. Astbury W.T., Dickinson S., Baity K. // Biochem. J. 1935. Vol. 29. P. 2351—2360.
25. Astbury W.T., Lomax R. // Nature. 1934. Vol. 133. P. 795—798.
26. Astbury W.T., Lomax R. // J. Chem. Soc. 1935. N 3. P. 846.
27. Astbury W.T. II Nature. 1945. Vol. 155. P. 501—505.
28. Woodward R.B., Schramm C.H. // J. Amer. Chem. Soc. 1947. Vol. 69. P. 1551—1559.
29. Astbury W.T., Dalgleish C.E., Darmon S.E. et al. // Nature. 1948. Vol. 162. P. 596—600.
30. Astbury W.T. // Adv. Mol. Biol. Harvey Soc. Ser. 1951. Vol. 46. P. 3—49.
Предыдущая << 1 .. 89 90 91 92 93 94 < 95 > 96 97 98 99 100 101 .. 232 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed