Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка" -> 5

Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка — М.: Наука, 1996. — 480 c.
ISBN 5-02-001697-7
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat21996.djvu
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 < 5 > 6 7 8 9 10 11 .. 232 >> Следующая

У. Астбери проведено множество рентгеноструктурных исследований белков, главным образом фибриллярных [16-27]. Им предложено много молекулярных моделей и высказан ряд интересных соображений о пространственной организации белков. За исключением только что рассмотренного исследования кератина, имеющего в отношении химического строения белка компромиссный с дикетопиперазиновой теорией характер, Астбери во всех последующих работах исходил только из полипептидной структуры, которая в нормальных условиях находится в растянутой (3-форме. Это (3-кератин - белок перьев, клюва, клешней, скорлупы, чешуи и т.д. Рентгенограмма (3-кератина близка рентгено-
R
полностью
вытянутая
Р-форма
Р-форма
а-форма
суперконтракционная
форма
12
грамме фиброина шелка. Учитывая нерастяжимость белков в (3-форме и интерпретацию Мейера и Марка рентгенограммы фиброина шелка, Астбери приписал (3-форме плоскую, полностью вытянутую структуру.
Первая теория Астбери а (3-перехода, отвергнутая им позднее, основывалась на циклольной гипотезе Д. Ринч и заключалась в размыкании и замыкании гексагональных колец. Такая интерпретация не удовлетворяла ряду экспериментальных данных, в частности наблюдаемой картине рентгеновской дифракции. У. Астбери предложил новую трактовку a (3-перехода, основанную на следующем представлении об а- и (3-формах. (3-Форма представлялась в виде параллельных вытянутых пептидных цепей, соединенных между собой водородными связями. Главными рефлексами в рентгенограммах белков этой формы являются 3,4 А (меридиональный рефлекс, характеризующий расстояние между аминокислотными остатками в пептидной цепи), 4,5 А (экваториальный рефлекс, характеризующий расстояние между пептидными цепями в одной плоскости) и 9,5 А (экваториальный рефлекс, характеризующий расстояние между плоскостями). Для a-формы Астбери предложил ленточную трехостаточную плоскую модель. Боковые цепи в этой структуре альтернируют над и под плоскостью пептидного скелета, группируясь в плот-ноупакованные треугольные колонки. При такой трактовке а- и (3-форм а ^2 (3-переход удовлетворяет следующим экспериментальным данным: длина a-формы действительно составляет половину длины (3-формы; рассчитанные плотности обеих форм практически одинаковы и совпадают с экспериментальным значением (1,4 г/см3); изгибы цепи в а-форме повторяются на расстоянии 5,0 А (средняя длина на один аминокислотный остаток составляет 1,7 А), что отвечает рефлексу 5,1 А, наблюдаемому в рентгенограммах белков этой формы; изгибы цепи в a-форме не являются резкими и не приводят к наталкиванию боковых цепей в соответствующих триплетах. Для суперконтракционной формы кератина Астбери предложил ленточную структуру с четырьмя остатками на изгиб.
На основе структурного признака Астбери среди фибриллярных белков выделил группу коллагена. Дифракционная картина белков этой группы отличается от рентгенограмм а-, (3- и суперконтракционной форм белков группы k.m.e.f. Наиболее интенсивными рефлексами являются меридиональный 4,7 А и экваториальный 1,0 А. Предполагая, что каждый третий остаток коллагена является пролином или оксипролином, Астбери предложил две формы белка с параллельной и антипараллельной направленностью пептидных цепей, связанных между собой водородными связями.
У. Астбери был в числе первых исследователей кристаллов глобулярных белков. Им получены рентгенограммы кристаллического эдестина, альбумина яйца и эксельсина, а также денатурированных белков, приготовленных в виде пленок и волокон. Было показано, что молекулы этих белков в кристалле имеют близкое пространственное строение приблизительно сферической формы. Изучая рентгенограммы
13
денатурированных белков, он пришел к выводу, что денатурация есть процесс дезорганизации нативной структуры, при которой пептидная цепь изменяет свою конформацию. Исходя из идеи плоских, ленточных форм полипептидных цепей и гипотезы плотной упаковки, Астбери предполагал пространственную структуру глобулярных белков, построенную из набора листов, причем в каждом листе полярные боковые группы находятся по одну сторону плоскости листа, а неполярные - по другую. Далее предполагалось, что плоские листы полипептидных цепей взаимодействуют между собой, образуя сандвичевые структуры. Среднее расстояние между плоскостями листов составляет около 10 А, а расстояние между осями пептидных цепей в одной плоскости - около
4,5 А. Основанием для такого представления о структуре глобулярных белков послужили появившиеся к тому времени данные о наличии белковых субъединиц у альбумина яйца и гемоглобина. В рентгенограммах фибриллярных белков и специально обработанных денатурированных глобулярных белков Астбери находил много общего, из чего он делал вывод об аналогичном характере пространственного строения белков в двух состояниях. У. Астбери писал, что "...все белки на некоторой стадии их существования являются фибриллярными в молекулярном смысле" и еще: "...два наиболее стабильных и нерастворимых состояния белковой структуры, волокнистое и денатурированное, основываются на фундаментально подобных видах молекулярной организации; денатурированное состояние является в основном фибриллярным состоянием, поскольку оно всегда представляет собой полностью вытянутые пептидные цепи, организованные после коагуляции в параллельные пакеты, как в фиброине шелка, (3-кератине, (В-миозине и (3-фибриногене" [27. С. 502]. Замечательны здесь не столько предложенные Астбери конкретные модели фибриллярных, глобулярных и денатурированных белков, а высказанная им впервые идея общности их молекулярной пространственной организации.
Предыдущая << 1 .. 2 3 4 < 5 > 6 7 8 9 10 11 .. 232 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed