Научная литература
booksshare.net -> Добавить материал -> Биология -> Попов Е.М. -> "Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка" -> 130

Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка - Попов Е.М.

Попов Е.М. Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка — М.: Наука, 1996. — 480 c.
ISBN 5-02-001697-7
Скачать (прямая ссылка): problemabelkat21996.djvu
Предыдущая << 1 .. 124 125 126 127 128 129 < 130 > 131 132 133 134 135 136 .. 232 >> Следующая

Подобные примеры не единичны. Так, гексапептидный фрагмент Val—Glu—Leu—lie—Arg—Gly в структуре нейраминидазы [172] имеет а-спиральную конформацию, а белка вируса табачной мозаики [173] — (3-структурную. В различных состояниях (а-спираль и (3-складчатый лист) у фосфофруктокиназы [174] и термолизина [175] находится еще одна гексапептидная последовательность — Asn—Ala—Ala—lie—Arg— Ser (другие примеры см. [177, 178]).
Дж. Лещинский и Г. Раузе [179] возвели в ранг вторичной структуры новое нерегулярное пространственное образование белковой цепи, названное ими П-петлями. Это стало вторым отступлением от данного Полингом и Кори определения вторичной структуры как регулярной, геометрически идентифицированной формы основной цепи на локальном участке аминокислотной последовательности [1,2]. Первое отступление от классического понятия было сделано Льюисом и Шерагой, которые ввели в категорию вторичной структуры так называемые 13-изгибы, также не имеющие регулярной формы и определенной геометрии [75]. Отнесение (3-изгибов и Q-петель к вторичным структурам не согласуется и с классификацией белковых структур Линдерстрем-Ланга на первичную, вторичную и третичную [3]. Если к вторичным структурам относить регулярные и нерегулярные участки основной цепи, теряется смысл в самом этом понятии и, следовательно, в классификации Линдерстрем-Ланга.
Дж. Лещинский и Г. Раузе [179] проанализировали 67 белков известной структуры, обладающих 270 Q-петлями, т.е. в среднем более четырех на один белок. К Q-петлям авторы отнесли полностью нерегулярные и лишенные (3-изгибов участки белковой цепи протяженностью от 6 до 16 остатков и с расстоянием между N- и С-концами от 3,7 до 276
Таблица II.6
Коэффициенты встречаемости (f) аминокислотных остатков в О-петлях трехмерных
структур белков [178]
Остаток f Остаток ' II Остаток f 1 Остаток f
Gly 1,3 Ser 1,2 Gin 0,9 Ala 0,8
Pro 1,3 Cys 1,1 Arg 0,9 Leu 0,8
Туг 1,3 Glu 1,1 Phe 0,9 lie 0,7
Asp 1,2 Thr 1,1 Tip 0,9 Met 0,7
Asn 1,2 Lys 1,0 His 0,8 Val 0,6
Примечание, f = ! xi --- количество остатков типа x в О-петлях; xt --- общее количество
П|/П,
остатков типа х в белках; П| --- количество остатков в П-петлях; nt - - количество остатков в белках.
10,0 А. По самым скромным подсчетам удовлетворяющие таким требованиям структуры могут принимать от З5 до З9 различных форм основной цепи. Поэтому их предсказание на основе эмпирического подхода исключено. К этой же мысли подводит и недавно опубликованная работа С. Кинга и соавт. Г180], в которой предпринята попытка классифицировать встречающиеся в белках Q-петли. Результаты анализа Q-петель, проведенного Лещинским и Раузе, интересны, тем не менее, по ряду других причин. Во-первых, авторы [179] показали, что петли представляют собой высококомпактные участки белка, образование которых в процессе свертывания не менее выгодно, чем образование а-спиралей и (3-структур. Следовательно, широко распространенное мнение об исключительной энергетической выгодности регулярных вторичных структур и наибольшей скорости их формирования при свертывании белковой цепи лишено серьезных оснований. Во-вторых, было установлено, что в подавляющем большинстве случаев петли находятся на поверхности глобул, и играют определяющую роль в функционировании белков и их конформационной подвижности [181, 182]. В-третьих, анализ аминокислотного состава Q-петель не выявил остатков, наделенных значительной потенцией встраиваться именно в данный вид нерегулярной вторичной структуры. Такое заключение с неизбежностью следует из сопоставления рассчитанных Лещинским и Раузе коэффициентов встречаемости аминокислот в П-петлях [179]. Из табл. II. 6 видно, что отклонения этих коэффициентов от 1 в положительную или отрицательную стороны так невелики, что хорошо корре-лируется с данными предшествующей таблицы. Если табл. И.5 демонстрирует индифферентность аминокислот по отношению к регулярно^ вторичной структуре, то табл. П.6 — по отношению к нерегулярной. И здесь можно прийти к выводу, что присутствие любого иного аминокислотного остатка в а-спирали, (3-структуре, (3-изгибе, Q-петле не есть проявление его имманентных свойств.
Выше отмечалось, что в начале 1970-х годов Робсон и Пейн разработали метод предсказания вторичных структур, основанный на теории информации [89—91]. В 1976 г. работа в этом направлении была про-
277
Предыдущая << 1 .. 124 125 126 127 128 129 < 130 > 131 132 133 134 135 136 .. 232 >> Следующая

Реклама

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed

Есть, чем поделиться? Отправьте
материал
нам
Авторские права © 2009 BooksShare.
Все права защищены.
Rambler's Top100

c1c0fc952cf0704ad12d6af2ad3bf47e03017fed