Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка" -> 3

Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка — М.: Наука, 1996. — 480 c.
ISBN 5-02-001697-7
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat21996.djvu
Предыдущая << 1 .. 2 < 3 > 4 5 6 7 8 9 .. 232 >> Следующая

К. Мейер и Г. Марк изучили дифракционную картину фиброина шелка и пришли к выводу, что она значительно лучше соответствует полипептидному строению белка, чем дикетопиперазиновому, принятому Герцогом, Янке и Бриллем. Они интерпретировали интенсивный рефлекс, характеризующий расстояние между слоевыми плоскостями в
7,0 А, как период идентичности полностью вытянутой цепи с трансконфигурацией пептидных групп. Они считали, что цепь ориентирована параллельно оси волокна, а боковые цепи Rb R2..., R„ располагаются соответственно выше и ниже плоскости цепи. В этом случае длина цепи на аминокислотный остаток составляет 3,5 А. Рефлекс 7,0 А представляет собой скелетный внутрицепочечный период идентичности с „ полифункциональными боковыми цепями. Появление данного рефлекса в дифракционной картине фиброина шелка Мейер и Марк (в согласии с пептидной теорией Фишера и результатами химического исследования этого же белка) связывали с чередованием в белковой цепи остатков глицина и аланина. Молекулярную организацию фиброина шелка авторы представили в виде пакетов. Было отмечено, что в противо-
8
положность целлюлозе, каучуку, полистиролу и другим высокомолекулярным соединениям, построенным повторением одного и того же элементарного звена (гомополимерам), белки содержат около 20 различных звеньев в линейной цепи и, следовательно, являются гетерополимерами. Авторы, правда в осторожной форме, делают важное заключение: "Не будет ошибочным сопоставление особого биологического значения белков с их внутримолекулярным многообразием" [2. С. 51].
Таким образом, в период наивысшего расцвета дикетопипера-зиновой теории Н.Д. Зелинского, B.C. Садикова и Э. Абдергальдена на основании результатов физических экспериментов К. Мейер и Г. Марк приходят к представлению о белковой молекуле как о длинной поли-пептидной цепи, состоящей из определенного количества и определенным образом расположенных аминокислотных остатков. Все свойства белков, считают они, в конечном счете обусловлены структурой этой цепи.
О. Кратки (1929 г.) выделил высокоориентированную, кристаллическую часть фиброина шелка и исследовал на ней дифракцию рентгеновских лучей. Он определил параметры моноклинной элементарной ячейки, предположив, что через ячейку проходят четыре параллельные полипептидные цепи из остатков аланина и глицина. О. Кратки рассчитал плотность белка; полученная им величина (1,46 г/см3) удовлетворительно совпала с известными тогда экспериментальными значениями (1,33-1,46 г/см3). Дифракционная карта и интенсивность рефлексов хорошо согласовывались с предположением о плоской структуре полипептидных цепей и их параллельном расположении. По определению Кратки расстояние между цепями главных валентностей составило 4,4 и 4,8 А.
Одним из самых распространенных структурных белков является коллаген. Он входит в соединительную ткань и служит основным компонентом сухожилий, костей и связок. При продолжительном нагревании коллагена с водой он становится растворимым и превращается в желатин. Рентгеновскую дифракцию на коллагене из сухожилий впервые наблюдали Р. Герцог и У. Янке (1926 г.), а на желатине - П. Шеррер (1920 г.), который пришел к выводу о его аморфном строении. Повторные исследования желатина Дж. Катцем и О. Гернгроссом (1925 г.) показали, однако, что наряду с интерференцией аморфной части он дает кристаллическую интерференцию. В растянутом состоянии желатин имеет диаграмму волокнистого вещества. Авторы сделали вывод, что при переработке коллагена в желатин его мицеллы, дающие такого вида дифракционную картину, существенно не меняются. Период идентичности по оси волокна у коллагена, согласно Н. Сузиху, равен 8,4 А, а у фиброина шелка, по данным О. Кратки, - 7,0 А. Значительное различие этих величин свидетельствует о разной пространственной структуре коллагеновых и фиброиновых цепей, что, в свою очередь, указывает на различие в химическом строении.
Ранее, в 1920 г., Г. Дакин определил аминокислотный состав белка сухожилия. Оказалось, что 25% приходится на глицин и приблизительно
9
столько же на пролин и оксипролин (суммарно). Рентгеновская диаграмма, а также оптическая анизотропия, расщепляемость волокон, различное набухание вдоль и поперек волокна свидетельствуют о том, что в направлении волокна действуют наиболее жесткие силы -главные валентности, а перпендикулярно - слабые силы межмолеку-лярных взаимодействий. К. Мейером обнаружено, что при нагревании вещество сухожилия сжимается в направлении волокна и приобретает эластичность [3]. При этом рефлексы в дифракционной картине, характерные для волокнистых структур, исчезают; при растяжении вещества они полностью восстанавливаются. К. Мейер провел аналогию между свойствами белка и каучука. В нагретом, сжатом состоянии белок по механическим свойствам сходен с аморфным каучуком, который получается при его нагревании. В условиях нормальной температуры свойства белка напоминают свойства растянутого каучука.
О. Гернгросс и Дж. Катц (1930 г.) наблюдали подобную зависимость и провели такую же аналогию между веществом сухожилия и каучуком. Из анализа результатов этих экспериментов Мейер и Марк сделали вывод, что белковые цепи при особых обстоятельствах могут существовать в полностью растянутом, а при других - в изогнутом виде.
Предыдущая << 1 .. 2 < 3 > 4 5 6 7 8 9 .. 232 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed