Проблема белка. Том 2: Пространственное строения белка - Попов Е.М.
ISBN 5-02-001697-7
Скачать (прямая ссылка):
His 2,6 2,1 2,2 1,2 1,2 14 18 14 42 15 103
Тгр 1,5 1,3 1,3 1,1 1,1 6 24 14 9 8 61
Туг 2,9 3,4 3,2 0,8 0,9 22 30 19 30 15 116
Phe 4,0 3,8 4,1 1,0 1,0 20 36 34 51 14 155
Ser 6,3 6,9 7,0 0,9 0,9 73 47 27 67 32 246
Thr 5,2 6,1 5,6 0,8 0,9 35 45 43 44 39 206
Asn 4,7 4,5 4,1 1,0 1,1 54 30 28 37 36 185
Asp 6,5 6,0 5,4 1,1 1,2 54 81 38 32 43 248
Lys 8,2 6,7 6,5 1,2 1,2 40 67 49 111 51 318
lie 4,7 5,1 5,0 0,9 0,9 25 40 41 50 26 182
Val 6,2 7,1 6,8 0,9 0,9 26 72 56 60 26 240
Таблица II.5 (окончание)
Остаток Относительное содержание остатков, 9c Соотношение содер Встречаемость остатков в а-спиралях и трипептидных пред1 [ест вующих и п оследую-
жания остатков щих участках
В а-спира В 45 белках В белках А/В А/С Предшест а-Спираль Последую Общее
N-Конец Средняя С-Конец
с“-с? часть а а
а а
Сб-См
Leu 7,8 7,7 8,7 1,0 0,9 38 82 63 87 33 303
Gin 4,3 3,6 3,9 1,2 1,1 17 40 30 44 25 156
Glu 6,0 5,6 6,8 1,1 0,9 24 105 30 65 21 245
Cys 1,8 2,4 2,5 0,7 0,7 10 24 и 18 8 71
Gly 7,4 8,7 7,6 0,8 1,0 87 48 29 23 108 290
Ala 10,4 9,0 7,2 1,1 1,4 39 114 106 105 45 404
Arg 3,0 3,8 4,9 0,8 0,6 10 34 33 41 26 144
Met 2,2 1,8 2.3 1,2 1,0 И 20 18 29 6 84
Pro 2,9 4,5 4,9 0,6 0,6 23 37 10 4 37 111
Таким образом, а-спирали образуются в трехмерных структурах белков не благодаря наличию у аминокислотных остатков индивидуальной склонности к данной вторичной структуре (данные табл. И.5 свидетельствуют о практически индифферентном отношении 19 стандартных аминокислот к а-спиралям), а за счет кооперативного эффекта, возникающего лишь у уникальных последовательностей. Решающая роль принадлежит не отдельным остаткам, а их сочетаниям. Количество последних огромно, и поэтому предсказать их эмпирическим путем не представляется возможным.
Нет сомнения, что вывод о способности всех аминокислот входить в а-спиральные фрагменты белковой цепи в той же мере, если не в большей, справедлив в отношении (3-структуры. На отсутствие у аминокислот избирательности к двум альтернативным вторичным структурам указывают также результаты анализа Кэбша и Сандера 62 белков (-10000 остатков), трехмерные структуры которых известны [170, 171]. В исследованных белках были, в частности, обнаружены 25 пентапеп-тидных фрагментов, идентичных по химическому строению, но существенно отличающихся по пространственной структуре. Те же самые пять аминокислотных остатков у одних белков входят в а-спирали, у других образуют (3-складчатые листы, а у третьих составляют различные нерегулярные участки.
